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生物化学习题集


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柒公奢孩吉瘟泼烬 擂突摸意暗挞 项靴冰抱嫁谚 勒绘益垫纯鼻 俩手言慈展刮 哄架焦疏悬银 太泄雏犹先腮 禾归

生物化学习题集

广东工业大学


第一部分 学习目标????????????????????????????1

第二部分 习题与答案???????????????????????????13 习题??????????????????????????????13 第二章 第四章 第五章 第六章 第七章 第九章 第十章 第三部分 蛋白质化学?????????????????????????13 糖类代谢??????????????????????????19 生物氧化??????????????????????????22 脂类代谢??????????????????????????24 含氮小分子的代谢??????????????????????26 核酸的生物学功能??????????????????????30 生物膜的结构与功能?????????????????????34 历届研究生入学考试试题????????????????????88 第三章 酶?????????????????????????????16

第八章 核酸的化学结构???????????????????????28

答案????????????????????????????????36 一九九三年硕士学位研究生入学考试试题????????????????88 一九九四年硕士学位研究生入学考试试题????????????????90 一九九五年硕士学位研究生入学考试试题????????????????91 一九九六年硕士学位研究生入学考试试题????????????????93 一九九七年硕士学位研究生入学考试试题????????????????94 一九九八年硕士学位研究生入学考试试题????????????????96 一九九九年硕士学位研究生入学考试试题????????????????97 二 000 年硕士学位研究生入学考试试题?????????????????98 二 00 一年硕士学位研究生入学考试试题?????????????????99 二 00 二年硕士学位研究生入学考试试题?????????????????101 二 00 三年硕士学位研究生入学考试试题?????????????????103

第一部分 第一章
绪论
了解:1、生物化学的发展简史; 2、生物化学与其它学科的联系;

学习目标 绪 论

3、生物化学在生物学领域的重要作用; 4、生物化学与畜牧兽医学科的关系。 掌握:生物化学的概念。

第二章

蛋白质化学

第一节 蛋白质在生命活动中的重要作用
了解:蛋白质在机体生命活动中的重要作用与功能。

第二节 蛋白质的化学组成
了解:1、蛋白质的元素组成; 2、稀有氨基酸和非蛋白质氨基酸; 3、氨基酸的各种理化性质。 熟悉:氨基酸的分类。 掌握:蛋白质的基本结构单位—氨基酸的基本结构。

第三节 蛋白质的化学结构
了解:蛋白质一级结构的测定方法。 掌握:1、肽键、肽链和蛋白质的一级结构的概念; 2、蛋白质一级结构的表示方法;

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3、二肽及多肽的形成过程。

第四节 蛋白质的高级结构
掌握:1、蛋白质分子中各种结构层次之间的关系; 2、多肽链的基本结构及肽单位的结构特征; 3、维持蛋白质分子空间构象的化学键的类型及特点; 4、蛋白质各高级结构的概念及结构类型。

第五节 多肽、蛋白质的结构与功能的关系
了解:1、同功能蛋白质结构的种属差异和保守性; 2、分子病及其产生的原因; 3、蛋白质的复性。 熟悉:1、血红蛋白变构的过程及其对氧气运输的机制; 2、对蛋白质变性和复性的应用。 掌握:1、多肽结构与功能的关系; 2、蛋白质前体的激活过程; 3、蛋白质变性及变性的表现和机理。

第六节 蛋白质的物理化学性质和分离提纯
掌握:1、蛋白质的主要的理化性质及相应的检测方法; 2、蛋白质分离提纯的一般方法。

第七节 蛋白质的分类
了解:1、蛋白质的不同分类形式; 2、简单蛋白和结合蛋白的详细分类。

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第三章
第一节 酶的一般概念



了解:1、酶及其研究的重要性; 2、酶的重要意义及应用。 熟悉:1、酶的催化特征; 2、酶与一般催化剂的共性与区别。 掌握:酶的化学本质及结构特点。

第二节

酶的命名和分类

了解:1、酶的惯用和系统命名规则; 2、酶的六种反应类型。

第三节 酶的组成与辅酶
了解:维生素的分类和生理功能。 掌握:1、酶的组成及单纯酶与结合酶的区别与联系; 2、辅助因子的作用; 3、辅基与辅酶的区别及金属离子在全酶中的作用; 4、维生素与辅酶的关系。

第四节 酶的结构与功能的关系
了解:酶以酶原分泌的生理意义。 掌握:1、酶活性中心的概念及其与酶专一性的关系; 2、酶活性部位的组成,位置和基团构成; 3、酶原激活的原理。

第五节 酶的作用机理
了解:1、过渡态、活化能及中间产物学说; 2、酶作用专一性的几种机制;
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3、决定酶作用高效率的几种不同机制。

第六节 酶的活力测定
熟悉:酶比活力的概念、求算和测定方法。 掌握:1、酶活力的概念和表示方法; 2、酶活力单位及转换数的概念。

第七节 酶促反应动力学
了解:米氏方程的导出过程。 掌握:1、底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂与酶促反应速度的关系; 2、米氏常数的意义及求法。

第八节 酶活性调节
掌握:几种调节酶的概念及其各自的调节机制。

第九节 酶工程
了解:1、酶工程的概念和分类; 2、化学酶工程和生物酶工程研究的不同内容。

第四章

糖类代谢

第一节 糖在动物体内的一般概况
了解:1、糖在动物体内的主要机能; 2、糖的消化和吸收的基本情况。 掌握:血糖的概念和相关知识。

第二节 糖酵解
掌握:1、糖酵解途径的基本过程; 2、糖酵解途径的几种关键酶及相关知识;

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3、糖酵解过程中 ATP 产生和消耗量的计算; 4、糖酵解的生理意义。

第三节 柠檬酸循环
熟悉:丙酮酸脱氢酶复合体的组成及基本概念。 掌握:1、柠檬酸循环途径的主要步骤、关键酶及相关概念; 2、丙酮酸形成乙酰辅酶 A 的基本过程; 3、柠檬酸循环的生理意义及调控; 4、柠檬酸循环的主要特点; 5、葡萄糖完全氧化释放 ATP 数的相关计算。

第四节 磷酸戊糖途径
了解:磷酸戊糖途径的相关酶类。 掌握:1、磷酸戊糖途径的基本概念、反应特点; 2、磷酸戊糖途径的生理意义。

第五节 葡萄糖异生作用
掌握:1、葡萄糖异生的基本概念; 2、葡萄糖异生的反应途径及相关重点酶; 3、乳酸循环的相关知识; 4、糖异生作用的生理意义。

第六节 糖原合成与分解
了解:糖原分子结构的基本概况。 掌握:1、糖原的合成与分解的基本过程; 2、糖原代谢的调控及相关知识。

第七节 糖各代谢途径之间的关系
熟悉:1、糖的各种代谢途径概况; 2、糖代谢途径的联系及相关知识。
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第五章
第一节 生物氧化概述
熟悉:生物氧化概念及特点。

生物氧化

第二节

ATP

了解:ATP 在转移磷酸基中的作用。 熟悉:ATP 分子结构。 掌握:ATP 在生物体内能量交换中的作用。

第三节 电子传递链
掌握:1、电子传递链的概念; 2、电子传递链中的关键酶; 3、电子传递链的排列原理及顺序。

第四节 氧化磷酸化作用
了解:胞液中 NADH 的氧化。 熟悉:氧化磷酸化的作用机理。 掌握:氧化磷酸化的概念。

第五节 其他生物氧化体系
了解:需氧脱氢酶、过氧化氢酶和过氧化物酶、加氧酶、超氧化物歧化酶氧化体系。

第六章
第一节 脂类的生理功能
了解:1、脂类的分类; 2、脂类的生理功能。

脂类代谢

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掌握:必需脂肪酸的概念。

第二节 脂肪的分解代谢
了解:1、丙酸的代谢; 2、脂肪酸的其他氧化方式。 掌握:1、脂肪动员的过程; 2、甘油的代谢过程; 3、脂肪酸的β –氧化; 4、酮体的生成与利用。

第三节 脂肪的合成代谢
了解:1、长链脂肪酸合成的具体过程; 2、脂肪酸碳链的延长和脱饱和; 3、甘油三酯的合成。

第四节 脂肪代谢的调控
了解:1、肌肉中糖与脂肪分解代谢的相互调节; 2、肝脏对于脂肪代谢的调节作用。 掌握:脂肪组织中脂肪的合成与分解的调节。

第五节 类脂的代谢
了解:1、胆固醇的合成代谢; 2、胆固醇合成的调节。 熟悉:甘油磷脂的生物合成及分解过程。 掌握:胆固醇在生物体内的来源去路和转变。

第六节 脂类在体内运转的概况
了解:血脂和血浆脂蛋白的结构与分类。 掌握:四种血浆脂蛋白的主要功能。

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第七节 脂类代谢紊乱
了解:各种脂类代谢紊乱的表现及成因。

第七章

含氮小分子的代谢

第一节 蛋白质的营养作用
了解:蛋白质的生理功能。 熟悉:蛋白质的生理价值与必需氨基酸之间的关系。 掌握:氮平衡、蛋白质的生理价值与必需氨基酸的概念。

第二节 氨基酸的一般分解代谢
了解:动物体内氨基酸的代谢概况。 掌握:氨基酸的一般分解代谢途径即氨基酸的脱氨作用和脱羧作用。

第三节 氨的代谢
掌握:1、氨的来源、转运及去路; 2、尿素的生物合成途径及相关酶的特点。

第四节 α–酮酸的代谢和非必需氨基酸的合成
了解:非必需氨基酸的α –酮酸的代谢合成过程。 熟悉:α –酮酸的代谢去路。

第五节 个别氨基酸代谢
了解:含硫氨基酸独特的代谢方式及作用。 掌握:1、一碳基团的来源及作用; 2、芳香族氨基酸与动物体内某些活性物质之间的转化及代谢特点。

第六节 核苷酸的合成代谢
了解:1、嘌呤核苷酸及嘧啶核苷酸的从头合成途径;

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2、嘌呤核苷酸及嘧啶核苷酸的补救合成途径; 3、脱氧核苷酸的合成。

第七节 核苷酸的分解代谢
了解:1、核酸分解为戊糖、磷酸、碱基的大致过程; 2、嘌呤与嘧啶的分解过程及终产物。

第八节 糖、脂类、氨基酸和核苷酸代谢的联系
熟悉:营养物质之间的相互影响。 掌握:糖、脂类、氨基酸和核苷酸代谢的联系。

第八章
第一节 核苷酸

核酸的化学结构

了解:嘧啶、嘌呤碱和核苷酸的结构。

第二节 DNA
了解:DNA 的一些物理化学性质。 熟悉:DNA 的三级结构。 掌握:1、DNA 的一级结构特征; 2、DNA 的二级结构特征;

第三节 RNA
掌握:1、RNA 的种类及作用; 2、RNA 的结构特征。

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第九章
第一节 DNA的生物合成

核酸的生物学功能

了解:Sanger 法 DNA 核苷酸顺序测定的基本原理。 熟悉:1、什么是 DNA 损伤; 2、反转录的基本过程。 掌握:1、DNA 生物合成的详细过程; 2、4 种 DNA 损伤修复的基本过程; 3、多聚酶链式反应(PCR)的基本过程。

第二节 DNA的生物合成
熟悉:真核生物中的转录特点。 掌握:1、转录的详细过程; 2、RNA 转录后的加工成熟方式。

第三节 RNA催化活性的发现
了解:RNA的自我剪切过程。

第四节 RNA的翻译——蛋白质的生物合成
了解:真核生物蛋白质合成的特点。 熟悉:1、核糖体的化学组成、核糖体的结构与功能的关系、多核糖体的概念; 2、蛋白质的合成过程。 掌握:1、遗传密码的特点; 2、解码系统的特点(tRNA 的结构特点、氨基酸与 tRNA 分子的连接方式、 密码子与反密码子的相互作用特点) ; 3、翻译起始、肽链延长和肽链合成终止三个阶段的特点; 4、蛋白质的加工方式。

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第五节 蛋白质的到位
了解:蛋白质信号肽转运的一般过程。

第六节 中心法则
了解:中心法则的内容

第七节 基因表达的调控
掌握:1、原核生物基因表达的调控过程; 2、真核生物基因表达的调控的特点。

第八节 分子生物学技术
了解:1、转基因技术、体细胞克隆技术的基本原理; 2、蛋白质工程技术的基本原理。 掌握:1、DNA 重组技术的基本原理和主要过程; 2、DNA 指纹技术、蛋白质工程技术的基本原理。

第十章
第一节 生物膜的组成

生物膜的结构与功能

了解:生物膜的化学组成成分及各组分的特点。

第二节 生物膜的分子结构
了解:1、生物膜中分子间作用力的类型。 2、生物膜的流动性,了解观测其流动性的技术及影响流动性的因素; 3、膜蛋白与膜脂类的相互作用关系; 4、脂质双层的不对称性; 5、生物膜分子结构的模型。

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第三节 分子的跨膜运动
了解:1、小分子与离子的过膜转运方式; 2、大分子物质的过膜转运方式。

第四节 信号的过膜转导
了解:G 蛋白的概念。 掌握:1、受体的概念、特点及类型; 2、蛋白激酶 A、蛋白激酶 C 及 IP3–Ca2+/钙调蛋白激酶途径; 3、酪氨酸蛋白激酶型受体的概念及转导途径; 4、DNA 转录调节型受体系统及其途径。

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第二部分 习 第二章
A 型题
一、名词解释 1.氨基酸的等电点 4.肽平面 7.多肽 10.超二级结构 13.蛋白质四级结构 16.α –螺旋 19.无规卷曲 22.蛋白质的高级结构 25.变构效应 28.蛋白质的等电点 31.盐析

习题与答案 题 蛋白质化学

2.肽键 5.蛋白质的一级结构 8.氨基酸残基 11.结构域 14.二硫键 17.β –折叠或β –折叠片 20.亚基 23.蛋白质激活 26.蛋白质变性 29.电泳 32.简单蛋白质

3.多肽链 6.肽单位 9.蛋白质二级结构 12.蛋白质三级结构 15.二面角 18.β –转角 21.寡聚蛋白 24.分子病 27.蛋白质复性 30.盐溶 33.结合蛋白质

二、填空题 1.结缔组织(肌腱、韧带、毛发、软骨)以_____为主要成分。 2.天然氨基酸的结构通式为______________。 3.氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在,在 pH>pI 时的溶液中,大部 分以______离子形式存在,在 pH<pI 的溶液中主要以_________离子形式存在。 4.在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有________、_________、________三种。 5.当氨基酸在等电点时,由于静电引力的作用,其_________最小,容易发生沉淀。 6.所谓的两性离子是指____________________。 7.在一定的实验条件下,___________是氨基酸的特征常数。 8.在常见的 20 种氨基酸中,结构最简单的氨基酸是________。 9.蛋白质中氮元素的含量比较恒定,平均值为_______。 10.蛋白质中不完整的氨基酸被称为________。 11.维系蛋白质二级结构的最主要的力是________ 。 12.α –螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键,氢键取向几乎与________平行。氢键
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是由每个氨基酸的______与前面隔三个氨基酸的_________形成的,它允许所有的 _______都参与氢键的形成。 13.参与维持蛋白质构象的作用力有_____、_____、________、_______、_______、 和_______。 14.蛋白质之所以出现丰富的构象,是因为主肽链的________和_______键能进行 转动。 15.蛋白质主链构象的结构单元包括________、_________、________、_______。 16.维系蛋白质四级结构的作用力是_______、_______、_______和_______,其中 最主要的是_________。 17.变性蛋白质的主要的特征是________丧失。 18.蛋白质变性的实质是_________________。 19. 血红蛋白与氧结合呈现_____效应, 这是通过血红蛋白的__________作用来实现 的。 20.在胰岛素分子中始终保持不变的氨基酸残基称为_______________。 21.没有活性的胰岛素前体称为________________。 22.血红蛋白分子是由两个______亚基和两个______亚基组成的四聚体。在血红素 中央的________是氧结合的部位,且每一个_________可以结合一个氧分子。 23.医学通常用 75%的洒精来消毒手术部位,主要是应用_________的这一特性。 24.常用的测定蛋白质分子量的方法有________、________和_________三种。 25.蛋白质溶液是亲水胶体,它具有一般胶体的性质,如:_________、________、 _______和__________。 26.破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有___________、_________、_________、 __________和_______________。 27.蛋白质沉淀作用的实质是______________。 28.蛋白质分子在直流电场中的迁移速率的大小与蛋白质分子本身的________、 __________和________有关。 29.根据分子对称性的不同,可将蛋白质分为_________和___________两大类。 30.根据化学组成的不同可将蛋白质分为_________和_____________两大类。 31.结合蛋白的非蛋白质部分通常称为______________。 三、简答题 1.α –螺旋的特征是什么?如何以通式表示α –螺旋? 2.蛋白质β –折叠二级结构的主要特点? 3.参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些?其作用如何? 4.胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异?胰岛素原是如何变成有活性的胰 岛素的? 5.血红蛋白的氧结合曲线为什么是 S 形的?此 S 形曲线有何生理意义? 6.为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来? 7.蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在? 8.蛋白质分子为什么具有紫外吸收光谱?
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四、论述题 1.举例说明多肽一级结构与功能的关系? 2. 什么是蛋白质变性?有哪些因素可使蛋白质变性?变性蛋白质有哪些表现?用哪 些方法可以检测蛋白质是否变性? 3. 蛋白质有哪些重要的物理化学性质?蛋白质分离提纯的一般步骤是什么?有哪些 测定蛋白质分子量的方法? 4.举例说明蛋白质一级结构的表示方法。

B 型题

1.氨基酸分子的平均分子量为 120Da。有一个多肽链的分子量是 15120Da,如此多 肽完全以α –螺旋形式存在,试计算该α –螺旋的长度和圈数? 2.试计算含有 122 个氨基酸残基的多肽链呈完全伸展时的长度是多少?该蛋白质 的分子量大约是多少? 3.如何以刚性的肽平面为单元形成折叠盘绕的蛋白质空间构象? 4.如何测定蛋白质的一级结构? 5.如何鉴定蛋白质发生了变性?

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第三章 第四章
A 型题
一、名词解释 1.酶 2.酶的专一性 3.全酶 4.辅酶 5.酶活性部位 6.酶原 7.必需基团 8.酶原激活 9.诱导契合学说 10.定向效应 11.共价催化 12.酸催化 13.酶活力 14.酶的活力单位 15.酶的比活力 16.Kat 17.Km 18.酶的最适 pH 19.酶的最适温度 20.竞争性抑制作用 21.调节酶 22.变构效应 23.正协同效应 24.效应物(子) 25.变构激活剂 26.共价修饰调节 27.同工酶 28.酶工程 29.固定化酶 30.多酶复合体 二、填空题 1.酶的化学本质是 或 。 2.酶分子中能直接与底物分子结合,并催化底物化学反应的部位,称为酶的 或 。 3.酶活性部位是由 和 组成的。前者决定 专一性, 后者决定 专一性。 4.酶对 的严格选择性称为酶的专一性,一般可分为 、 和 。 5.L–精氨酸酶只作用于 L–精氨酸,而对 D–精氨酸无作用,因为此酶具有 专一性。 6.酶根据其分子特点可分为 、 、 三类。 7.按照化学组成,酶可分为 和 。 8.单纯酶的活性仅仅决定于它的 ,结合酶的活性除了需要 以 外,还需要 ,前者称为 ,后者称为 。 9.提高酶催化效率的五大主要因素是 、 、 、 、和 。 10.共价催化又可分为 和 。 11.大多数酶的催化机理可分为 和 两类。 12. 、 和 都是酶结合底物的重要化学键。 13.亲核基团是电子对的 ,亲电子基团是电子对的 。
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14. 测酶活力的主要原则是在特定 、 和 条件下测 定其体系内产物的生成量或底物的消耗量。 15.测定酶活力,实际上就是测定 ,酶促反应速度越快,酶活力就 越 。 16.酶活力单位是衡量酶 的单位。为了统一酶活力的计算标准,1961 年, 国际生物化学协会酶学委员会对酶活力单位作了下列规定:在指定的反应条件下, 内,将 的底物转化为产物所需要的酶量,定为一个国际单位。上述 指定的反应条件是: , , 。 17.酶反应速度有二种表示方式: 和 。 18.为了排除干扰,酶活力应该用 来表示。就是指:底物开始反应之 后,很短一段时间内的反应速度。反应时间一般采用 。 19.酶制剂的酶含量及纯度常用 表示。比活力较大的酶制剂,其酶含 量及纯度较 。 20. 抑制剂并不改变一个酶反应的 Vmax 。 21.预使酶促反应速度达到最大反应的 90%,此时底物浓度应是此酶 Km 值的 倍。 22.如果一个酶对 A、B、C 三种底物的米氏常数分别为 Kma、Kmb、Kmc,且 Kma>Kmb>Kmc , 则 此 酶的 最 适 底 物 是 , 与 酶 亲 和 力 最小 的 底物 是 。 23.影响酶反应速度的因素有: 、 、 、 、 、 等。 24.动物体内各种酶的最适温度一般在 ,大多数酶的最适 pH 一般 为 。 25.同工酶是一类 相同、 不同的一类酶。 26.根据调节物分子的不同,别构效应分为 和 。根据调节酶 反应速度对[S]敏感性不同分为 和 。 27.酶活性的调控可以通过两种方式来完成,第一种是,已存在于细胞的酶,可以 通过酶 的改变或 等方式来改变其活性,第二种是,通过改变酶的 的速度,来改变 ,从而改变酶活性。 28.对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为 ,它包括 、 以及 等。 29.酶工程分为 和 两大类,前者又称为 ,是酶学与 化学工程技术相结合的产物,后者又称为 ,是酶学与 DNA 重组技术为主 的现代分子生物学技术相结合的产物。 30.固定化酶就是指: 。 31.常用的制备固定化酶的方法有 、 、 和 等方法。 32.国际酶学委员会根据酶催化的反应类型,将酶分成 、 、 、 、 、 六大类。

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三、简答题 1.试述使用酶作催化剂的优缺点? 2.在全酶分子中金属离子有何作用? 3.试述辅基与辅酶有何异同? 4.举出三种维生素,说明其辅酶形式和在酶促反应中的主要作用? 5.举例说明酶原激活的机理? 6.解释磺胺类药物的抑菌机理、有机磷农药的杀虫机理? 7.试说明可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之处? 8.简单说明竞争性抑制与非竞争性抑制的不同特征? 9.试说明为何变构酶的速度–底物动力学曲线不呈双曲线? 10.如何进行酶活力的测定? 11.说明酶活性部位的组成,位置和基团构成。 12.什么是米氏常数?其意义是什么?怎样能够求出米氏常数? 13.什么是单纯酶和结合酶?它们的区别和联系是什么? 四、论述题 1.什么是变构酶,变构调节有何生理意义? 2.说明影响酶促反应速度的主要因素?

B 型题
一、简答题 1.简述化学酶工程与生物酶工程所研究的主要内容? 2.酶的变构调节和共价修饰调节有何异同?

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第四章
A 型题
一、名词解释 1. 血糖 4. 丙酮酸脱氢酶复合体 7. 葡萄糖异生作用 10. 酶促酶级联式机制 二、填空题

糖代谢

2. 糖酵解 5. α –酮戊二酸脱氢酶复合体 8. 糖原 11. 糖原的分解

3. 柠檬酸循环 6. 磷酸戊糖途径 9. 糖原合成作用

1. 糖在动物体内主要作为 和 。 2. 单胃杂食动物体内糖的主要来源是由 , 而反刍动物, 糖源是 , 它被瘤胃中的微生物发酵, 分解为 、 和 等低级脂肪酸后被 吸收。 3. 由 生成 的反应是糖酵解途径中唯一的脱氢反应, 反应脱下的 氢被递氢体 接受。 4. 糖酵解途径的关键酶有 、 和 。 5. 糖酵解途径的反应全部在细胞的 进行。 6. 1 摩尔葡萄糖经糖酵解途径可产生 摩尔 ATP。 7. 糖酵解途径中 1,6–二磷酸果糖在醛缩酶催化下裂解为 2 分子三碳单位即 和 。 8. 丙 酮 酸 脱 氢 酶 复 合 体 包 括 、 及 三种酶和 种辅助因子。 9. 1mol 乙酰辅酶 A 和 1mol 草酰乙酸经三羧酸循环后,最终可产生 molATP 和 mol 草酰乙酸。 10. Krebs 循环的关键酶包括 、 和 。 11.一次 TCA 循环可有 次脱氢反应、 次底物磷酸化和 次脱羧反应。 12.磷酸戊糖途径的重要产物是 和 。 13.磷酸戊糖途径从 开始,反应可分为 和 两个分支。 14.磷酸戊糖途径通过 将 和核苷酸代谢联系起来。 15.磷酸戊糖途径的产物之一 NADPH 主要在还原性的生物合成中作供 体。 16.将酮糖的二碳单位转移到醛糖的 C1 上的酶是 ;将酮糖的三碳单位转 移到醛糖的 C1 上的酶是 。 17.非氧化性分支即 5–磷酸核糖经过一系列的分子重排生成 6–磷酸果糖
—19—



。 18.磷酸戊糖途径的产物之一 5–磷酸核糖主要用于合成 和 。 19.葡萄糖异生作用主要在 中进行。 20. 、 和 是体内糖异生的主要非糖前体物质。 21.葡萄糖异生途径的“能障”实际上是糖酵解中三个酶催化的 反应;这 三种酶是 、 和 。 22.丙酮酸羧化酶位于 内,它的辅基是 。 23.异生途径绕过“能障”的反应由 、 、 和 催 化。 24.糖原中的葡萄糖残基以 相连形成直链,以 相连形成分枝。 25.糖原合成的关键酶是 ;糖原分解的关键酶是 。 26.葡萄糖参与合成糖原的活性形式是 。 27.调节糖原代谢的激素主要有 、 和 。 2+ 28.浓度为 的 Ca 恰可引起肌肉收缩。 29.肌肉不能直接补充血糖的主要原因是缺乏 。 30.糖原分解需要 、 和 这三种酶共同发挥作用。 三、简答题 1.试述血糖的来源和去路。 2.简述糖酵解途径的生理意义。 3.在糖酵解过程中,NAD+的再生是怎样实现的? 4.简述柠檬酸循环的生理意义。 5.简述磷酸戊糖途径的生理意义。 6.简述糖异生的生理意义。 7.简述乳酸循环的基本过程。 8.简述糖原合成的过程(结合反应的关键酶) 。 9.简述糖原分解的过程(结合反应的关键酶) 。 10.以磷酸化酶的调节为例,说明酶的级联机制。 四、论述题 1.写出糖的酵解途径(不必写出结构式)及相关酶类。 2.写出柠檬酸循环的反应途径(不必写结构式)及相关酶类。 3.一摩尔葡萄糖经糖的有氧氧化可生成多少摩尔 ATP?如何计算? 4.试述机体是怎样利用各种调节机制进行糖原代谢的整体调节的? 5.简述体内的各种糖代谢途径是怎样联系起来的,说出连接产物的作用。

B 型题
1.试说明机体是怎样利用磷酸戊糖途径对 NADPH、5–磷酸核糖和 ATP 的需要进 行调控的。
—20—

2.为什么说丙酮酸羧化酶是联系糖异生和柠檬酸循环的一个重要酶? 3.为什么肝脏中糖原浓度最高? 4.肌糖原和肝糖原分解产物的代谢去向有什么不同?

—21—

第五章
A 型题
一、名词解释 1.呼吸链 4.氧化磷酸化 二、填空题 2.磷氧比值 5.生物氧化

生物氧化

3.底物水平磷酸化

1.ATP 由 和 反应形成,这个过程称为 ,其需要食物分子分 解释放的 来推动。在体内分为 和 两种。 2.绿色植物生成 ATP 的三种方式 、 和 。 3.代谢物在细胞内的氧化与在体外燃烧的主要区别是 、 、和 。 4. 真核细胞生物氧化是在 进行的, 原核细胞生物氧化是在 进行 的。 5.生物氧化是通过代谢物 反应实现的,生物氧化产生的 H2O 是通过 形成的。 6.典型的生物界普遍存在的生物氧化体系是由 、 和 三 部分形成的。 7.典型的呼吸链包括 和 两种,这是根据接受代谢物脱下的氢 的不同而区别的。 8.填写电子传递链的阻断电子流的特异性抑制剂: NAD → FMN → CoQ → Cytb → Cytc1 → Cytc → Cytaa3 → O2 ( ) ( ) ( ) 9.呼吸链氧化磷酸化生成 ATP 的偶联部位是 , 和 。 + 10.每对电子从 FADH2 转移到 必然释放出 2 个 H 进入线粒体内。 11.NADH 呼吸链中氧化磷酸化发生的部位是在 之间; 之间; 之 间。 12.用特殊的抑制剂可将呼吸链分成许多单个反应,这是一种研究氧化磷酸化中间 步骤的有效方法,常用的抑制剂及作用如下: (1)鱼藤酮抑制电子由 向 的传递。 (2)抗霉素 A 抑制电子由 向 的传递。 (3)氰化物、CO 抑制电子由 向 的传递。 13.黄嘌呤氧化酶以 为辅基,并含有 和 ,属于金属 黄素蛋白酶。 14.单加氧酶也称为 或 ,分布在细胞的 上。
—22—

三、简答题 1.在体内 ATP 有哪些生理作用? 2.生物体内有哪些重要的高能化合物? 3.何谓呼吸链? 4.试述化学渗透假说。 5.常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些?它们的作用机制是什么? 6.何谓氧化磷酸化作用?NADH 呼吸链中有几个氧化磷酸化偶联部位? 7.分别写出 NADH 和 FADH2 电子传递链的过程及其关键酶。

B 型题
一、简答题 1.何谓解偶联作用?如何证明 2,4–二硝基苯酚是典型的解偶联剂? 2.为什么 CO 和氰化物有剧毒?

—23—

第六章
A 型题
一、名词解释

脂类代谢

1.脂类 2.类脂 3.必需脂肪酸 4.脂肪动员 5.脂肪酸的β –氧化 6.酮体 7.血浆脂蛋白 8.酮尿症 9.酸中毒 二、填空题 1.人体不能合成而需要由食物提供的必需脂肪酸有 、 和 。 2.脂肪酸的β –氧化在线粒体内的反应包括 、 、 和 四个步骤。脂酰 CoA 经一次β –氧化可生成一分子 和 。 3.脂肪酸的β –氧化的限速酶是 。 4.一分子 18 碳长链脂酰 CoA 可经 次β –氧化生成 个乙酰 CoA。 5.酮体合成的酶系存在于 ,氧化利用的酶系存在于 。 6.酮体生成过程中的限速酶为 。 7.限制脂肪酸生物合成速度的反应是由 催化的。 8.高等动物合成甘油三酯所需要的前体是 和 。 9.脂肪酸合成过程中,超过 16 碳的脂肪酸主要通过 和 亚细 胞器的酶系参与延长碳链。 10.乙酰 CoA 羧化酶的辅酶是 ,催化反应的产物是 。 11.血浆中脂肪酸的唯一来源是 。 12.血浆中的游离脂肪酸浓度不仅取决于 的动员程度,也取决于肝脏摄入 的速度。 13.动脉粥样硬化可能是由于过多的 引起的。 14.胆固醇生物合成的原料是 ,合成胆固醇的限速酶是 。 15.脂肪消化产物在十二指肠下段或空肠上段被吸收后,与磷脂、载脂蛋白等组成 经淋巴进入血循环。 16.游离脂肪酸不溶于水,需与 结合后由血液运至全身。 17.血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为 、 、 、 四类。 18.血浆的 水平与心血管病的发生呈反相关。 19. 受体基因缺陷是引起家族性高胆固醇血症的重要原因。 三、简答题
—24—

1.简述脂类的生理功能。 2.简述酮体的生理意义。 3.简述脂肪组织中脂肪的合成与分解的调节。 4.简述肌肉组织利用动员的脂肪酸以节约糖的机制。 5.简述肝脏对于脂肪代谢的调节作用。 6.血浆脂蛋白有哪两种分类?各种血浆脂蛋白的功能有什么特点? 7.胆固醇在动物体内有哪些生物转变? 8.试说明脂肪分解产生的甘油的代谢去向。 9.说明反刍动物丙酸代谢的意义。 四、论述题 1. 简述脂肪酸β –氧化的具体过程。 2. 试计算 1 摩尔 18 碳饱和脂肪酸通过β –氧化彻底氧化分解为 H2O 和 CO2 时可产 生多少摩尔 ATP。 3. 写出酮体生成与利用的的反应过程,说明引起动物发生酮病的机制。 4.以 14 碳脂肪酸为例,写出它的合成过程。 5.用文字简要描述脑磷脂和卵磷脂的合成过程。

B 型题
1.为什么摄入过多量的糖容易长胖? 2.乙酰 CoA 可进入哪些代谢途径?请列出。 3.动物机体如何调节胆固醇的合成? 4.脂类代谢紊乱有那些常见情况,其发生机理各是怎样?

—25—

第七章
A 型题
一、名词解释 1.氮平衡 4.必需氨基酸 7.氨基酸代谢池 10.嘌呤核苷酸循环 13.血氨 16.生酮氨基酸 二、填空题

含氮小分子的代谢

2.蛋白质的最低需要量 5.非必需氨基酸 8.转氨基作用 11.内源性氨基酸 14.生糖氨基酸 17.一碳单位

3.蛋白质的生理价值 6.蛋白质的互补作用 9.联合脱氨作用 12.外源性氨基酸 15.生糖兼生酮氨基酸 18.甲硫氨酸循环

1.正常成年动物的蛋白质代谢情况是属于 平衡,即 = 。 2.蛋白质的生理价值主要取决于 的数量、种类及比例。 3.营养充足的婴儿、孕妇、恢复期病人,常保持 。 4.蛋白质的生理价值= 。 5.由糖代谢的中间产物合成的氨基酸属于 。 6.直接生成游离氨的脱氨方式有 和 。 7.转氨酶的辅酶称 ,它与底物脱下的氨基结合可转为 。 8.L–谷氨酸脱氢酶的辅酶是________或________, 和 是此酶 的别构抑制剂。 9.嘌呤核苷酸中最终将 NH3 释放出的化合物称 ,催化此反应的酶 是 。 10. 丙氨酸经转氨基作用可产生游氨和 , 后者可进入 途径进一 步代谢。 11.NH3 有剧毒,不能在体内积累,它主要以 形式进行转运。 12. 是除氨的主要器官,它可通过 将 NH3 和 CO2 合成无毒 的 ,而禽类则合成的是 。 13.合成一分子尿素需消耗 分子的高能键。 14.转运氨并降低其毒性的氨基酸是 和 。 15.由尿素循环过程中产生的两种氨基酸 和 不参与人体内蛋白质 合成。 16.生酮氨基酸经代谢后可产生 ,它是合成酮体的原料。 17.合成黑色素的主要原料是 或 。 18.儿茶酚胺包括 、 、和 三种物质。
—26—

19.dTMP 只能由 甲基化产生。 20.催化氧化型硫氧还原蛋白还原的酶是 21.催化 dUMP 转变为 dTMP 的酶是 给 dUMP 生成 dTMP。 三、简答题

,此酶的辅酶是 ,此酶的辅酶是

。 ,它转运

1.简述蛋白质在动物体中有何生物学功能。 2.说明动物体内氨的来源、转运和去路。 3.试说明氨基酸脱氨基后生成的α –酮酸的代谢去向。 4.氨基酸的代谢去向有哪些? 5.动物体内可生成游离氨的氨基酸脱氨方式有哪些?各有何特点? 6.简述天冬氨酸在尿素循环中的作用。 7.举出三种氨基酸脱羧基作用的产物,说明其生理功能? 8.说明谷胱甘肽的分子组成及何生理机能? 四、论述题 1.写出鸟氨酸循环过程,说明尿素分子中 C、N 原子的来源? 2.说明一碳基团的来源和转变? 3.说明糖、脂类、氨基酸和核苷酸代谢的相互联系和相互影响?

B 型题
1.说明“小儿痴呆症”和“白化病”的发病机理? 2.B 族维生素中由哪些成员与氨基酸代谢有关?简述之。 3.从代谢角度考虑,为什么过量食用低糖、低脂、高蛋白食物也会发胖?

—27—

第八章 核酸的化学结构
A 型题
一、名词解释 1.自我复制 4.磷酸二酯键 7.碱基互补规律 10. “发卡”结构 二、填空题 1.核苷酸除去磷酸基后称为 。 2.RNA 常见的碱基是 、 、 和 。 3.体内的嘌呤碱主要有 和 ;嘧啶碱主要有 、 和 。 4.DNA 双螺旋结构模型是 于 年提出来的。 5.DNA 双螺旋的两股链的顺序是 、 的关系。 6.双螺旋 DNA 的熔解温度 Tm 与 、 和 有关。 7.DNA 的稀盐溶液加热至某个特定浓度,可引起理化性质发生很大的变化,如 和 ,这种现象叫做 ,其原因是由于 。 8.DNA 双螺旋直径为 nm,双螺旋每隔 nm 转一圈约相当于 个碱基对, 糖和磷酸位于双螺旋的 侧,碱基位于 侧。 9.DNA 二级结构的重要特点是形成 结构,此结构的外部结构是由 和 形成 ,而结构的内部是由 通过 相连而成 的 。 10.DNA 的双螺旋中,A、T 之间有 个 键,而 G、C 之间有 个 键。 11. RNA 分子指导蛋白质合成, RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸 的载体。 12.tRNA 的二级结构是 型,三级结构是 型。 13.因为核酸分子中含有嘌呤碱和 ,二者两种物质又均具有 ,故 使核酸对 的波长有紫外吸收作用。 14.tRNA 的三叶草结构中,氨基酸臂的功能是 ,反密码子环的功能 是 。 15.tRNA 的氨基酸臂中的最后 3 个碱基是 ,反密码子环最中间有 3 个单 核苷酸组成 ,tRNA 不同 也不同。 三、简答题 2.转录 5.核酸的一级结构 8.增色效应 3.翻译 6.DNA 二级结构 9.Tm 值

—28—

1.简述 DNA 碱基当量定律。 2.什么是 DNA 热变性?DNA 热变性后有何特点?Tm 值表示什么? 3.简述 DNA 碱基组成特点。 4.简述核酸的概念、分类、特点及功能。 5.DNA 与 RNA 的一级结构有何异同? 6.简述核酸的逐步水解过程。 四、论述题 1.说明 DNA 双螺旋的结构特点。 2.简述 RNA 的种类及作用。 3.DNA 都有那些物理化学性质?

B 型题
1.试述 tRNA 二级结构的结构特征。 2.为什么大多数核酸酶受金属螯合剂 EDTA 的抑制? 3.真核细胞染色体 DNA 很长,它是如何存在于细胞核内的?

—29—

第九章 核酸的生物学功能
A 型题
一、名词解释 1.半保留半不连续复制 2.冈崎片段 3.引物 4.拓扑异构酶 5.反转录 6.PCR 7.内含子 8.外显子 9.编码链 10.核心酶 11.启动子 12.Pribnow box 13. “转录鼓泡” 14.TATA 盒 15.帽子结构 16.poly(A)尾巴 17.核不均一 RNA 18.RNA 自我剪切 19.Ribozyme 20.剪接体 21.密码子 22.同义密码子 23.增强子 24.多核糖体 25.S.D 序列 26.信号肽 27.信号识别蛋白 28.停靠蛋白 29.基因表达 30.操纵子 31.衰减子 32.反义 RNA 33.基因治疗 34.转座子 35.限制性内切酶 36.克隆 37.转化 38.RFLP 39.DNA 指纹图谱 40.RAPD 二、填空题 1.将以冈崎片段合成的子链称为 ,连续合成的子链称为先导链。 2.DNA 复制中出现的 RNA 片段由一种特异的 RNA 聚合酶合成的,此酶称 为 。 3.拓扑异构酶能够使 DNA 产生拓扑学上的种种变化,最常见的是产生 和 消除超螺旋。 4.紫外线引起 DNA 分子中同一条链上相邻的两个嘧啶核苷酸以共价键连接生成环 丁烷结构,即 。 5.暗修复通过三种不同的机理来完成修复即切除修复、重组修复和 。 6.RNA 指导的 DNA 聚合酶又称为 。 7.PCR 反应的每一个循环都要经过高温变性﹑ 和中温延伸三个阶段。 8.DNA 顺序测定技术最适用的是 Sanger 提出 末端终止法。 9. 修复允许子链 DNA 复制合成时越过亲链上受损伤的片段而不形成 缺口。 10.DNA 中有些基因是重复的,称为 。 11. 把基因中不编码的序列称为 , 把被间隔的编码蛋白质的基因部分称
—30—

。 12.基因中仅一股链被转录,把被转录的一股链称为 ,另一股链称 为 。 13.大肠杆菌的 RNA 聚合酶的亚基组成是 ,没有σ 亚基的 RNA 聚合 酶称为 。 14.原核生物的启动子顺序存在两个共同的顺序,即 和 。 15.细菌及病毒 DNA 的转录终止顺序有两个明显的特点:其一是富含 GC,转录产 物极易形成 ,其二是紧接 GC 之后有一串 。 16.从大肠杆菌中获得的 RNA 聚合酶在转录时要求有二价金属离子,主要是 和 。 17.转录合成的 RNA 第一个核苷酸常常是 或 。 18.以 mRNA 为模板合成蛋白质的过程称为 ,或称为 。 19.原核生物完整的核糖体为 s,由一个 s 和一个 s亚 基组成。 20.真核生物的核糖体大约是 s,由一个 s 和一个 s两 个亚基组成。 21.蛋白质合成的肽链延长阶段包括:进位、肽键形成和 三步。 22.将 mRNA 上的 AGGAGGU 区域称为 序列。 23.当代基因工程中一种生物的基因能在另一种生物中表达的基础是 。 24.每个 tRNA 的碱基顺序都能排列折叠成一个 的构象。 25.操纵子包括调节基因、启动基因、 和 。 26.转录调控蛋白通常有独立的结合 DNA 的结构域,这种结构域中与 DNA 接触的 亚结构的结构单元有 和 。 27.转 录 调 控 蛋 白 有 与 蛋 白 质 结 合 的 结 构 域 , 此 结 构 域 含 有 的 结 构 单 元 有 和 。 28.真核生物 mRNA 5′ 端 序列可与 30s 中 16s rRNA 3′端的序列互补。 29.在某一基因指导下蛋白质的合成过程称 。 30.基因表达的调控有两个层次: 的调控和 的调控。 31.设计 ,抑制靶基因的表达,达到医疗疾病的目的,称为基因治疗。 32.一类有特定结构的 DNA 顺序,这些顺序不断地改变它们在细胞基因组内的位 置,或从一个基因组移动到另一个基因组上,称为 。 33. 与核酸结合后在紫外灯照射下可发出很强的橙色荧光(50ng的DNA即 可)。 34.可以用凝胶电泳分离 RNA,将特殊片段转移到硝酸纤维素膜上,之后用杂交法 来鉴定它,此法称为 。 35.可以用 法产生一个氨基酸被替换的突变蛋白质。 36.目的基因的获得目前普遍采取三种方法: 、 、 。 37.有些质粒当细菌停止繁殖时,自身还能复制扩增,称为 ;
—31—



有的随着细菌停止繁殖,复制也停止,称为 。 38.只要选用与所需(目的)基因互补的 DNA 片段作探针,通过 等即可从基因文库中筛出所需要的目的基因。 39.用来生产某些蛋白类药物的转基因动物又称 。 三、简答题 1.说明 DNA 复制时,随后链复制的基本过程。 2.说明 DNA 切除修复的基本过程。 3.说明 DNA 重组修复的基本过程。 4.说明 DNA SOS 修复的基本过程。 5.说明光修复的基本过程。 6.真核生物 RNA 转录生成后,是如何进行加工修饰的? 7.蛋白质生物合成后的加工修饰方式有哪些? 8.写出中心法则路线图。 9.结合锌指的结构,说明锌指的作用。 10.结合亮氨酸拉链的结构,说明亮氨酸的作用。 11.表达载体具有哪些特点? 12.简要说明摆动学说的主要内容。 13.简要说明 Southern 杂交的基本过程。 14.简要说明 Nouthern 杂交的基本过程。 15.简要说明 Western blot 杂交的基本过程。 16.说明 DNA 聚合酶 I 的功能。 17.简要说明原位杂交的基本过程。 18.简述遗传密码的特点。 19.说明氨基酸与 tRNA 分子的连接方式、密码子与反密码子的相互作用特点。 四、论述题 1.说明 DNA 的复制过程。 2.与原核生物相比,真核生物的转录有何特点? 3.简要说明 PCR 的原理、反应过程,PCR 技术的应用。 4.说明 RNA 的转录生成过程。 5.简要说明原核生物蛋白质的生物合成过程。 6.说明乳糖操纵子的调控。 7.说明 DNA 重组技术的基本过程。 8.真核生物的蛋白质合成有何特点? 9.DNA 模板上的启动子结构有何特点? 10.DNA 重组技术中,获得目的基因的方法都有那些?



B 型题

—32—

1.简要说明四膜虫的核糖体前体的自我剪切过程。 2.如何实现蛋白质工程。 3.说明蛋白质信号肽转运的一般过程。 4.说明色氨酸衰减子的调控。 5.写出 Sanger 法 DNA 测序的基本原理和过程。 6.常见的 DNA 指纹技术有哪几种,简要说明其基本原理和主要用途? 7.在 DNA 复制过程中,随后链是如何保持复制方向和前导链一致的? 8.说明 RNA 延长的转录鼓泡模型。 9.真核细胞的基因表达调控与原核细胞有何异同?

—33—

第十章
A 型题
一、名词解释 1.生物膜 4.促进扩散 7.外排作用 10.酪氨酸蛋白激酶型受体 二、填空题

生物膜的结构与功能

2.生物膜的流动性 5.主动转运 8.受体

3.简单扩散 6.内吞作用 9.G蛋白

1.生物膜主要是由 、 、 组成,此外还 有 、 等。 2.生物膜所含的膜脂类以 为主要的成分。 3.动物细胞的质膜中所含的糖脂几乎都是 的衍生物。 4.膜脂具有 性,因此膜脂包括磷脂分子在水溶液中的溶解度是有限的。 5.膜蛋白分为 、 。 6.生物膜中分子之间主要的作用力有 、 、 。 7.膜脂质在脂双层两侧分布具有 性,此种性质与膜的功能有关。 8.物质的过膜转运方式有 、 。其中,方向相同, 称 ;方向相反,称 。 9.小分子与离子的过膜转运方有 、 、 。 10.大分子物质的过膜转运方式有 、 、 。 11.受体的四种类型为 、 、 、 、 。 12.蛋白激酶 A 途径即 途径。 13.蛋白激酶 C 途径的第二信使为 。 2+ 14.IP3–Ca /钙调蛋白激酶途径的第二信使是 、 。 15.CaM 酶全称为 。 三、简答题 1. “流体镶嵌”模型的要点是什么? 2.简述受体的特点? 3.简述蛋白激酶 A 途径? 4.简述蛋白激酶 C 途径? 5.简述 IP3–Ca2+/钙调蛋白激酶途径? 四、论述题
—34—

1.说明 DNA 转录调节型受体系统的信号转导过程。 2.简述酪氨酸蛋白激酶型受体的转导途径。

B 型题
1. 神经、 激素和体液如何通过细胞信号转导途径影响细胞的新陈代谢和基因表达调 控?(答案略)

—35—

答 第二章
A 型题
一、名词解释

案 蛋白质化学

1. 氨基酸的等电点: 当溶液在某一特定的 pH 值时, 氨基酸以两性离子的形式存在, 正电荷数与负电荷数相等, 净电荷为零, 在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动, 这时溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点,用 pI 表示。
O C N H

2.肽键:是指

键,是一个氨基酸的α –COOH 基和另一个氨基酸的α

–NH2 基所形成的酰胺键。 3.多肽链:由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽,称为多肽链。 4.肽平面:肽链主链的肽键具有双键的性质,因而不能自由旋转,使连接在肽键 上的六个原子共处于一个平面上,此平面称为肽平面。 5.蛋白质的一级结构:多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序,即氨基酸序列。 6.肽单位:多肽链上的重复结构,如 Cα –CO–NH–Cα 称为肽单位,每一个肽 单位实际上就是一个肽平面。 7.多肽:含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。 8.氨基酸残基:多肽链上的每个氨基酸,由于形成肽键而失去了一分子水,成为 不完整的分子形式,这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。 9.蛋白质二级结构:多肽链主链骨架中,某些肽段可以借助氢键形成有规律的构 象,如α –螺旋、β –折叠和β –转角;另一些肽段则形成不规则的构象,如无规卷曲。 这些多肽链主链骨架中局部的构象,就是二级结构。 10.超二级结构:在球状蛋白质分子的一级结构顺序上,相邻的二级结构常常在三 维折叠中相互靠近,彼此作用,从而形成有规则的二级结构的聚合体,就是超二级结构。 11.结构域:在较大的蛋白质分子里,多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散 连接的近似球状的三维实体,即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12.蛋白质三级结构:指一条多肽链在二级结构(超二级结构及结构域)的基础上, 进一步的盘绕、折叠,从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原 子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键(静电引力) 。 另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。 13.蛋白质四级结构:由相同或不同的亚基(或分子)按照一定的排布方式聚合而 成的聚合体结构。它包括亚基(或分子)的种类、数目、空间排布以及相互作用。
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14.二硫键:指两个硫原子之间的共价键,在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分 子构象起重要作用。 15.二面角:在多肽链中,Cα 碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。C α 碳原子上的 Cα –N 和 Cα –C 都是单键,可以绕键轴旋转,其中以 Cα –N 旋转的 角度称为Φ ,而以 Cα –C 旋转的角度称为Ψ ,这就是α –碳原子上的一对二面角。它 决定了由α –碳原子连接的两个肽单位的相对位置。 16.α –螺旋:是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕 中心轴盘绕成螺旋状,称为α –螺旋。 17.β –折叠或β –折叠片:二条β –折叠股平行排布,彼此以氢键相连,可以构 成β –折叠片。β –折叠片又称为β –折叠。 18.β –转角:又称为β –回折。多肽链中的一段主链骨架以 180°返回折叠;由 四个连续的氨基酸残基组成;第一个肽单位上的 C=O 基氧原子和第三个肽单位的 N–H 基氢原子生成一个氢键。 19.无规卷曲:主链骨架片段中,大多数的二面角(Φ ,Ψ )都不相同,其构象不 规则。它存在于各种球蛋白之中,含量较多。 20.亚基:较大的球蛋白分子,往往由二条或更多条的多肽链组成功能单位。这些 多肽链本身都具有球状的三级结构,彼此以非共价键相连。这些多肽链就是球蛋白分子 的亚基。它是由一条肽链组成,也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。 21.寡聚蛋白:由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。 22.蛋白质的高级结构:指一条或数条多肽上的所有原子在三维空间中的排布,又 称构象、三维结构、空间结构、立体结构。 23.蛋白质激活:指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解,切去部 分肽段后变成有活性的蛋白质的过程。 24.分子病:由于基因突变导致蛋白质一级结构突变,使蛋白质生物功能下降或丧 失,而产生的疾病被称为分子病。 25.变构效应:也称别构效应,在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发 生的构象变化,引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。 26.蛋白质变性:天然蛋白质,在变性因素作用下,其一级结构保持不变,但其高 级结构发生了异常的变化,即由天然态(折叠态)变成了变性态(伸展态) ,从而引起 了生物功能的丧失,以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋白质的变性。 27.蛋白质复性:除去变性剂后,在适宜的条件下,变性蛋白质从伸展态恢复到折 叠态,并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。 28.蛋白质的等电点:当溶液在某个 pH 时,使蛋白质分子所带的正电荷和负电荷 数正好相等,即净电数为零,在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动,此时的溶 液的 pH 就是该蛋白质的等电点,用 pI 表示。 29.电泳:在直流电场中,带正电荷的蛋白质分子向阴极移动,带负电荷的蛋白质 分子向阳极移动的现象叫电泳。 30.盐溶:在蛋白质水溶液中,加入少量的中性盐,如硫酸铵等,会增加蛋白质分 子表面的电荷,增强蛋白质分子与水分子的作用,从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增 大,这种现象称为盐溶。
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31.盐析:在高浓度的盐溶液中,无机盐的离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子, 将水膜除去,导致蛋白质分子的相互结合,从而发生沉淀,这种现象称为盐析。 32.简单蛋白质:又称单纯蛋白质,即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。 33.结合蛋白质:即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质,非蛋白质部分 通常称为辅基。 二、填空题 1.纤维状蛋白 2.
H R C α NH2 COOH
R H C α NH3
+

COO

_



3.两性、阴、阳 4.色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 5.溶解度 6.带有数量相等的正负两种电荷的离子 7.等电点 8.甘氨酸 9.16% 10.氨基酸残基 11.氢键 12.中心轴、N–H、C=O、肽平面上的 H 与 O 13.氢键、范德华力、疏水作用力、离子键、配位键、二硫键 14.Cα –C、Cα –N 15.α –螺旋、β –折叠、β –转角、无规卷曲 16.疏水作用力、离子键、氢键、范德华引力,疏水作用力 17.生物功能 18.蛋白质空间结构被破坏 19.协同、变构 20.守恒氨基酸残基 21.胰岛素原 22.α –、β –、Fe2+、 Fe2+ 23.蛋白质变性 24.沉降速度法、凝胶过滤法(分子筛层析法) 、SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳法 25.布朗运动、丁道尔现象、电泳行为、不能透过半透膜 26.高浓度盐、重金属离子、某些有机酸、生物碱、有机溶剂 27.蛋白质发生聚胶,形成了直径大于 100nm 的大颗粒 28.大小、形状、净电荷量 29.球状蛋白质、纤维状蛋白质
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30.简单蛋白质、结合蛋白质 31.辅基 三、简答题 1.答:α –螺旋结构特征: (1)每一圈包含 3.6 个残基,螺距 0.54nm,残基高度 0.15nm,螺旋半径 0.23nm。 (2)每一个φ 角等于-57°,每一个ψ 角等于-47°。 (3)相邻螺圈之间形成链内氢键。即一个肽单位的 个肽单位的
N H

c o

基氧原子与其前的第三

基氢原子生成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环

本身包含 13 个原子。α –螺旋构象允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此,α –螺旋构象是相当稳定的,是最普遍的螺旋形式。α –螺旋依靠氢键维持。若破坏氢键, 则α –螺旋构象遭到破坏,而变成伸展的多肽链。α –螺旋表示为 3.613–螺旋。 2.答:二条β –折叠股平行排布,彼此以氢键相连,可以构成β –折叠片。β –折 叠片又称为β –折叠。为了在相邻主链骨架之间形成最多的氢键,避免相邻侧链间的空 间障碍,各主链骨架同时作一定程度的折叠,从而产生一个折叠的片层。其侧链近似垂 直于相邻二个平面的交线,交替地位于片层的两侧。β –折叠片分为平行β –折叠片和 反平行β –折叠片两种类型。 3.答:参与维持蛋白质空间结构的化学键有: (1)范德华引力:参与维持蛋白质分子的三、四级结构。 (2)氢键:对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用,对维持三、四级结构也起到 一定的作用。 (3)疏水作用力:对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。 (4)离子键:参与维持蛋白质分子的三、四级结构。 (5)配位键:在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。 (6)二硫键:对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。 4.答:从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链,包含 84 个左右的氨基酸残基(因种属而异) 。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比,可以看 出,胰岛素原与胰岛素的区别就在于:胰岛素原多一个 C 肽链。通过 C 肽链将胰岛素的 A、B 两条肽链首尾相连(B 链–C 链–A 链) ,便是胰岛素原的一条多肽链了。因此, 胰岛素原没有生理活性与 C 肽链有关。 如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除 C 肽链,就可以变成有生理活 性的胰岛素了。 5. 血红蛋白分子是寡聚蛋白, 答: 在结合氧的过程中, 存在着亚基之间的相互作用, 即变构效应,因此,其氧结合曲线是 S 形的。 此 S 形曲线具有重要的生理意义。在肺部,它有利于脱氧血红蛋白结合更多的氧; 在肌肉中,它有利于氧合血红蛋白分子释放更多的氧,以满足肌肉中生物氧化的需要。 6.答:蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷 量有关。净电荷量愈大,则迁移率愈大;分子愈大,则迁移率愈小;净电荷愈大,则迁
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移率愈大;球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。在一定的电泳条件下,不同的 蛋白质分子,由于其净电荷量、大小、形状的不同,一般有不同的迁移率,因此可以采 用电泳法将蛋白质分离开来。 7.答:蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围之内。绝大多数亲水基团在球蛋白分 子的表面上,在水溶液中,能与极性水分子结合,从而使许多水分子在球蛋白分子的周 围形成一层水化层(水膜) 。由于水膜的分隔作用,使许多球蛋白分子不能互相结合,而 以分子的形式,均匀地分布在水溶液中,从而形成亲水胶体溶液,比较稳定。此外,蛋 白质分子带有相同的电荷,由于同性电荷相互排斥,使大分子不能结合成较大的颗粒。 上述两个稳定因素使蛋白质分子能够在水溶液中稳定存在。 8.答:蛋白质之所以能够产生紫外吸收光谱,原因是: (1)多肽链中所有的肽键在紫外光区(<220nm 波长)有很强的光吸收; (2)Trp、Tyr 和 Phe 残基,由于其侧链基团含有共轭双键系统,在近紫外区(220~ 300nm 波长) ,有吸收光的能力。 四、论述题 1.答:催产素和加压素都是由人和高等动物的垂体后叶所分泌的多肽激素。催产素 能促进子宫和乳腺平滑肌收缩,临床上用于引产和减少产后出血;加压素有增加血压和 抗利尿的作用,临床上用于治疗尿崩症等。催产素和加压素的一级结构及其相似。所以 催产素有微弱的加压素的功能,加压素也有微弱的催产素的功能,但由于二者在第 3 位 和第 8 位的残基不同,因此,它们有不同的生理功能。 2.答:天然蛋白质在变性因素作用之下,其一级结构保持不变,但其高级结构发生 了异常的变化,即由天然态(折叠态)变成了变性态(伸展态) ,从而引起了生物功能的 丧失,以及物理、化学性质的改变。这种现象,被称为变性。 变性因素是很多,其中物理因素包括: 热(60~100℃) 、紫外线、X 射线、超声波、高压、表面张力,以及剧烈的振荡、 研磨、搅拌等;化学因素,又称为变性剂,包括:酸、碱、有机溶剂(如乙醇、丙酮等) 、 尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。不同的蛋白质对 上述各种变性因素的敏感程度是不同的。 变性蛋白质主要有以下的表现: (1)物理性质的改变:溶解度下降,有的甚至凝聚、沉淀;失去结晶的能力;特性 粘度增加;旋光值改变;紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。 (2)化学性质的改变: ①变性以后被蛋白水解酶水解速度就增加了,水解部位亦大大增加了,即消化率提 高了;②在变性之前,埋藏在蛋白质分子内部的某些基团,不能与某些试剂反应,但变 性之后,由于暴露在蛋白质分子的表面上,从而变得可以与试剂反应了;③生物功能的 改变,抗原性的改变;生物功能丧失。 蛋白质变性的鉴定方法: (1)测定蛋白质的比活性。 (2)以天然蛋白质作对照、测定蛋白质物理的变化。 (3) 测定蛋白质化学性质的变化。 (4)用免疫法测定蛋白质的抗原性是否改变,抗体能否与 抗原专一性结合。 (5)观察蛋白质的溶解度是否下降,是否凝集、沉淀等。
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检查蛋白质变性的情况,往往采用多种方法,最后,综合其结果,才能得到确切的 结论。 3.答:蛋白质的物理化学性质: (1)蛋白质的分子的大小形状:蛋白质分子有一定的大小,一般在 6×103~106 道 尔顿之间。蛋白质分子有一定的形状,大多数是近似球形的或椭球形的。 (2)蛋白质的两性解离:在酸性溶液中,各种碱性基团与质子结合,使蛋白质分子 带正电荷,在直流电场中,向阴极移动;在碱性溶液中,各种酸性基团释放质子,从而 使蛋白质分子带负电荷,在直流电场中,向阳极移动。 在等电点时,蛋白质比较稳定, 溶解度最小。因此,可以利用蛋白质的等电点来分别沉淀不同的蛋白质,从而将不同的 蛋白质分离开来。不同的蛋白质有不同的等电点。 (3)电泳:在直流电场中,带正电荷的蛋白质分子向阴极移动,带负电荷的蛋白质 分子向阳极移动,这种移动现象,称为电泳。在一定的电泳条件下,不同的蛋白质分子, 由于其净电荷量、分子大小、形状的不同,一般有不同的迁移率。因此,可以利用电泳 法将不同的蛋白质分离开来。在蛋白质化学中,最常用的电泳法有:聚丙烯酰胺凝胶电 泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳等。 (4)蛋白质的胶体性质:球蛋白溶液具有亲水胶体的性质。这种亲水胶体溶液是比 较稳定的。其稳定因素有两个:一个是球状大分子表面的水化层;另一个是球状大分子 表面具有相同的电荷,由于同性电荷的相互排斥,使得大分子不能互相结合成较大的颗 粒。 (5)蛋白质的沉淀:盐析法、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属 盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原的沉淀。 (6)蛋白质的呈色反应:蛋白质分子的自由–NH2 基和–COOH 基、肽键,以及 某些氨基酸的侧链基团,如:Tyr 的酚基、Phe 和 Tyr 的苯环、Trp 的吲哚基、以及 Arg 的胍基等,能够与某种化学试剂发生反应,产生有色物质。 (7)蛋白质的光谱特征: 蛋白质的紫外吸收光谱:蛋白质不能吸收可见光,但是,能够吸收一定波长范围的 紫外光。用紫外分光光度计可以记录溶液中蛋白质的光吸收随入射光波长变化而变化的 曲线。此曲线就是蛋白质的紫外吸收光谱。 蛋白质的荧光光谱:蛋白质吸收 280nm 波长的紫外光之后,能够发射不同波长的荧 光。其荧光强度随荧光波长变化而变化。这是蛋白质的荧光光谱。 蛋白质的分离提纯的一般步骤: (1)前处理; (2)沉淀分离; (3)分离纯化; (4)质量鉴定。 测定蛋白质分子量的方法: (1)沉降速度法; (2)凝胶过滤法; (3)SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳法。 4.答:以甲硫脑啡肽命名举例 中文氨基酸残基命名法:酪氨酰甘氨酰甘氨酰苯丙氨酰甲硫氨酸 中文单字表示法:酪–甘–甘–苯丙–甲硫 1 2 3 4 5 三字母符号表示法:Tyr· G1y· Met G1y· Phe·

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B 型题
1.解:该多肽共有氨基酸残基数为: 15120/120=126 个 形成α –螺旋的长度为:126×0.15nm=18.9nm α –螺共有的圈数为:126/3.6=35 圈 2.答:氨基酸残基在β –伸展结构中的长度为 0.36nm,故该多肽的长度为: 0.36×122r=43.92nm 该多肽的分子量为:122×120=14640Da 3.答:多肽链主链骨架实际上是由许多肽单位通过α –碳原子(Cα )连接而成的, 肽单位是刚性平面结构。多肽链中所有的肽单位基本上都具有相同的结构,因此,多肽 链的主链骨架构象,是由一系列α –碳原子的成对二面角(Φ ,Ψ )所决定的。也就是 说,二面角决定多肽链主链骨架的构象。蛋白质分子构象主要靠非共价键维持,如:氢 键、范德华引力、疏水作用力,以及离子键。此外,在某些蛋白质中,还有二硫键、配 位键参与维持构象。总而言之,维持蛋白质分子构象的主要是一些次级键,它们的键能 虽然弱,但它们相互作用的数量大,叠加在一起就成为维持和稳定蛋白质空间结构的不 可忽视的作用力,形成不同的二面角(Φ ,Ψ ) ,结果形成折叠盘绕的蛋白质空间构象。 4.答:将纯化蛋白质的肽键完全水解,测定其氨基酸组成。然后再部分水解蛋白质 成为多个肽段,分析每个肽段中的氨基酸及其氨基末端或羧基末端的组成,在测定了肽 段序列后,最后根据肽段的重叠比较,推算出整个肽链的氨基酸序列。 5.答:蛋白质在分离、提纯、贮藏的过程中,容易发生部分变性。这就需要对蛋白 质进行鉴定,看它有没有变性,变性到什么程度。鉴定蛋白质变性的方法有很多。概括 起来,有下列几种:测定蛋白质的比活性;以天然蛋白质作对照,测定蛋白质物理、化 学性质的变化;用免疫法测定蛋白质的抗原性是否改变,抗体能否与抗原专一性结合; 观察蛋白质的溶解度是否下降,是否凝集、沉淀等。总之,检查蛋白质变性的方法很多。 但是,其中任何一种方法都不能单独地确定蛋白质构象的变化类型及变性程度。当然, 也无法证明一种蛋白质的两种制剂,是否具有同样的构象。因此,检查蛋白质变性的情 况,往往采用多种方法,最后,综合其结果,才能得到确切的结论。

第三章
A 型题
一、名词解释



1.酶:酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质,包括蛋 白质和核酸等。
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2.酶的专一性:酶对于底物和反应类型有严格的选择性。一般地说,酶只能作用于 一种或一类化学底物,催化一种或一类化学反应,这就是酶的所谓的高度专一性。 3.全酶:酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物,称为全酶,只有全酶才有催 化活性,将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化作用。 4.辅酶:把那些与酶蛋白结合比较松弛,用透析法可以除去的小分子有机化合物, 称为辅酶。 5.酶活性部位:酶分子中能直接与底物分子结合,并催化底物化学反应的部位,称 为酶的活性部位或活性中心。它包括结合中心与催化中心。 6.酶原:有些酶,如参与消化的各种蛋白酶(如胃蛋白酶、胰蛋白酶,以及胰凝乳 蛋白酶等) ,在最初合成和分泌时,没有催化活性。这种没有活性的酶的前体,被称为酶 原。 7. 必需基团: 是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象 的基团。 8.酶原激活:酶原必须经过适当的切割肽链,才能转变成有催化活性的酶。使无活 性的酶原转变成活性酶的过程,称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位组建、完 善或者暴露的过程。 9.诱导契合学说:酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补,但活性 部位有一定的柔性, 当底物分子与酶分子相遇时可以诱导酶蛋白的构象发生相应的变化, 使活性部位上各个结合基团与催化基团达到对底物结构正确的空间排布与定向从而使酶 与底物互补结合,产生酶–底物复合物,并使底物发生化学反应。 10.定向效应:是指在酶活性部位中,催化基团与底物分子反应基团之间,形成了 正确的定向排列,使分子间的反应按正确的方向相互作用形成中间产物,从而降低了底 物分子的活化能,增加了底物反应速度。 11.共价催化:某些酶分子的催化基团可以通过共价键与底物分子结合形成不稳定 的共价中间产物,这个中间产物极易变成过渡态,因而大大降低了活化能,使反应速度 大为提高,这种催化称为共价催化。 12.酸催化:在酶活性中心上,有些催化基团是质子供体(酸催化基团) ,可以向底 物分子提供质子,称为酸催化。 13.酶活力(酶活性)是指:酶催化底物化学反应的能力。 14.酶的活力单位:是衡量酶活力大小的计量单位,国际生物化学协会酶学委员会 对酶活力单位作了下列规定:在 25℃,最适 PH,饱和底物浓度的反应条件下,1min 内, 将 1 微摩尔(μ mol)的底物转化为产物所需要的酶量,定为一个国际单位(1U=1μ mol/min) 。 15.酶的比活力:比活力(比活性)是指:每 mg 蛋白质中所具有的酶活力(活力 单位数) 。 16.Kat:在最适条件下,每秒钟内,能使 1mol 底物转化成产物所需要的酶量,定 为一个 Kat 单位(1Kat=1mol/s) 。 17.Km:是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 18.酶的最适 pH:只有在特定的 pH 下,酶、底物和辅酶的解离状态,最适宜它们 相互结合, 并发生催化作用, 从而使酶反应速度达到最大值, 这个 pH 称为酶的最适 pH。
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19.酶的最适温度:使反应速度达到最大值的温度被称为最适温度。动物体内各种 酶的最适温度一般在 37~40℃。 20.竞争性抑制作用:有些抑制剂,其分子结构与底物分子结构十分相似,因而, 也能够与酶分子的底物结合基团相结合,从而抑制酶活性。抑制剂和底物对酶的结合, 是相互竞争、相互排斥的。这种抑制作用,称为竞争性抑制作用。 21.调节酶:对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为调节酶。 22.变构效应:调节物与酶分子的调节部位(或一个亚基的活性部位)结合之后, 引起酶分子构象发生变化,从而提高或降低活性部位(或另一个亚基的活性部位)的酶 活性(或对底物的亲和力) 。这种效应称为变构效应。 23.正协同效应:提高酶活性的变构效应,称为变构激活或正协同效应。 24.效应子:能使变构酶产生变构效应的物质,称为效应物,又称效应子,调节物。 25.变构激活剂:与调节部位(或活性部位)结合之后,能提高酶活性的效应物, 称为变构激活剂(或正效应物) 。 26.共价修饰调节:有些酶,在其它酶的催化下,其分子结构中的某种特殊的基团 能与特殊的化学基团,共价结合或解离,从而使酶分子从无活性(或低活性)形式变成 活性(或高活性)形式,或者从有活性(高活性)形式变成无活性(或低活性)形式。 这种修饰作用称为共价修饰调节。 27.同工酶:能催化相同的化学反应,但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学 性质方面, 都存在明显差异的一组酶。 即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。 28.酶工程:是由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产 生的一门新的技术科学。酶工程分为化学酶工程和生物酶工程两大类。 29.固定化酶:是指采用物理或化学的方法,将酶固定在固相载体上,或者将酶包 埋在微胶囊或凝胶中,从而使酶成为一种可以反复使用的形式。 30.多酶复合体:又称多酶体系,是由几种酶彼此嵌合而形成的复合体,分子量很 大,一般有几百万,例如:丙酮酸脱氢酶复合体是由丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰 基酶与二氢硫辛酸脱氢酶彼此嵌合而成的。它有利于一系列反应的连续进行。 二、填空题 1.蛋白质、核酸 2.活性中心、活性部位 3.结合部位、催化部位、底物、反应 4.底物和反应类型、相对专一性、绝对专一性、立体化学专一性 5.立体化学 6.单体酶、寡聚酶、多酶复合体 7.单纯酶、结合酶 8.蛋白质结构、蛋白质、非蛋白质的小分子有机化合物、酶蛋白、辅助因子 9.共价催化、酸碱催化、邻近定向效应、底物形变、活性部位疏水空穴的影响 10.亲核催化、亲电催化 11.共价催化、酸碱催化 12.离子键、氢键、范德华键
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13.供体、受体 14.pH、温度、[S] >> [E](即底物浓度比酶浓度过量的多) 15.酶促反应进行的速度、大 16.活力大小、1min、1 微摩尔、25℃、最适 pH 值、饱和底物浓度 17.单位时间内底物浓度的减少量、单位时间内产物浓度的增加量 18.酶促反应的初速度、5~10min 19.比活力的大小、高 20.竞争性 21.9 22.C、A 23.酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂 24.37℃~40℃、6.5~8.0 25.功能、组成或结构 26.同促效应、异促效应、正协同效应、负协同效应 27.分子构象、共价修饰、合成和降解、酶浓度 28.调节酶、变构酶、共价调节酶、同工酶 29.化学酶工程、生物酶工程、初级酶工程、高级酶工程 30.能够重复使用的酶 31.包埋法、吸附法、共价偶联法、交联法 32.氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类 三、简答题 1.答:优点: (1)高度专一性 (2)高催化效率 (3)条件温和 (4)易调控 缺点:酶易变性失活 2.答:在全酶分子中,金属离子可能有下列作用: (1)作为酶活性部位的组成成分,参加催化底物反应; (2)对酶活性所必需的分子构象起稳定作用; (3)在酶与底物分子之间起桥梁作用。 3.答:不同点:即它们与酶蛋白结合的牢固程度不同。在酶的辅助因子当中把那 些与酶蛋白结合比较牢固的,用透析法不易除去的小分子有机化名物,称为辅基;把那 些与酶蛋白结合比较松弛,用透析法可以除去的小分子有机化合物,称为辅酶。 相同点:它们都是有机小分子,在酶的催化反应中都起着传递电子、原子、和某些 化学基团的作用。 4.答:维生素 B 族,如维生素 B1(硫胺素) 、维生素 B2(核黄素) 、维生素 PP(烟 酰胺) 、维生素 B6、叶酸、泛酸等,几乎全部参与辅酶的形成。甚至于有些维生素,如 硫辛酸、维生素 C 等,本身就是辅酶。
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在酶促反应过程中,辅酶作为载体,在供体与受体之间传递 H 原子或者某种功能团 (如:氨基、酰基、磷酸基、一碳基团等) 。 具体例子略。 5.答:有些酶,如参与消化的各种蛋白酶(如胃蛋白酶、胰蛋白酶,以及胰凝乳 蛋白酶等) ,在最初合成和分泌时,没有催化活性。这种没有活性的酶的前体,被称为 酶原。酶原必须经过适当的切割肽键,才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转 变成活性酶的过程,称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露 的过程。 例如胰凝乳蛋白酶原在胰腺细胞内合成时没有催化活性, 从胰腺细胞分泌出来, 进入小肠之后,就被胰蛋白酶激活,接着自身激活(指酶原被自身的活性酶激活) 。 6.答:磺胺类药物是治疗细菌性传染病的有效药物。它能抑制细菌的生长繁殖,而 不伤害人和畜禽。 细菌体内的叶酸合成酶能够催化对氨基苯甲酸变成叶酸。 磺胺类药物, 由于与对氨基苯甲酸的结构,非常相似,因此,对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。人和 畜禽能够利用食物中的叶酸,而细菌不能利用外源的叶酸,必须自己合成。一旦合成叶 酸的反应受阻,则细菌由于缺乏叶酸,便停止生长繁殖。因此,磺胺类药物有抑制细菌 生长繁殖的作用,而不伤害人和畜禽。 有些抑制剂,如有机磷杀虫剂、有机汞化合物、有机砷化合物、一氧化碳、氰化物 等剧毒物质能比较牢固以共价键与酶分子的必需基团相结合, 从而抑制酶活性, 用透析、 超滤等物理方法,不能除去抑制剂使酶活性恢复。这种抑制作用称为不可逆抑制作用; 这种抑制剂,称为不可逆抑制剂。 7.答:可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合,从而抑制酶 活性,用透析等物理方法可以除去抑制剂,便酶活性得到恢复。 而不可逆抑制作用的抑制剂,以共价键与酶分子的必需基团相结合,从而抑制酶活 性,用透析、超滤等物理方法,不能除去抑制剂使酶活性恢复。 8. 竞争性抑制的一个重要特征是可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂 答: 对酶活性的抑制作用。从动力学方面看,在竞争性抑制剂作用下,Vmax 不降低;Km 增 大。 非竞争性抑制的特征:加入大量底物不能解除非竞争性抑制剂对酶活性的抑制;在 非竞争性抑制剂作用下,Vmax 明显降低,但 Km 值不改变。 9.答:变构酶是由调节亚基与催化亚基组成,第一个底物分子与酶分子中第一个 亚基的活性部位结合之后,使该亚基的构象发生变化,此亚基的构象变化引起了相邻第 二个亚基的构象发生变化,从而提高了第二个亚基的活性部位对第二个底物分子的结合 力(亲和力) 。其余第三、第四个亚基对第三、第四个底物分子的结合,依此类推。这 就是正协同效应。变构酶的速度–底物动力学曲线呈 S 型。 在 S 型曲线的陡段,酶活性对[S]的变化十分敏感。这对于维持细胞内的[S]于一定 水平,颇为重要。在此水平附近,[S]对酶活性有较强的调节作用。由此可见,在[S]很 低时[S]的改变对活性的影响很小; 在曲线陡段, [S]稍有改变, 则酶活性有较大的变化, 即酶活性对[S]的变化非常敏感,在反应速度接近最大反应速度时,[S]的改变对酶活性 的影响很小。 10.答:酶活力(酶活性)就是指:酶催化底物发生化学反应的能力。 因此,测定酶活力,实际上就是测定酶促反应进行的速度。酶促反应速度越快,酶
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活力就越大;反之,速度越慢,酶活力就越小。引起反应速度下降的原因很多,例如: 底物浓度下降;产物对酶的抑制;由于产物浓度增加而加速了逆反应酶变性等。因此, 为了排除上述干扰,酶活力应该用酶促反应的初速度来表示。 11.答:酶分子中能直接与底物分子结合,并催化底物化学反应的部位,称为酶的 活性部位或活性中心。 活性部位是酶分子中的微小区域。它通常位于酶分子表面的一个深陷的空穴或一条 深沟中。 对单纯酶来讲,活性部位是由一些极性氨基酸残基的侧链基团(如:His 的咪唑基、 Ser 的羟基、Cys 的巯基、Lys 的ε –NH2 基、Asp 与 Glu 的羧基等)所组成的。有些酶 还包括主链骨架上的亚氨基和羰基。对于结合酶来讲,除了上述基团而外,还包括金属 离子或辅酶分子的某一部分。 12.答:将米氏方程式整理后,得:

Km = [ S ] ( V

v

1)

当酶促反应处于

v =

1 2

V

时,则 Km=[S]。由此可知,Km 值是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓 度。其单位是底物浓度的单位,一般用 mol/L 或 mmol/L 表示。米氏常数是酶的特征性 物理常数。 米氏常数的求法:最常用的是 Lineweaver–Burk 的作图法(双倒数作图法) 。将米氏 方程式改写为下列倒数形式:

该方程式相当于 y=ax+b 直线方程。 实验时, 选择不同的[S]测定相对应的 V0。 然后, 以 1/[S]为横坐标,以 1/v 为纵坐标作图,绘出直线。 13.答:按照化学组成,酶可以分为单纯酶和结合酶。 有些酶,如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶等。其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。这类 酶属于单纯酶(简单蛋白质) 。另一些酶,如乳酶脱氢酶、细胞色素氧化酶等,除了需要 蛋白质而外,还需要非蛋白质的小分子物质,才有催化活性。这类酶属于结合酶(结合 蛋白质) 。结合酶中的蛋白质称为酶蛋白;非蛋白质的小分子物质称为辅助因子。酶蛋白 与辅助因子结合之后所形成的复合物,称为“全酶” 。全酶=酶蛋白 + 辅助因子,只有 全酶才有催化活性。将酶蛋白和辅因子分开后均无催化作用。 四、论述题 1.答:变构酶是含有 2 个或 2 个以上亚基的寡聚酶,分为同促变构酶、异促变构酶 以及同促异促变构酶三种类型。提高酶活性的变构效应,称为变构激活或正协同效应; 降低酶活性的变构效应,称为变构抑制或负协同效应。具有变构效应的酶,称为变构酶。
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生理意义:当终产物过多,将导致细胞中毒时,变构抑制剂与变构酶的调节部位相 结合,快速抑制该酶催化部位的活性,从而降低代谢途径的总反应速度,因此,有效地 减少了原始底物的消耗,避免了终产物的过多产生。这对于维持生物体内的代谢恒定起 了重要的作用。 别构激活亦有重要的生理意义。有些异促别构酶,以底物(A)或其前体作为别构 激活剂,结合到酶分子的调节部位上,通过变构而提高该酶催化部位的活力,从而避免 过多底物的积累。 2.温度、pH、底物浓度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。并简要论述这些因素的影 响。 如温度:高温变性、低温抑制、最适温度;最适 pH,过酸过碱使酶变性失活;底物 浓度与酶促反应速度成米氏方程关系;酶浓度与酶促反应速度成正比;抑制剂可抑制酶 促反应速度,分为不可逆抑制和可逆抑制;激活剂可激活酶活性等。

B 型题
一、简答题 1.答:化学酶工程又称为初级酶工程。它是由酶化学与化学工程技术相结合的产 物。它的主要研究内容是:酶的制备工艺、酶和细胞的固定化技术、酶分子化学修饰、 人工酶的合成、酶反应器、酶传感器以及酶的应用等。其中,酶和细胞的固定化,在工 农业生产以及医疗等应用上,具有巨大的潜力,引起人们特别的关注。 生物酶工程又称为高级酶工程。它是在化学酶工程的基础上发展起来的,是酶学与 DNA 重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。用 DNA 重组技术(基因工程 技术)大量生产酶。这些酶称为克隆酶。例如:用 DNA 重组技术将人尿激酶原的结构 基因,从人细胞转移到大肠杆菌细胞内可以使大肠杆菌细胞生产人尿激酶原,从而取代 从大量的人尿中提取尿激酶。尿激酶原和尿激酶都是治疗血栓病的有效药物。用蛋白质 工程技术定点改变酶结构基因。 生产性能稳定、 活性更高的酶。 这些酶被称为突变酶 (遗 传修饰酶) 。例如:酪氨酰–tRNA 合成酶的突变酶,其突变部位是 Ala51 取代了 Thr51, 从而使该酶对底物 ATP 的亲和力提高了 100 倍。 用蛋白工程技术, 设计新的酶结构基因, 生产自然界从未有过的性能稳定、活性更高的新酶。 2.答:酶的变构调节和共价修饰调节在调节物作用方式、调节快慢、调节幅度、所 需能量、生理意义等几个方面不同。

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第四章
A 型题
一、名词解释

糖代谢

1.血糖:就是指血中的葡萄糖。 2.糖酵解:是在无氧条件下,把葡萄糖转变为乳酸(三碳糖)并产生 ATP 的一系 列反应。 3.柠檬酸循环:又称三羧酸循环,是指在有氧条件下,葡萄糖氧化生成的乙酰辅 酶 A 通过与草酰乙酸生成柠檬酸,进入循环被氧化分解为一碳的 CO2 和水,同时释放能 量的循环过程。该循环首先由英国生化学家 Hans Krebs 发现,故又称 Krebs 循环。 4.丙酮酸脱氢酶复合体:是由丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰酶和二氢硫辛酸 脱氢酶组成的。参加反应的酶的辅助因子除 NAD+、FAD 外,还需辅酶 A(CoA) 、焦磷 2+ 酸硫胺素(TPP) 、Mg 和硫辛酸等。 5.α –酮戊二酸脱氢酶复合体:由α –酮戊二酸脱氢酶、转琥珀酰酶和二氢硫辛 酸脱氢酶组成。也需 TPP、硫辛酸、FAD 和 NAD+作辅助因子。 6.磷酸戊糖途径:是指糖从 6–磷酸葡萄糖开始,不经过糖酵解和柠檬酸循环,直 接将其分解为核糖(5 碳糖) ,同时将能量以一种还原力的形式贮存下来,供机体生物合 成时使用。这个途径是从 1931 年 Otto Warburg 发现 6–磷酸葡萄糖脱氢酶开始研究的, 称为磷酸戊糖途径(Pentose phosphate pathway) 。 7.葡萄糖异生作用:即由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 8.糖原:是由葡萄糖残基构成的含有许多分枝的大分子高聚物,其中,葡萄糖残基 以α –1,4–糖苷键(93%)相连形成直链,又以α –1,6–糖苷键(7%)相连形成分 枝。是葡萄糖在体内的一种极易被动员的储存形式。 9.糖原合成作用:指由葡萄糖合成糖原的过程,即葡萄糖经磷酸化生成 6–磷酸葡 萄糖,再转变为 1–磷酸葡萄糖,然后转变成具有高能键的尿苷二磷酸葡萄糖(UDPG) , 最后 UDPG 被转移到糖原引物上,形成糖原。 10.酶促酶级联式机制:即一个酶活化下一个酶的级联式机制,这种机制可在细胞 调节中非常迅速地放大调节物浓度。 11.糖原的分解:是指由糖原分解为葡萄糖的过程,即糖原先在磷酸化酶的催化下, 进行磷酸解生成正磷酸,后者可使糖苷键裂解,从糖原分子的非还原性末端逐个地移去 葡萄糖残基,生成 1–磷酸葡萄糖,最后在磷酸变位酶的催化下转变为 6–磷酸葡萄糖。 二、填空题 1.能源、碳源 2.消化道吸收葡萄糖、纤维素、乙酸、丙酸、丁酸 3.3–磷酸甘油醛、1,3–二磷酸甘油酸、NAD+ 4.己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶
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5.胞浆 6.2 摩尔 7.磷酸二羟丙酮、3–磷酸甘油醛 8.丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰酶、二氢硫辛酸脱氢酶、六种 9.12、1 10.柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α –酮戊二酸脱氢酶 11.4、1、2 12.NADPH、5–磷酸核糖 13.6–磷酸葡萄糖、氧化性、非氧化性 14.5–磷酸核糖、糖代谢 15.氢 16.转酮醇酶、转醛醇酶 17.3–磷酸甘油醛 18.核酸、核苷酸 19.肝脏 20.乳酸、氨基酸、甘油 21.不可逆、己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶 22.线粒体内、生物素 23.葡萄糖–6–磷酸酶、1,6–二磷酸果糖酶、丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸 羧基激酶 24.α –1,4–糖苷键、α –1,6–糖苷键 25.糖原合成酶、磷酸化酶 26.尿苷二磷酸葡萄糖(UDPG) 27.胰岛素、肾上腺素、胰高血糖素 28.10–6mol/L 29.葡萄糖–6–磷酸酶 30.磷酸化酶、转移酶、脱枝酶 三、简答题 1.答:血糖的主要来源有肠道吸收、肝糖原分解和非糖物质(如氨基酸、甘油等) 的糖异生。 去路则是进入各组织细胞利用,包括在肝脏中合成糖原。还可经一系列反应转变为 其他糖及衍生物如核糖、脱氧核糖、唾液酸等;转变成非糖物质,如脂肪、有机酸和非 必需氨基酸等。在某些情况下,当血糖含量超过肾糖阈时,部分葡萄糖会随尿排出。 2.答: (1)它是生物最普遍的供能反应途径,无论动物、植物、微生物(尤其厌氧 菌)都利用酵解途径供能。 (2)人体各组织细胞中都有糖酵解途径。如红细胞没有线粒体,只能以糖酵解途径 作为唯一的供能途径。 (3) 它是机体应急供能方式。 虽然动物机体主要靠有氧氧化供能, 但当供氧不足时, 即转为主要依靠糖酵解途径供能,如剧烈运动,心肺患疾等等。
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(4)糖酵解途径与糖的其他途径密切相关。 3. 酵解途径中唯一的氧化反应是 3–磷酸甘油醛脱氢生成 1, 答: 3–二磷酸甘油酸。 + + 反应中脱下的氢还原 NAD 生成 NADH+H ,后者则作为乳酸脱氢酶的辅酶参与催化丙 酮酸还原为乳酸的反应。在此反应中,NADH+H+被氧化脱氢为 NAD+,NAD+又可参加 3–磷酸甘油醛脱氢酶催化的反应再接受氢,使糖酵解可以继续下去。 4.答: (1)柠檬酸循环主要的功能就是供能。柠檬酸循环是葡萄糖生成 ATP 的主 要途径。一分子葡萄糖经柠檬酸循环产能比糖酵解途径要多的多,是机体内主要的供能 方式。 (2)柠檬酸循环不仅是脂肪和氨基酸在体内彻底氧化分解的共同途径,还是糖、脂 肪、蛋白质及其它有机物质互变、联系的枢纽。 (3)柠檬酸循环中的许多中间代谢产物可以转变为其它物质。如:α –酮戊二酸和 草酰乙酸可以氨基化为谷氨酸和天冬氨酸; 琥珀酰 CoA 是卟啉分子中碳原子的主要来源 等等。 5.答: (1)NADPH 是细胞中易于利用的还原能力,但它不被呼吸链氧化产生 ATP, 而是在还原性的生物合成中作氢和电子的供体。体内多种物质生物合成均需 NADPH 作 供氢体,如脂肪酸、胆固醇等的生物合成。作为供氢体,NADPH 还参加体内多种氧化 还原反应,如肝脏生物转化反应,激素、药物和毒物的羟化反应等等。另外,NADPH 还可维持红细胞内还原型谷胱甘肽的含量,对保证红细胞的正常功能有重要作用。 GS–SG (氧化型谷胱甘肽) +NADPH +H+ —→2G–SH (还原型谷胱甘肽) NADP+ + (2)5–磷酸核糖是生物体合成核苷酸和核酸(DNA 和 RNA)的原料。可以说, 磷酸戊糖途径将糖代谢与核苷酸代谢联系。 6.答:葡萄糖异生最重要的生理意义是在体内葡萄糖来源不足时,利用非糖物质转 变为葡萄糖,以维持血糖浓度的相对恒定。 葡萄糖异生的另一重要作用就是有利于乳酸的利用。 7.答:乳酸是糖酵解代谢的终产物,如在体内大量积累会产生毒害作用。机体缺氧 或剧烈运动时产生的大量乳酸,通过葡萄糖异生作用可被再利用。肌肉收缩时产生大量 的乳酸,乳酸经血液运到肝脏,通过糖异生作用合成糖原或葡萄糖,来补充血糖,血糖 可再被肌肉利用,这种乳酸、葡萄糖在肝脏和肌肉组织的互变循环就称为乳酸循环。 8.答:糖原的合成包括 4 个步骤: (1)葡萄糖被 ATP 磷酸化为 6–磷酸葡萄糖; (2)6–磷酸葡萄糖转变为 1–磷酸葡萄糖; (3)1–磷酸葡萄糖生成 UDP–葡萄糖; (4)糖原的生成。 (具体反应过程和酶略) 9.答:首先,磷酸化酶催化糖原磷酸解,产生 1–磷酸葡萄糖。从糖原非还原性末 端开始,依次移去葡萄糖,但到距分枝点还剩 4 个葡萄糖残基时,此酶失去作用。此时, 转移酶将 3 个为一组葡萄糖残基从外面的分枝转移至靠近糖原核心的分枝上。余下的一 个以α –1,6–糖苷键连接的葡萄糖,在脱枝酶的催化下,水解生成游离的葡萄糖。 这样,在磷酸化酶、转移酶和脱枝酶的配合作用下,糖原分子由原来的分枝结构逐 渐转变为线型结构,分枝逐步减少,最后分解为 1–磷酸葡萄糖和少量游离的葡萄糖。 10.答:磷酸化酶 b 转变为 a 型需要磷酸化酶激酶的催化,使磷酸化酶 b 每个亚基
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的一个丝氨酸残基发生磷酸化;然而,磷酸化酶激酶只有在一种蛋白激酶催化下,经磷 酸化后才从无活性变为有活性;不仅如此,蛋白激酶又只有与 cAMP(环腺苷酸)结合 后,才会引起变构从无活性变为有活性;而 cAMP 则由与细胞质膜相结合的一种腺苷酸 环化酶催化 ATP 生成; 但腺苷酸环化酶又只有在激素 (如肾上腺素) 的作用下才能活化。 由此可见,这里形成了一个酶促酶的级联式机制。 四、论述题 1.答:
葡萄糖 己糖激酶 AT P ADP 6-磷 酸 葡 萄 糖 磷酸葡萄糖 异构化酶 6-磷 酸 果 糖 AT P ADP 1, 6-二 磷 酸 果 糖 醛缩酶

磷酸二羟丙酮

磷酸三碳糖 异构化酶

3-磷 酸 甘 油 醛 + NAD + P i NADH + H
+

3-磷 酸 甘 油 醛 脱氢酶

1,3-二 磷 酸 甘 油 酸 磷酸甘油酸激酶 ADP

AT P 3-磷 酸 甘 油 酸 磷酸甘油酸变位酶 2-磷 酸 甘 油 酸 烯醇化酶

H2 O

糖 酵 解 途 径

2-磷 酸 烯 醇 式 丙 酮 酸 丙酮酸激酶 ADP AT P 丙酮酸 NADH + H 乳酸脱氢酶 乳酸 NAD+
+

2.答:柠檬酸循环途径主要在细胞的线粒体基质中进行。柠檬酸循环途径由乙酰辅 酶 A 和草酰乙酸缩合开始,经过一连串反应使一分子乙酰基完全氧化,再生成草酰乙酸 而完成一个循环。 (1)柠檬酸的合成; (2)异柠檬酸的生成; (3)异柠檬酸被氧化与脱羧生成α –酮戊二酸; (4)α –酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酸; (5)琥珀酸氧化再生成草酰乙酸(具体反应过程和酶略) 。 3.答:36 或者 38 摩尔 ATP。 (1)从葡萄糖到丙酮酸的产能; (2)丙酮酸氧化脱羧的产能; (3)柠檬酸循环阶段的产能(具体计算过程略) 。
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4.答:正常情况下,机体能量供应充足,ATP 和 6–磷酸葡萄糖浓度高,磷酸化酶 就会受到抑制,糖原不分解;当机体处于运动状态,能量消耗大,AMP 浓度升高,磷酸 化酶就会被激活,糖原分解,促进能量的产生。 当机体处于应激状态(如危险或激怒时) ,正常的能量调节已不能满足机体需求,动 物则通过大脑皮层促使肾上腺髓质分泌肾上腺素,从而引起级联反应,迅速促进糖原分 解。如机体还需肌肉运动,则此时还要采用神经调控机制。神经冲动使肌肉中 Ca2+浓度 迅速达到 10-6mol/L,于是肌肉收缩与糖原分解同时进行,保证机体的应激需要。 5.答:糖代谢各途径主要是通过三种重要的代谢中间产物相互联系的:6–磷酸葡 萄糖、3–磷酸甘油醛和丙酮酸。 此外,机体还通过磷酸戊糖途径把戊糖和己糖联系起来,而各种己糖与葡萄糖的互 变又沟通了各种己糖的代谢。

B 型题
1.答: (1)当 NADPH 的需求远远大于 5–磷酸核糖时,非氧化性分支生成的 5– 磷酸核糖可通过转酮醇酶、转醛醇酶及葡萄糖异生途径再循环至 6–磷酸葡萄糖。同时 非氧化性分支生成的 3–磷酸甘油醛和 6–磷酸果糖也可经糖异生途径, 再合成 6–磷酸 葡萄糖。 (2)当 5–磷酸核糖的需求远远大于 NADPH 时,6–磷酸葡萄糖不经磷酸戊糖途 径的氧化性分支, 而是先通过糖酵解途径转变为 3–磷酸甘油醛和 6–磷酸果糖, 然后经 转酮醇酶和转醛醇酶的可逆反应, 将两分子 6–磷酸果糖和一分子 3–磷酸甘油醛变为三 分子 5–磷酸核糖。 (3)当 NADPH 的需求与 5–磷酸核糖平衡时,6–磷酸葡萄糖主要通过磷酸戊糖 途径形成两个 NADPH 和一个 5–磷酸核糖。 2.答:丙酮酸羧化酶的产物草酰乙酸既是葡萄糖异生作用的中间产物,又是柠檬酸 循环的催化性中间产物。乙酰 CoA 的量多表明会产生更多的草酰乙酸。此时如果 ATP 有富余,草酰乙酸就可进入葡萄糖异生作用生成糖。如果 ATP 不足,草酰乙酸就与乙酰 CoA 缩合进入柠檬酸循环。因此,丙酮酸羧化酶不仅在葡萄糖异生作用中是重要的,在 维持柠檬酸循环中间产物的水平方面也起着关键作用。 3.答:肌肉中的己糖激酶受产物 6–磷酸葡萄糖的反馈抑制,所以依靠己糖激酶不 可能贮藏很多的糖原。肝脏中除了有己糖激酶,还有葡萄糖激酶。当外源葡萄糖大量涌 入,己糖激酶也被自身催化的 6–磷酸葡萄糖抑制时,高浓度的葡萄糖启动了葡萄糖激 酶,于是大量葡萄糖仍转化为 6–磷酸葡萄糖,而且葡萄糖激酶不受产物的反馈抑制, 这样就促进了的糖原的大量合成。 4.答:糖原分解释放的游离葡萄糖主要被大脑和骨骼肌吸收;1–磷酸葡萄糖则在 磷酸变位酶的作用下转变为 6–磷酸葡萄糖。 由于 6–磷酸葡萄糖不能透过细胞膜扩散到 细胞外, 因此肌肉中生成的 6–磷酸葡萄糖主要是分解供能。 而肝脏中的 6–磷酸葡萄糖 则在葡萄糖 6–磷酸酶的催化下,水解为葡萄糖离开肝脏。

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第五章
A 型题
一、名词解释

生物氧化

1.呼吸链:有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子,经过一系列有严格排列 顺序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合成水,这样的电子与氢离子的传 递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中所释放的能量被机体用于合 成 ATP,以作为生物体的能量来源。 2.磷氧比值:电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水,在此过程中所释放 的能量用于 ADP 磷酸化为 ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分 子数 (也是生成 ATP 的分子数) 称为磷氧比值 (P/O) 如 NADH 的磷氧比值是 3, 。 FADH2 的磷氧比值是 2。 3.底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子形成高能键,由此高能键提 供能量使 ADP 磷酸化生成 ATP 的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无 关。 4.氧化磷酸化:NADH 和 FADH2 带着转移潜势很高的电子,在呼吸链传递给氧的 过程中,同时逐步释放自由能,使 ADP + Pi→ATP,这个过程称为氧化磷酸化。 5.生物氧化:营养物质在生物体内氧化分解成 H2O 和 CO2 并释放能量的过程称为 生物氧化。生物氧化实际上是需氧细胞呼吸作用中的一系列氧化还原反应,因为是在体 内组织细胞中进行的,所以又称为“细胞氧化” 。 二、填空题 1.ADP、Pi、磷酸化、自由能、底物磷酸化、氧化磷酸化 2.氧化磷酸化、光合磷酸化、底物水平磷酸化 3.细胞内进行、温和条件、酶催化 4.线粒体内膜、细胞膜 5.脱氢、代谢物脱下的氢经呼吸链传递,最终与氧结合 6.脱氢酶、电子(或氢原子)传递体、氧化酶 7.NADH;FADH2 8.鱼藤酮、抗霉素 A、氰化物 9.NADH→CoQ;Cytb→Cytc1;Cytaa3→O2 10.CoQ 11.NADH 和 CoQ、细胞色素 b 和细胞色素 c1、细胞色素 aa3 和 O2 12. (1)NADH;CoQ。 (2)细胞色素 b;细胞色素 c1。 (3)细胞色素 aa3;O2 13.FAD、Mo、Fe 14.羟化酶、混合功能酶、内质网膜
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三、简答题 1.答:ATP 在体内有许多重要的生理作用,概括如下: (1)是机体能量的暂时贮存形式的来源: 在生物氧化中, ADP 能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成 ATP 的方式贮存起来,因此 ATP 是生物氧化中能量的暂时贮存形式。 (2)是机体其它能量形式的来源: ATP 分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式,以维持机体的正常生理机能, 例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能化学合成能等。体内某些合成反应不一 定都直接利用 ATP 供能, 而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。 如糖原合成需 UTP 供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的,而是 来源于 ATP。 (3)可生成 cAMP 参与激素作用: ATP 在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下,可生成 cAMP,作为许多肽类激素在细胞 内体现生理效应的第二信使。 2.答:生物体内除 ATP 外还有一些化合物也有很高的转移磷酸基的潜势。如磷酸 烯醇式丙酮酸、乙酰基磷酸、磷酸肌酸、焦磷酸等的磷酸基转移潜势比 ATP 高。意味着 它们能将磷酸基转移给 ADP 而生成 ATP。糖降解中许多产物都如此。 3.答:线粒体内膜的最基本的功能是将代谢物脱下的成对氢原子或电子通过多种酶 或辅酶所组成的连锁反应的逐步传递,最终与氧结合成水。这种由递氢体和递电子体按 一定顺序构成的传递体系称为呼吸链或电子传递链。 从线粒体呼吸酶集合体分离得到:4 个复合体和 2 个单独的成分。NADH–Q 还原 酶、琥珀酸–Q 还原酶、辅酶 Q、QH2–细胞色素 c 还原酶、细胞色素 c、细胞色素 c 氧 化酶。 4.答:化学渗透假说的解释:电子沿呼吸链传递时,把 H+由线粒体的间基(基质) 穿过内膜泵到线粒体内膜和外膜之间的膜间腔中, 因而使膜间腔中的 H+浓度高于间基中 的 H+浓度,于是产生了膜电势,线粒体的内膜外侧为正、内侧为负,就是说,质子(H+) 跨越线粒体内膜运动时,已经形成贮藏能量的质子梯度,即电化学质子梯度(包括膜两 侧的 H+梯度和膜两侧的电势梯度。正是由这种电化学质子梯度推动 H+由膜间又穿过内 膜上的 ATP 酶复合体返回到间质(基质)中。此时发生 ATP 酶催化 ADP 磷酸化为 ATP 的反应。 5.答: (1)鱼藤酮、阿米妥、以及杀粉蝶菌素 A,它们的作用是阻断电子由 NADH 向辅酶 Q 的传递。鱼藤酮能和 NADH 脱氢酶牢固结合,因而能阻断呼吸链的电子传递。 鱼藤酮对黄素蛋白不起作用, 所以鱼藤酮可以用来鉴别 NADH 呼吸链与 FADH2 呼吸链。 阿米妥的作用与鱼藤酮相似,但作用较弱,可用作麻醉药。杀粉蝶菌素 A 是辅酶 Q 的结 构类似物,由此可以与辅酶 Q 相竞争,从而抑制电子传递。 (2)抗酶素 A 是从链霉素分离出来的抗菌素,它抑制电子从细胞色素 b 到细胞色 素 C1 的传递作用。 (3)氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氢可以阻断电子由细胞色素 aa3 向氧的 传递作用,这也就是氰化物及一氧化碳中毒的原因。
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6.答:在线粒体内伴随着电子在呼吸链传递过程中所发生的 ADP 磷酸化成 ATP 的 过程称为氧化磷酸化作用。 在 NADH 呼吸链有三个偶联部位,第一个偶联部位是在 NADH CoQ 之间, 第二个偶联部位是在 细胞色素 b 到细胞色素 c1 之间,第三个偶联部位是在细胞色素 aa3 O2 之间。 7.答:NADH 呼吸链:

NADH + NAD

FMN FMNH2

还原型 氧化型

FeS FeS

氧化型 还原型

Q Q

NADH Q 还原酶

QH2 Q

Cytb (+3) Cytb (+2)

FeS (+2) FeS (+3)

Cytc1 (+3) Cytc1 (+2)

Cytc (+2) Cytc (+3)

QH2 -细 胞 色 素 还 原 酶 c

Cytc (+2) Cytc (+3)

Cyta (+3) Cyta (+2)

Cyta 3 (+2) Cyta 3 (+3)
细胞色素c 氧化酶

Cu (+2) Cu (+1)

H2O O2

FADH2 电子传递链:电子的传递是由 FADH2 传给铁硫中心,然后再传给辅酶 Q, 由辅酶 Q 到 O2 之间的电子传递与 NADH 呼吸链完全相同。
NADH NADH-Q 还 原 酶 FMN Fe S

CoQ 10
琥珀酸

c Q H- 细 胞 色 素
C ytb

c1

Cytc

c 细胞色素 氧化酶 C yta + a3
Cu
2+

O2

琥 珀 酸 Q还 原 酶 FAD Fe S

B 型题
一、简答题 1.答:某种物质,如 2,4–二硝基苯酚,对呼吸链的电子传递没有抑制作用,但 可以抑制 ADP 磷酸化生成 ATP 的作用,使电子传递过程中产生的能量不能用于 ATP 合
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成,把这种电子传递过程与储存过程分开的现象称为解偶联作用。 因 ADP 对呼吸链摄取氧有刺激作用,当线粒体内的 ADP 的浓度增加时,细胞呼吸 加强。而 ATP 对呼吸链摄取氧有抑制作用,当线粒体内的 ATP 浓度增加时,细胞呼吸 减弱,这样有利于节约能源。 当将 ADP 加到含有缓冲液、底物、磷酸、Mg2+的呼吸线粒体中,则线粒体摄取氧 的速度立即增加,再加入解偶联剂 2,4–二硝基苯酚后,可观察到线粒体的摄取氧的速 度比加入 ADP 时的更强。这个简单的实验说明: (1)2,4–二硝基苯酚不抑制呼吸链中 电子的传递。 (2)由于 2,4–二硝基苯酚能使线粒体内膜对 H+的通透性增高,降低或 消除了 H+的跨膜梯度,从而抑制了 ADP 磷酸化生成 ATP。 (3)2,4–二硝基苯酚还具 有刺激线粒体内 ATP 酶的作用,使线粒体内的 ATP 大量水解生成 ADP 和无机磷酸,后 两者对呼吸链摄取氧具有强烈的刺激作用,所以线粒体的呼吸速度更为增强。 由此可见,2,4–二硝基苯酚是一个典型的解偶联剂。 2.答:氰化物(CN-)和一氧化碳抑制细胞色素氧化酶将电子传递给氧,所以阻断 了呼吸链,导致机体组织器官细胞呼吸无法进行,重要组织器官如大脑等因无能量供应 而丧失功能,机体出现中毒症状甚至死亡。

第六章
A 型题
一、名词解释

脂类代谢

1.脂类:脂类是高级脂肪酸的酯及与这些酯相关衍生物的总称,包括脂肪和类脂两 类。 2.类脂:包括磷脂、糖脂、固醇及其酯和脂肪酸。 3.必需脂肪酸:对动物生理活动十分重要的多不饱和脂肪酸,主要有亚油酸、亚麻 油酸和花生四烯酸,必须从食物中获得。 4.脂肪动员:贮存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并 释放入血液被其他组织氧化利用,这一过程称为脂肪的动员作用。 5.脂肪酸的β –氧化:脂肪酸在体内的氧化分解是从羧基端β –碳原子开始的,碳 链逐次断裂每次产生一个二碳单位,即乙酰 CoA。这就是“β –氧化学说” 。 6. 酮体:脂肪酸在肝细胞中的氧化不很完全,经常出现一些脂肪酸氧化的中间产 物,即乙酰乙酸、β –羟丁酸和丙酮,统称为酮体。 7.血浆脂蛋白:血浆中的脂类在血浆中不是以自由状态存在,而是与血浆中的蛋白 质结合,以脂蛋白的形式运输。 8.酮尿症:肝内生成的酮体超过了肝外组织所能利用的限度,患者随尿排出大量酮 体,即“酮尿症” 。 9.酸中毒:乙酰乙酸和β –羟丁酸是酸性物质,体内积存过多,便会影响血液酸碱
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度,造成“酸中毒” 。 二、填空题 1.亚油酸、亚麻油酸、花生四烯酸 2.脱氢、加水、脱氢、硫解、乙酰 CoA、比原来少了 2 个碳原子的脂酰 CoA 3.肉碱脂酰转移酶 I 4.8,9 5.肝细胞,肝外组织 6.HMGCoA 合成酶 7.乙酰 CoA 羧化酶 8.α –磷酸甘油、脂酰 CoA 9.微粒体系统、线粒体 10.生物素、丙二酸单酰 CoA 11.脂肪组织 12.脂肪、脂肪酸 13.胆固醇 14.乙酰 CoA、HMGCoA 还原酶 15.乳糜微粒 16.血浆清蛋白 17.乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白 18.HDL 19.LDL 三、简答题 1.答: (1)脂肪是动物机体用以贮存能量的主要形式。 (2)脂肪可以为机体提供物理保护。 (3)磷脂、糖脂和胆固醇是构成组织细胞的膜系统的主要成分。 (4)类脂还能转变为多种生理活性分子。性激素、肾上腺皮质激素、维生素 D3 和 促进脂类消化吸收的胆汁酸,可以由胆固醇衍生而来。磷脂的代谢中间物,如甘油二酯、 肌醇磷酸作为信号分子参与细胞代谢的调节过程。 (5)脂类代谢的中间产物异戊烯衍生物可转变成维生素 A、E、K 及植物次生物质 如橡胶,桉树油等。 由此可见,脂类具有多方面的功能,是动物体内不可缺乏的物质。 2.答:酮体是脂肪酸在肝脏中氧化分解时产生的正常中间代谢物,是肝脏输出能源 的一种形式,与脂肪酸相比酮体能更为有效地代替葡萄糖。 (1)当动物机体缺少葡萄糖时,须动员脂肪供应能量,但肌肉组织对脂肪酸只有有 限的利用能力,于是可以优先利用酮体以节约葡萄糖,从而满足如大脑等组织对葡萄糖 的需要。 (2)大脑,不能利用脂肪酸,但能利用显著量的酮体。特别在饥饿时,人的大脑可 利用酮体代替其所需葡萄糖量的约 25%左右。酮体是小分子,溶于水,能通过肌肉毛细 血管壁和血脑屏障,因此可以成为适合于肌肉和脑组织利用的能源物质。
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3.答:脂肪组织中同时进行的脂解和酯化并不是简单的可逆过程,而是用以调控脂 肪酸动员或贮存。当葡萄糖供应不足而血糖降低时,葡萄糖进入脂肪细胞的速度降低, 这将使酵解速度减慢,因而降低磷酸甘油的产量,于是脂肪酸的酯化作用也减弱。此时, 脂肪动员释入血浆中的脂肪酸增加。反之,当血糖水平升高,摄入脂肪组织的葡萄糖增 加时,葡萄糖降解后产生的磷酸甘油也较多,于是酯化作用增强,促进脂肪的沉积,降 低了脂肪动员和游离脂肪酸释放进入血浆的速度。 4.答:肌肉组织利用动员的脂肪酸以节约糖的机制是,当肌肉以脂肪酸为燃料氧化 供能时, 抑制了葡萄糖进入肌细胞和酵解作用。 脂肪酸氧化增加了细胞中柠檬酸的浓度, 柠檬酸可以通过抑制磷酸果糖激酶以减慢酵解过程。 5.答:肝脏的调控机制在于不断地探测着门静脉中血糖的含量,糖原的贮存量,以 及酵解和糖异生之间的平衡,最终依据机体的需求决定脂肪酸代谢分支点上的中间产物 的去向。 脂肪酸在肝脏中的代谢有三个重要的分支点: (1)脂酰 CoA。肝脏可以根据机体的能源供应状况,或者使脂酰 CoA 在胞液中再 酯化生成甘油三酯,再以极低密度脂蛋白(VLDL)的形式释放入血液,送回到脂肪组 织中去贮存,或者转入线粒体进行β –氧化为机体供能。 (2) –氧化的产物乙酰 CoA。 β 乙酰 CoA 既可以直接进入三羧酸循环进一步分解, 也可以转变成酮体以提高其在肝外组织中的利用率。 (3) 柠檬酸。 柠檬酸是脂肪酸在肝中代谢的, 也是三羧酸循环的第一个代谢中间物。 它或者通过循环被进一步降解,或者经由柠檬酸/丙酮酸途径转入胞液再产生乙酰 CoA, 用以脂肪酸和胆固醇的合成。 肝脏可以决定脂肪酸分解代谢过程中的各级代谢中间物在何种生理状态下该往何处 去,而不做无效和无用的工作。从这个意义上说,肝脏是调控脂肪酸代谢去向最理想的 器官。 6.答: (1)利用醋酸纤维素膜,琼脂糖或聚丙烯酰胺凝胶作为电泳支持物,血浆 脂蛋白在电场中可按其表面所带电荷不同,以不同的速度泳动。电泳结果分出四种脂蛋 白,由乳糜微粒起,β 、前β 和α 脂蛋白的泳动速度依次增加。乳糜微粒在电泳结束时 基本仍在原点不动。 (2)由于各种脂蛋白所含脂质与蛋白质量的差异,利用密度梯度超速离心技术, 也可以把血浆脂蛋白根据其密度由小至大分为乳糜微粒( CM) 、极低密度脂蛋白 (VLDL) 、低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)四类。 CM 是运输外源甘油三酯和胆固醇酯的脂蛋白形式。 VLDL 的功能与 CM 相似,是把内源的,即肝内合成的甘油三酯、磷脂、胆固醇与 apo B100、E 等载脂蛋白结合形成脂蛋白,运到肝外组织去贮存或利用。 LDL 是由 VLDL 转变来的。LDL 富含胆固醇酯,因此它是向组织转运肝脏合成的 内源胆固醇的主要形式。 HDL 负责把胆固醇运回肝脏代谢转变。 7.答: (1)血中胆固醇的一部分运送到组织,构成细胞膜的组成成分。 (2)胆固醇可以经修饰后转变为 7–脱氢胆固醇,后者在紫外线照射下,在动物皮 下转变为维生素 D3。
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(3) 机体合成的约 2/5 的胆固醇在肝实质细胞中经羧化酶作用转化为胆酸和脱氧胆 酸。 (4)胆固醇是肾上腺皮质、睾丸和卵巢等内分泌腺合成类固醇激素的原料。 8.答:脂肪动员的结果使贮存在脂肪细胞中的甘油三酯分解成游离脂肪酸和甘油, 然后释放进入血液。脂肪组织中缺乏甘油激酶活性,不能使甘油分解,因此溶于水的甘 油直接经血液运送至肝、肾、肠等组织,主要在肝中甘油激酶的催化下,转变为 α–磷 酸甘油,然后脱氢生成磷酸二羟丙酮,后者循糖的分解途径进一步代谢或者进入糖的异 生途径转变为葡萄糖或糖原。 9.答:反刍动物体内的葡萄糖,约有 50%来自丙酸的异生作用,其余的大部分来 自氨基酸。可见丙酸代谢对于反刍动物是非常重要的。丙酸代谢中还需要维生素 B12, 因此反刍动物对这种维生素的需要量比其他动物大,不过瘤胃中的微生物能够合成并提 供足量的维生素 B12。 四、论述题 1.答: (1)脂肪酸的活化 (2)脂酰 CoA 从胞液转移至线粒体内 (3)脱氢 (4)加水 (5)脱氢 (6)硫解 如此反复进行。对一个偶数碳原子的饱和脂肪酸而言,经过β –氧化,最终全部分 解为乙酰 CoA。 (具体反应过程及酶略) 2.答:由于每进行一次β –氧化可生成乙酰 CoA、FADH2 和 NADH 各 1 分子。十 八碳的饱和脂肪酸,共需经过 8 次β –氧化过程.其总反应如下: 硬脂酰~SCoA+8HSCoA+8FAD+8NAD++8H2O → 9 乙酰 CoA+8FADH2+8NADH 每分子 NADH 经呼吸链氧化后可产生 3 分子 ATP,而每分子 FADH2 则产生 2 分子 ATP。故 8 分子 NADH 产生 24 分子 ATP,8 分子 FADH2 产生 16 分子 ATP。已知每分子 乙酰 CoA 经三羧酸循环氧化成 CO2 和 H2O 时可产生 12 分子 ATP,故 9 分子乙酰 CoA 可产生 108 分子 ATP。以上总共产生 24+16+108=148 分子 ATP。但在脂肪酸活化时要 消耗两个高能键,相当于在呼吸链中产生 2 分子 ATP 所需的能量,因此,彻底氧化 1 分 子 18 碳原子的饱和脂肪酸净生成 146 分子 ATP。 3.答:酮体的主要分解步骤:

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引起动物发生酮病的基本生化机制可归结为糖与脂类代谢的紊乱。例如,持续的低 血糖(饥饿或禁食)导致脂肪大量动员,脂肪酸在肝中经过 β–氧化产生的乙酰 CoA 缩 合形成过量的酮体,超过了机体所能利用酮体的能力,于是血中酮体增加。常见的病症
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有:绵羊妊娠毒血症、高产乳牛酮血症、糖尿病人酮症。 4.答: (1)起始反应 (2)丙二酸单酰基转移反应 (3)缩合反应 (4)还原反应 (5)脱水反应 (6)第二次还原反应(具体反应过程及酶略) 对于合成 14 个碳原子的脂肪酸来说, 须经过上述六次循环反应。 第二次循环从丁酰 基由 ACP 的巯基上再转移到缩合酶的半胱氨酸巯基上开始。ACP 又可以再接受又一个 丙二酸单酰基。 连接在缩合酶上的丁酰基再与连接在 ACP 上的丙二酸单酰基缩合形成六 个碳原子的脂酰–S–CP 衍生物和释放出 CO2,每次循环都要经过转移、缩合、还原、 脱水和再还原。经六次循环以后.形成最终产物十四碳脂酰–S–ACP。 (7)水解反应 最后生成的十四碳脂酰–S–ACP 可以在硫酯酶作用下水解释放出十四碳脂肪酸: 十四碳脂酰–S–ACP + H2O 十四碳脂肪酸 + HS–ACP

5.答:合成脑磷脂和卵磷脂所必需的乙醇胺和胆碱原料可从食物中直接摄取,或者 由丝氨酸及甲硫氨酸在体内合成。丝氨酸本身也是合成丝氨酸磷脂的原料。丝氨酸脱去 羧基后即成为乙醇胺,乙醇胺再接受由 S–腺苷甲硫氨酸(SAM)提供的三个甲基转变 为胆碱。无论是乙醇胺或是胆碱在掺入到脑磷脂或卵磷脂分子中去之前,都须进一步活 化。它们除了被 ATP 首先磷酸化以外,还需利用 CTP,经过转胞苷反应分别转变为 CDP –乙醇胺或 CDP–胆碱。然后再释出 CMP 将磷酸乙醇胺或磷酸胆碱转到上述的甘油二 酯分子上生成脑磷脂或卵磷脂。

B 型题
1.答: (1)糖类在体内经水解产生单糖,象葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰 CoA, 作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸,因此脂肪也是糖的贮存形式之一。 (2) 糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油, 也作为脂肪合成中甘油 的来源。 2.答: (1)进入三羧酸循环氧化分解为 CO2 和 H2O,产生大量能量; (2)以乙酰 CoA 为原料合成脂肪酸,进一步合成脂肪和磷脂等; (3)以 乙酰 CoA 为原料合成酮体作为肝输出能源方式; (4)以 乙酰 CoA 为原料合成胆固醇。 3.答:HMG CoA 还原酶是胆固醇合成的限速酶,但其在肝中的半衰期约只有 4h, 如果抑制这个酶的合成,它在肝中的酶活性可以迅速下降。有多种因素可以通过调节 HMGCoA 还原酶的产生影响胆固醇合成的速度。 (1)低密度脂蛋白(LDL)–受体复合物的调节 胆固醇被摄入细胞之后, 可以进行生物转化。 同时, 过多的胆固醇既可以通过对 HMG
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CoA 还原酶合成的反馈抑制来减缓胆固醇合成的速度, 也可以通过阻断 LDL–受体蛋白 的合成减少胆固醇的细胞内吞。 (2)激素的调节 胰岛素和甲状腺素能诱导肝中 HMG CoA 还原酶的合成,其中甲状腺素还有促进胆 固醇在肝中转变为胆汁酸的作用,进而降低血清胆固醇含量。而胰高血糖素及皮质醇的 作用是抑制和降低 HMG CoA 还原酶的活性。胰高血糖素还可能通过蛋白激酶的作用, 使 HMG CoA 还原酶磷酸化而导致其失活。 (3)饥饿与禁食 动物试验表明,饥饿与禁食使肝脏中胆固醇的合成大幅度下降,但肝外组织中的合 成减少不多。饥饿与禁食可以使 HMG CoA 还原酶的合成减少,活性下降,这显然与胆 固醇合成的原料,如乙酰 CoA、ATP 和 NADPH 的供应不足有关。相反,大量摄取高能 量的食物则增加胆固醇的合成。 (4)加速胆固醇转变为胆汁酸以降低血清胆固醇 某些药物,如消胆胺和纤维素多的食物,可有利于胆汁酸的排出,减少胆汁酸经肠 肝循环的重吸收,结果加速胆固醇在肝中转化为胆汁酸,从而降低血清胆固醇的水平。 当肝脏转化胆汁酸能力下降,或者经肠肝循环重吸收的胆汁酸减少,胆汁中胆汁酸和卵 磷脂相对胆固醇的比值降低,就可能使难溶于水的胆固醇以胆结石的形式在胆囊中沉淀 析出。 4.答:脂类代谢的紊乱常见有:酮血症和酮尿症、脂肪肝、动脉粥样硬化、阻塞性 黄疸、先天遗传缺陷性脂类沉积症等。 肝外组织氧化酮体的速度相当快,能及时除去血中的酮体。因此,在正常情况下, 血液中酮体含量很少,通常<1mg/100 毫升。尿中酮体含量极少,不能用一般方法测出。 但在糖尿病时糖利用受阻或长期不能进食,机体所需能量不能从糖的氧化取得,于是脂 肪被大量动员, 肝内脂肪酸大量氧化。 肝内生成的酮体超过了肝外组织所能利用的限度, 血中酮体即堆积起来,临床上称为“酮血症(ketonemia)。患者随尿排出大量酮体,即 ” “酮尿症(ketonuria)。乙酰乙酸和 β–羟丁酸是酸性物质,体内积存过多,便会影响 ” 血液酸碱度,造成“酸中毒(aciodsis)。 ” “脂肪肝”是当肝脏脂蛋白不能及时将肝细胞脂肪运出,造成脂肪在肝细胞中的堆 积所致,脂肪肝患者肝脏的脂肪含量可超过 10%。这时肝细胞中堆积的大量脂肪,占据 肝细胞的很大空间,影响了肝细胞的机能,甚至使许多肝细胞被破坏,结缔组织增生, 造成“肝硬变” 。肝脏脂蛋白合成发生障碍,是由于肝功能损害,或者由于脂蛋白合成重 要原料磷脂酰胆碱(卵磷脂)或其组分胆碱或参加胆碱合成的甲硫氨酸供应不足。补足 这些物质有利于脂蛋白合成、肝脂肪运出,上述物质都是“抗脂肪肝因子” 。 虽然胆固醇是高等真核细胞膜的组成部分,在细胞生长发育中是必需的,但是血清 中胆固醇水平增高常导致动脉粥样硬化的发病率增高。动脉粥样硬化斑的形成和发展与 脂类特别是胆固醇代谢紊乱有关。胆固醇进食过量、甲状腺机能衰退,肾病综合症、胆 道阻塞和糖尿病等情况常出现高胆固醇血症。近年来发现遗传性载脂蛋白(apo)基因突 变造成外源性胆固醇运输系统不健全, 使血浆中低密度脂蛋白与高密度脂蛋白比例失常, 例如 apo AI,apo CIII 缺陷产生血中高密度脂蛋白(HDL)过低症,apo E–2 基因突变 产生高脂蛋白血症,此情况下食物中胆固醇的含量就会影响血中胆固醇的含量,因此病
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人应采用控制膳食中胆固醇治疗。引起动脉粥样硬化的另一个原因是低密度脂蛋白 (LDL)的受体基因的遗传性缺损,LDL 不能将胆固醇送入细胞内降解,因此内源性胆 固醇降解受到障碍,致使血浆中胆固醇增高。 患阻塞性黄疸时,血清胆固醇和磷酸甘油酯(磷脂)水平升高,而胆固醇酯水平下 降。后来发现,患阻塞性黄疸时,生成一种异常脂蛋白,称为“阻塞性”脂蛋白。 现已发现 12 种以上脂类代谢的遗传性紊乱, 这些脂类在组织中不正常的积累, 所以 称为脂类沉积症,或脂代谢障碍。

第七章
A 型题
一、名词解释

含氮小分子的代谢

1. 氮平衡: 氮平衡是反映动物摄入氮和排出氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概 况的指标。 2.蛋白质的最低需要量:对于成年动物来说,在糖和脂肪充分供应的条件下,为了 维持其氮的总平衡,至少必须摄入的蛋白质的量,称为蛋白质的最低需要量。 3. 蛋白质的生理价值: 蛋白质的生理价值是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白 质的利用率。 4.必需氨基酸:在动物体内不能合成,或合成太慢远不能满足动物需要,因而必需 由饲料供给的氨基酸。即:赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、 缬氨酸、苏氨酸、组氨酸和精氨酸。 5.非必需氨基酸:只要有氮的来源,在动物体内可利用其它原料(如糖)合成的氨 基酸。 6.蛋白质的互补作用:在畜禽饲养中,为了提高饲料蛋白的生理价值,常把原来生 理价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用,使其必需氨基酸互相补充,称为饲料蛋白质 互补作用。 7. 氨基酸代谢池: 外源性氨基酸与内源性氨基酸共同组成了动物机体的氨基酸代谢 库,随血液运至全身各组织进行代谢。 8.转氨基作用:在转氨酶的催化下,将某一氨基酸的α –氨基转移到另一种α –酮 酸的酮基上,生成相应的α –酮酸和另一种氨基酸的作用(赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸 除外) 。 9.联合脱氨作用:转氨基作用与 L–谷氨酸氧化脱氨基作用联合起来进行的脱氨方 式。 10.嘌呤核苷酸循环:在骨骼肌和心肌中,L–谷氨酸脱氢酶的活性较低,氨基酸 则通过转氨基作用把其氨基转移到草酰乙酸上形成天冬氨酸,天冬氨酸参与次黄嘌呤核 苷酸转变成腺嘌呤核苷酸的氨基化过程。腺嘌呤核苷酸可被脱氨酶水解再转变为次黄嘌
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呤核苷酸并脱去氨基。 11.内源性氨基酸:在动物体内,由体蛋白被组织蛋白酶水解产生的和由其他物质 合成的氨基酸,称内源性氨基酸。 12.外源性氨基酸:饲料蛋白质在消化道中被蛋白酶水解后吸收的氨基酸,称外源 氨基酸。 13.血氨:机体代谢产生的氨和消化道中吸收来的氨进入血液后,即为血氨。 14.生糖氨基酸:在动物体内经代谢可以转变成葡萄糖的氨基酸称为生糖氨基酸。 包括丙氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、蛋氨酸、缬 氨酸、精氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和组氨酸。 15.生糖兼生酮氨基酸:即在动物体内既可转化成糖又可转化成酮体的氨基酸,包 括色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸等芳香族氨基酸和异亮氨酸。 16.生酮氨基酸:在动物体内只能转变成酮体的氨基酸称为生酮氨基酸,包括亮氨 酸和赖氨酸。 17.一碳单位:一碳单位又称一碳基团,即氨基酸在分解代谢过程中形成的具有一 个碳原子的基团。 18.甲硫氨酸循环:甲硫氨酸与 ATP 作用,生成 S–腺苷甲硫氨酸,后者通过转甲 基作用,可转变为 S–腺苷同型半胱氨酸,经脱腺苷作用生成同型半胱氨酸,同型半胱 氨酸接受 N5–甲基四氢叶酸提供的甲基,在维生素 B12 的参与下又生成甲硫氨酸,此循 环过程称为甲硫氨酸循环。 二、填空题 1.氮的总平衡、摄入的氮量、排出的氮量 2.必需氨基酸 3.氮的正平衡 4.
氮的保留量 氮的吸收量 × 100

5.非必需氨基酸 6.氧化脱氨、联合脱氨 7.磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺 8.NAD+、NADP+、GTP、ATP 9.腺嘌呤核苷酸、腺苷酸脱氨酶 10.丙酮酸、糖代谢 11.谷氨酰胺 12.肝脏、鸟氨酸循环、尿素、尿酸 13.4 14.丙氨酸、谷氨酰胺 15.鸟氨酸、瓜氨酸 16.乙酰辅酶 A 17.苯丙氨酸、酪氨酸 18.多巴胺,去甲肾上腺素,肾上腺素
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19.尿嘧啶脱氧核糖核苷酸 20.硫氧还原蛋白还原酶,NADPH 21.dTMP 合成酶,N5,N10 甲烯四氢叶酸,亚甲基 三、简答题 1.答: (1)维持组织细胞的生长、修补和更新; (2)转变为生理活性分子; (3)氧化供能。 2.答:氨的来源: (1)氨基酸及胺的脱氨基作用; (2)嘌呤、嘧啶等含氮物的的分解; (3) 可由消化道吸收一些氨, 即肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和肠道尿素 经肠道细菌尿素酶水解产生的氨; (4)肾小管上皮细胞分泌的氨,主要是谷氨酰胺水解产生的。 氨的去路: (1)合成某些非必需氨基酸,并参与嘌呤、嘧啶等重要含氮化合物的合成; (2)可以在动物体内形成无毒的谷氨酰胺; (3)形成血氨; (4)通过转变成尿酸(禽类) 、尿素(哺乳动物)排出体外。 3.答:α –酮酸的具体代谢有三种去路: (1)氨基化; (2)转变成糖和脂类; (3)氧化供能。 4.答: (1)变成蛋白质和多肽。 (2)转变成多种含氮生理活性物质,如嘌呤、嘧啶、卟啉和儿茶酚胺类激素等。 (3)进入代谢途径,大多数氨基酸脱去氨基生成氨和α –酮酸,氨可转变成尿素、 尿酸排出体外,而生成的α –酮酸则可以再转变为氨基酸,或是彻底分解为二氧化碳和 水并释放能量,或是转变为糖或脂肪作为能量的储备。 5.答: (1)氧化脱氨基作用:动物体只有 L–谷氨酸脱氢酶催化反应,其它 D–氨 基酸氧化酶,L–氨基酸氧化酶的作用不大。 (2)联合脱氨基作用:转氨基作用和 L–谷氨酸氧化脱氨基同时作用,是肝脏等器 官的主要作用方式。 (3) 嘌呤核苷酸循环: 骨骼肌和心肌的作用方式, 因骨骼肌缺乏 L–谷氨酸脱氢酶, 而腺苷酸脱氨酶活性高,催化氨基酸脱氨基反应。 6.答:天冬氨酸在尿素循环中起了氨基供给体的作用。天冬氨酸可由草酰乙酸与谷 氨酸经转氨基作用生成,尿素循环中精氨代琥珀酸裂解产生的延胡索酸可以经过三羧酸 循环转变为草酰乙酸,后者接受转氨基作用产生的氨基合成天冬氨酸,因此,通过天冬 氨酸和延胡索酸使尿素循环与三羧酸循环联接在一起。 7.答:谷氨酸 γ–氨基丁酸(GABA) 抑制性神经递质 组氨酸 组胺 血管舒张剂,促胃液分泌
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色氨酸 5–羟色胺 抑制性神经递质,缩血管 精氨酸 精胺、腐胺等 促进细胞增殖等 半胱氨酸 牛磺酸 形成牛磺胆汁酸,脂类消化 8.答:谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸所组成的三肽,它的生物合成不需 要由 RNA 编码。 还原型谷胱甘肽主要功能是保护含有功能巯基的酶和蛋白质不易被氧化,保持红细 胞膜的完整性,防止亚铁血红蛋白氧化成高铁血红蛋白,还可以结合药物,毒物,促进 它们的生物转化,消除过氧化物和自由基对细胞的损害作用。 四、论述题 1.答:C 来自于营养物质脱羧,N 一个来自于谷氨酸脱氢酶作用生成,一个由谷氨 酸转氨基作用生成。

胞 液

经线粒体的谷氨酸脱 氢酶作用而来的氨 内膜 H2N H2N 鸟氨酸 H2O 精氨酸 特异的鸟氨 酸转运系统 鸟氨酸

尿素

C O 基质 NH3 + CO 2+ H2O 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸

延胡索酸 精氨酸代琥珀酸 AMP+PPi ATP 瓜氨酸 天冬氨酸 NH 2 经谷氨酸转氨基 作用而来的氨基 瓜氨酸

Pi

线粒体

2.答:

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色氨酸

甲酸

N N

10

10

CHO FH4 H
+

嘌呤

甲酰四氢叶酸

苏氨酸 H2O 甘氨酸 乙醛酸 组氨酸 NADP 丝氨酸
5 10

N,N
5 N,

5

10

N

10

CH FH4 NADPH

甲炔四氢叶酸

N

5

N CH NH FH4 亚氨甲基四氢叶酸

5

N , N CH 2 FH4 5 10 N , N 甲烯四氢叶酸 NADH NAD
+ 5

嘧啶

蛋氨酸

N

5

N

CH 3 FH4 甲基四氢叶酸

甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸、色氨酸及蛋氨酸都可作为一碳单位的直接来源。 3.答: (1)糖代谢与脂代谢之间的联系; (2)糖代谢与氨基酸代谢之间的联系; (3)脂代谢与氨基酸代谢之间的联系; (4)核苷酸代谢与其它物质代谢之间的联系(具体论述略) 。

B 型题
1.答: “小儿痴呆症”与苯丙氨酸羟化酶缺乏有关。 “白化病”与酪氨酸羟化酶缺乏有关。 2.答:维生素 B6:组成磷酸吡哆醛的辅酶形式,是氨基酸转氨酶和脱羧酶的辅酶, 参与氨基酸的转氨基和脱羧基作用。 维生素 B12:转甲基酶的辅酶。 叶酸:可被转化成四氢叶酸,四氢叶酸是一碳单位的载体。 维生素 B1,维生素 B2,泛酸,叶酸,维生素 PP:与氨基酸碳骨架的代谢有关。 3.答:联系糖、脂和氨基酸代谢的相互关系进行解释。

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第八章 核酸的化学结构
A 型题
一、名词解释 1.自我复制:指一个 DNA 分子复制成两个与原来完全相同的分子。通过 DNA 的 复制,生物将全部遗传信息完整的传递给子代。 2.转录:以 DNA 的某些片段为模板,合成与之相应的各种 RNA。通过转录把遗 传信息转抄到某些 RNA 分子上。 3.翻译:以 RNA 为模板,指导合成相应的各种蛋白质,这个过程称为翻译。 4.磷酸二酯键:核酸分子中,连接核苷酸残基之间的磷酸酯键称为磷酸二酯键。 5.核酸的一级结构:核苷酸残基在核酸分子中的排列顺序就称为核酸的一级结构。 6.DNA 二级结构:两条 DNA 单链通过碱基互补配对的原则,所形成的双螺旋结 构称为 DNA 二级结构。 7.碱基互补规律:在形成双螺旋结构的过程中,由于各碱基的大小与结构的不同, 使得碱基之间的互补配对只能在 G?C(或 C?G)和 A?T(或 T?A)之间进行,这种 碱基配对的规律就成为碱基互补规律(互补规律) 。 8.增色效应:当核酸分子加热变性时,其在 260nm 处的紫外吸收会急剧增加,这 种现象称为增色效应。 9.Tm 值:当核酸分子加热变性时,半数 DNA 分子解链的温度称为熔解温度,用 Tm 值表示。 10. “发卡”结构:单链 DNA 分子也会在分子内部形成部分双螺旋的结构,这种部 分双螺旋结构有些象发卡,所以称为“发卡”结构。 二、填空题 1.核苷 2.U、A、C、G 3.腺嘌呤、鸟嘌呤;胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶 4.Watson 和 Crick、1953 5.反向平行、互补 6.G+C 含量、缓冲溶液的性质、DNA 的纯度 7.紫外吸收增加、粘度下降、变性、双螺旋解链 8.2.0、3.4、10、外、内 9.螺旋、磷酸、戊糖(脱氧核糖) 、骨架、碱基间、氢键、碱基对平面 10.二、氢、三、氢 11.m(RNA) 、t(RNA) 12.三叶草、倒 L 13.嘧啶碱、芳香环、260nm
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14.携带氨基酸、识别密码子 15.CCA– OH3′ 、反密码子、反密码子 三、简答题 1.答:在各种 DNA 中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数相等,即 A=T,鸟嘌呤与胞嘧 啶(包括 5–甲基胞嘧啶)的摩尔数相等,即 G=C + m5C;因此嘌呤碱基的总摩尔数等 于嘧啶碱基的总数,即 A + G=T + C + m5C。这个碱基摩尔比例规律称为 DNA 的碱基 当量定律。 2.答:将 DNA 的稀盐溶液加热到 70~100℃,几分钟后,双螺旋结构即发生破坏, 氢键断裂,两条链彼此分开,形成无规则线团状,此过程就是 DNA 的热变性。 DNA 热变性后有很多特点如:变性温度范围很窄;260nm 的紫外吸收增加;粘度下 降;生物活性丧失;比旋度下降等。 Tm 值代表核酸的变性温度(熔解温度、熔点) 。在数值上等于摩尔消光系数值(紫 外吸收)达到最大变化值半数时所对应的温度。 3.答:DNA 的碱基组成的特点: (1)具有种的特异性; (2)没有器官和组织的特 异性; (3)DNA 的碱基组成符合碱基摩尔比例规律; (4)年龄、营养状况和环境的改 变不影响 DNA 的碱基组成。 4.答:核酸是生物体的基本组成物质,是重要的生物大分子,从高等的动、植物到 简单的病毒都含有核酸。 核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类。 DNA 分子的特点为:DNA 分子能够自我复制,将遗传信息传递给子代;通过转录, 再翻译,把 DNA 上的遗传信息经 RNA 传递到蛋白质结构上。它在生物的生长、发育、 繁殖、遗传和变异等生物活动过程中都占有极其重要的地位。但最为重要的是在生物遗 传中的作用。 RNA 在各种生物的细胞中,依不同的功能和性质,都含有三类主要的 RNA:信使 RNA,核糖体 RNA 和转运 RNA。他们都参与蛋白质的生物合成。近年来也有许多报道 认为 RNA 具有催化活性。 5.答:DNA 的一级结构中组成部分为脱氧核糖核苷酸,核苷酸残基的数目有几千 至几万个;而 RNA 的组成成分是核糖核苷酸,核苷酸的数目仅有几十个到几千个。另 外在 DNA 分子中 A=T,G=C;而在 RNA 分子中 A≠U,G≠C。 二者的共同点在于:它们都是以单核苷酸作为基本组成单位,核苷酸残基之间都是 由 3′→5′磷酸二酯键相连而成。 6.答:若将核酸(DNA 或 RNA)逐步水解,则可生成多种中间产物。首先生成的 是低聚(或称寡聚)核苷酸。低聚核苷酸为分子量较小的多核苷酸片段,一般由 20 个以 下核苷酸组成,并可进一步水解生成核苷酸;核苷酸进一步水解生成核苷及磷酸;核苷 水解后则生成戊糖和碱基。 四、论述题 1.答: (1)DNA 分子为两条多核苷酸链以相同的螺旋轴为中心,反向平行盘绕成 右手双螺旋; (2)以磷酸和戊糖组成的骨架位于螺旋外侧,碱基位于螺旋内部,并且按照碱基互
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补规律的原则,碱基之间通过氢键形成碱基对,A–T 之间形成两个氢键、G–C 之间形 成三个氢键; (3)双螺旋的直径是 2.0nm,每 10 个碱基对旋转一周,螺距为 3.4nm,所有的碱 基与中心轴垂直; (4)维持双螺旋的力是碱基堆积力和氢键。 2.答:RNA 在各种生物细胞中,依不同的功能和性质,分为三类: mRNA﹑rRNA 和 tRNA。它们都参与蛋白质的生物合成。另外,RNA 也具有催化活性。 (1)mRNA 是蛋白质生物合成的模板,在 mRNA 的指导下合成蛋白质。 (2)rRNA 是细胞中含量最多的一类 RNA,占细胞中 RNA 总量的 80%左右,是构 成核糖体的骨架。核糖体是蛋白质合成的主要场所。 (3)tRNA 约占 RNA 总量的 15%,通常以游离的状态存在于细胞质中。tRNA 的 功能: 主要是携带活化了的氨基酸, 并将其转运到与核糖体结合的 mRNA 上用以合成蛋 白质。细胞内 tRNA 的种类很多,每一种氨基酸都有特异转运它的一种或几种 tRNA。 3.答: (1)DNA 微溶于水,呈酸性,加碱促进溶解,但不溶于有机溶剂。 (2)核酸和蛋白质一样具有变性现象。 (3) 由于核酸组成中的嘌呤、 嘧啶碱都具有共轭双键, 因此对紫外光有强烈的吸收。 核酸溶液在 260nm 附近有一个最大吸收值。 (4)变性的 DNA,在适当的条件下可复性。 (5)DNA 的变性和复性都是以碱基互补为基础的,因此可以进行分子杂交。

B 型题
1.答:tRNA 的二级结构为三叶草结构。其结构特征为: (1)tRNA 的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片段称为臂,未配对的片断称 为环。 (2)叶柄是氨基酸臂。其上含有 CCA–OH3′ ,此结构是接受氨基酸的位置。 (3)氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子, 反密码子可以与 mRNA 上的密码子相互识别。 (4)左环是二氢尿嘧啶环(D 环) ,它与氨基酰–tRNA 合成酶的结合有关。 (5)右环是假尿嘧啶环(TΨC 环) ,它与核糖体的结合有关。 (6) 在反密码子环与假尿嘧啶环之间的是可变环, 它的大小决定者 tRNA 分子的大 小。 2.答:绝大多数核酸酶在发挥作用时需要游离 Mg2+ 的参与。当加入金属螯合剂 EDTA 后,Mg2+ 将被结合,从而抑制了核酸酶的活性。 3.答:真核生物细胞染色体是 DNA 与蛋白质的复合体,其中 DNA 的超螺旋是多 层次的。染色体由染色质细丝经过多次卷曲而成。在电镜下,染色质细丝呈串珠状结构。 构成这种串珠状结构的重复单位为核小体。核小体由 DNA 和组蛋白组成。组蛋白是富 含精氨酸和赖氨酸的碱性蛋白,有 H1、H2A、H2B、H3 和 H4 共五种。H2A、H2B、H3
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和 H4 各两分子组成核小体的蛋白核心。约 140bp 双螺旋 DNA,称为核心 DNA,在蛋白 核心外周绕行 1.75 圈,共同构成核小体核心颗粒。核小体核心颗粒间有约 60 bp DNA, 称为连接 DNA。1 分子组蛋白 H1 结合在连接 DNA 进出部位,将核心 DNA 固定在核心 蛋白外围。由核心 DNA 与连接 DNA 构成的核小体重复单位,包括约 200 bp DNA。许 多核小体之间由高度折叠的 DNA 链相连在一起,构成念珠结构,念珠状结构进一步盘 绕成更复杂更高层次的结构。

第九章 核酸的生物学功能
A 型题
一、名词解释 1.半保留半不连续复制:DNA 复制时子链双链中有一条链来源于母链,故称半保 留复制。以 DNA 母链双链为模板合成子链时,其中一条子链的合成是不连续的,而另 一条链的合成是连续的,故称半不连续复制,合称半保留半不连续复制。 2.冈崎片段:1968年冈崎发现DNA的3′ →5′ 链合成是先合成一些约l000个核苷酸 的片段称为冈崎片段。随着复制的进行,这些片段再连成一条子代DNA链。 3.引物:所有的DNA聚合酶都要求一个有自由3′–OH的引物来起始DNA的合成。 现已知复制合成先导链或随后链冈崎片段的引物是一段5~10个核苷酸的RNA。这段 RNA由一种特异的RNA聚合酶合成,此酶称为引物酶。 4.拓扑异构酶:能够使 DNA 产生拓扑学上的种种变化。最常见的是产生负超螺旋 和消除超螺旋。在大肠杆菌中,是一种 DNA 促旋酶,它能切开正超螺旋双链 DNA 的一 条链让另一条链通过这一切口消除螺旋,然后再将 DNA 切口封好。从而消除复制过程 中所产生的正超螺旋,转变为负超螺旋。此酶作用需水解 ATP 供能。 5.反转录:以 RNA 为模板合成 DNA 的过程,称为反转录。 6.PCR:多聚酶链式反应,是一种快速的 DNA 特定片段体外合成扩增的方法。它 的反应过程包括高温变性、低温退火和中温延伸三个阶段。 7.内含子:真核生物的基因许多是不连续的,即一个完整的基因被一个或更多个插 入的片段所间隔。这些插入片段可有几百乃至上千上碱基对长,它们不编码任何蛋白质 分子或成熟的 RNA。把这些插入而不编码的序列称为内含子。 8.外显子:把被间隔开的编码蛋白质的基因部分称为外显子。 9.编码链:把被转录的一股链称为模板链,另一股链称为编码链。 10.核心酶:大肠杆菌的 RNA 聚合酶是一个非常大的(450KD)极其复杂的酶分 子。 它由 4 种亚基组成。 整个酶的亚基组成是α 2β β ′σ , 称为全酶。 没有σ 亚基的 RNA 聚合酶称为核心酶(α 2β β ′)。 11.启动子:转录起始,RNA 聚合酶结合在被转录的 DNA 区段上,结合的特定部 位称为启动子,它是 20 至 200 个碱基的特定顺序。
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12.Pribnow box:原核生物的启动子顺序中存在两个共同的顺序,即-10 顺序和-35 顺序,-10 顺序也称为 Pribnow box。 13. “转录鼓泡” :当转录起始步骤完成后,σ 亚基离开聚合酶,形成的核心酶更牢 固的结合于模板上,开始转录的延长。延长是在含有核心酶﹑DNA 和新生 RNA 的一个 区域里进行的,由于在这个区域里含有一段解链的 DNA“泡”,所以称为转录鼓泡。 14.TATA 盒:已知真核生物的启动子与原核生物的很相似,也位于转录起始部位 的 5′ 端,但存在着几个重要的区域。距起始部位最近的一个是在-25 处,称为 TATA 盒 (Hogness 盒)。它与原核的-10 顺序(TATAAT)极为相似。它是启动子活性所必需的。 15.帽子结构:真核生物的 mRNA 在 5′ 和 3′ 两个末端都要受到修饰。5′ 末端要 形成一种称作帽子的复杂结构。 它是在 mRNA5′ 末端的核苷酸上通过焦磷酸键连接一个 7–甲基的鸟苷。此外,连接帽子的头两个核苷酸的核糖也被不同程度的甲基化。 16.poly(A)尾巴:在 mRNA3′末端则要加上一段多聚腺嘌呤核苷酸 poly(A): (AAAAAAAAA–––––––)的顺序,长度可达 20 至 200 个核苷酸。 17.核不均一 RNA:在细胞内任何时候都存在着大量正在加工似乎无用的 RNA 分 子。这些分子总称为不均一核 RNA。 18.RNA 自我剪切:只需核苷酸存在,RNA 就能剪接自身或自我剪切,即 RNA 分 子本身具有高度的专一性和催化活性。 19.Ribozyme:具有酶催化活性的RNA,称为Ribozyme(核酸性酶)。 20.剪接体:真核的酵母和真菌的线粒体中的mRNA的成熟过程中也发现RNA具有 剪接作用,称为剪接体。它是由细胞核的小分子RNA与特异的蛋白质结合形成的小核糖 核蛋白复合体颗粒SnRNP发挥剪接作用。首先mRNA前体与SnRNP形成剪接体。其中的 SnRNA发挥剪接作用,而不是蛋白质部分。 21.密码子:三个碱基编码一个氨基酸,此三联碱基组称为一个密码子。 22.同义密码子:代表同一种氨基酸的不同密码子,称为同义密码子或“同义词”, 均属简并密码。 23.增强子:真核转录中,除调控蛋白外,在 DNA 上还有一些序列对转录有显著 的影响,最突出的是增强子。它的特点是:与启动子的相对位置无关.无论在启动子的 上游或下游,以至相隔上千个碱基对,只要存在于同一 DNA 分子上都能发挥作用。但 删除这段序列会显著降低转录活性。增强子还具有组织特异性,它优先或只在某种细胞 中表现功能。 24.多核糖体:蛋白质合成过程中,一个 mRNA 的分子上不只结合一个核糖体而是 一群核糖体,称多核糖体。多个核糖体同时翻译一个 mRNA 分子,这显著提高了 mRNA 的利用率。一条 mRNA 的最大利用率可达每 80 个核苷酸结合一个核糖体。 25. S.D 序列: 作为起始密码子的 AUG 通常距离 mRNA5′–末端约 20~30 个碱基。 在这段前导顺序中,具有一段特殊顺序,位于起始 AUG 之前的固定的位置上。这段顺 序与核糖体小亚基 30s 内的 16s rRNA 的 3′–末端顺序能形成稳定的碱基对。是 mRNA 上的起始识别信号,现将 mRNA 上的此区域称为 Shine–Dalgarno 顺序或 S.D 序列。 26.信号肽:除了少数外几乎所有分泌蛋白都在 N–末端含有一段信号序列或称为 信号肽, 其长度一般为 15~35 个氨基酸残基。 信号肽的中部多含有疏水氨基酸组成的片 段(约 14~20 个氨基酸残基)。
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27.信号识别蛋白:细胞内还存在一种信号识别蛋白(SRP),它是一种核糖核酸 蛋白复合体,含有 6 种多肽和一个 300 核苷酸的 7s RNA。SRP 能识别正在合成并将要 通过内质网膜的多肽的核糖体。 与这类核糖体合成的多肽的信号肽相结合, SRP 形成 SRP –信号肽–核糖体复合物,并暂停多肽链的合成。随即 SRP 将复合体从细胞质引向内质 网膜。 28.停靠蛋白:内质网膜上有 SRP 的受体,也称为停靠蛋白(DP)。DP 与复合体 相结合,SRP 释放出来,SRP 可再用于另一个核糖体的转运。 29.基因表达:基因表达是指在某一基因指导下蛋白质的合成过程。 30.操纵子:所谓操纵子是指原核生物基因组的一个表达调控序列,它包括参与同 一代谢途径的几个酶的基因,编码在一起形成一个特殊的转录单位(统称为结构基因) 及在结构基因前面的调节基因(R)﹑操纵基因(O)和启动基因(P)。 31.衰减子:色氨酸操纵子中存在一个辅助调控结构,可用以终止和减弱转录,这 个调控结构称为衰减子。 32.反义RNA:反义RNA是一种与mRNA互补的RNA分子,它是反义基因和/或基因 的反义链转录的产物。它与mRNA结合后即阻断mRNA的翻译,从而调节基因的表达, 是一种翻译水平的调控。 33.基因治疗:设计人工反义 RNA,抑制靶基因的表达,达到治疗疾病的目的,称 为基因治疗。 34.转座子:基因中还发现另外一类有特定结构的DNA顺序,这些顺序不断地改变 它们在细胞基因组内的位置,或从一个基因组移动到另一个基因组上,起着多方面基因 表达调控作用,称为可转座的遗传因子或简称转座子。 35.限制性内切酶:一类核酸内切酶,可以将外源 DNA 在特定位点进行切割。 36.克隆:DNA 重组的产物称为重组体。因转入活细胞后能复制增殖,所以是一种 无性繁殖体系,英文称为克隆(Clone),因而重组体也称为克隆。有时把 DNA 重组的 操作过程也称为“克隆”。 37.转化:由质粒做载体形成的克隆,转入细菌的过程称为转化。转化前,细菌预 先要在低温条件下用氯化钙处理,增加细胞膜的通透性,形成“感受态”细胞。 38.RFLP:当用一种限制性内切酶去切 DNA 时,DNA 分子会降解成许多长短不等 的片段,个体间这些片段是特异的,可以作为某一 DNA(或含这种 DNA 的生物)所特 有的标记。这种方法就称为限制性片段长度多态性。 39.DNA指纹图谱:用某一小卫星DNA做探针,可以同时与同一物种或不同物种的 众多酶切基因组DNA片段杂交,获得具有高度个体特异性的杂交图谱,其特异性象人的 指纹一样因人而异,故称为DNA指纹图谱。 40.RAPD:l990 年 Williams 以随机序列(9~10 核苷酸)作引物,用基因组 DNA 为模板进行 PCR 扩增,获得的产物,可见多条清晰的图谱带,不同个体内图带差异明 显,有如 DNA 指纹图谱一样,这种方法称为随机引物 PCR,后称为随机扩增多态性 DNA。 二、填空题 1.随后链
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2.引物酶 3.负超螺旋 4.嘧啶二聚体 5.SOS 修复 6.反转录酶 7.低温退火 8.双脱氧 9.SOS 10.重复基因 11.内含子、外显子 12.模板链、编码链 13.α 2β β ?σ 、核心酶 14.-10 顺序,也称为 Pribnow box、-35 顺序 15.二重对称性结构、A(大约 6 个) 16.Mg2+ 、Mn2+ 17.pppA、pppG 18.翻译、蛋白质的生物合成 19.70、30、50 20.80、40、60 21.移位 22.S.D 23.密码的通用性 24.三叶草 25.操纵基因、启动基因 26.锌指基元、螺旋–转角–螺旋基元。 27.螺旋–环–螺旋、亮氨酸拉链 28.S.D 29.基因表达 30.转录水平、翻译水平 31.人工反义RNA 32.转座子 33.溴化乙锭 34.Northern 杂交 35.寡聚核苷酸定点突变 36.以mRNA为模板,用反转录酶合成DNA、构建基因文库、人工合成基因 37.复制松弛型控制、严紧型控制 38.原位杂交、Southern杂交 39.“生物反应器”

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三、简答题 1.答:随后链是指以冈崎片段合成的子链。随后链的模板是通过聚合酶Ⅲ全酶二聚 体的一亚基,形成一个环,使随后链的方向与另一个亚基中的先导链模板的方向相同。 DNA 聚合酶Ⅲ全酶合成先导链的同时也合成随后链。当大约 1000 个核苷酸加在随后链 上之后,随后链的模板就离开,然后再形成一个新的环,引物酶再合成一段 RNA 引物, 另一冈崎片段再开始合成,这样使两条链同时同方向合成。已合成的冈崎片段由 DNA 聚合酶 I 发挥 5′ 、3′ 核酸外切活性从 5′ 端除去 RNA 引物,并用脱氧核苷酸填满形成 的缺口,最后由 DNA 连接酶将各片段连接起来,形成完整的随后链。 2.答:切除修复发生在DNA复制之前,故称为复制前修复。它是一种多酶的催化 过程,包括4个步骤,可以概括为切–补–切–封。以胸腺嘧啶二聚体为例: (1) 由特异的内切核酸酶识别嘧啶二聚体, 并在嘧啶二聚体前的糖–磷酸骨架上切 开一个裂口。裂口处有3′–OH 和含有嘧啶二聚体的5′ 端。 (2)DNA聚合酶以3′–OH为引物,以另一条完好的互补链为模板进行修复,合成 一段新片段。 (3)嘧啶二聚体区被DNA聚合酶的5′ →3′ 外切酶活性作用切除。 (4)新合成的DNA片段和原存在的DNA部分由连接酶催化相连。 在大肠杆菌中,修复时合成与切除均由DNA聚合酶I 来完成。在真核细胞中DNA聚 合酶没有外切酶活性,切除由另外的酶来完成。 3.答:重组修复是指复制后通过分子内重组或称为姐妹链交换,从完整的亲代链上 把相应碱基顺序的片段移至子代链缺口处,使之成为完整的分子。亲链上的缺口由聚合 酶I 和连接酶填补完整。 4.答:SOS 修复是指允许子链 DNA 复制合成时越过亲链上受损伤的片段而不形成 缺口,这种修复以牺牲复制的忠实性为代价。SOS 修复的详细机理还不十分清楚。 5.答:光修复也称光复活,它是由可见光(300~400nm)激活光复活酶,该酶能 分解胸腺嘧啶二聚体。已从细菌和动物的细胞中分裂出一种光复活酶。此酶与 DNA 形 成的复合物以一种尚未了解的方式吸收光,并利用光能裂解二聚体中的环丁基的 C–C 键,以达到复活胸腺嘧啶。哺乳动物和人体内缺乏此酶。 6.答:真核生物的 mRNA 在 5′ 和 3′ 两个末端都要受到修饰,分别是加“帽子” 和“尾巴”的修饰;真核生物 mRNA 前体物的剪切加工,包括内含子的剪除及留下的片 段拼接成成熟 mRNA 等过程。真核生物所有的 rRNA 转录物都需要加工,过程与原核相 似,即剪切 5′ 、3′ 末端和切除转录物中不需要的区域。真核生物的 tRNA 也是一个大 转录物 (tRNA 前体转录物)这些转录物可能含有一个或多个 tRNA 的顺序。 , 成熟的 tRNA 也是在转录后经剪切加工而成。 7.答:蛋白质加工包括修饰和折叠。蛋白质修饰包括 N–端修饰,多肽链的水解和 切除,氨基酸侧链的修饰,糖基化修饰。

8.答:

DNA

RNA

蛋白质

9. 锌指基元是指在保守的半胱氨酸和组氨酸残基形成的四面体结构中镶着一个 答:
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锌原子。本身由约 23 个氨基酸组成。在含锌指的蛋白中锌指通常是成串的重复排列。锌 指间的联接物通常是 7~8 氨基酸, 不同蛋白质的锌指数目不同。 含有锌指的调控蛋白在 与 DNA 结合时,是锌指的尖端进入到 DNA 的大沟或小沟,以识别它特异结合的 DNA 序列并与之结合。 10.答:亮氨酸拉链基元是在蛋白质的α –螺旋一侧集中了许多疏水氨基酸,一般 约每7个氨基酸残基出现一个亮氨酸。即亮氨酸都出现在α –螺旋的疏水一侧,呈直线排 列。当蛋白质–蛋白质相互作用时亮氨酸残基是肩并肩地排列起来有如拉链,因而称为 亮氨酸拉链。两个相互作用的两个α –螺旋还彼此缠绕在一起,形成螺旋的再螺旋。 亮氨酸拉链区的氨基端还有约30个残基的碱性区(富含赖氨酸和精氨酸),作用是 与DNA结合。两个亮氨酸拉链蛋白形成二聚体时构成Y字型,螺旋的再螺旋是Y字的干, 碱性区成为臂。每个碱性区形成α –螺旋,并发生弯曲以便缠绕在DNA的大沟中。 11.答:表达载体是适于在受体细胞中表达外源基因的载体。保留了转化和感染活 细胞的能力,又具有多处携带外源 DNA 的酶切位点,并含有特殊的筛选标记。可使外 源基因复制、转录和翻译出基因的蛋白质产物。 12.答:密码子–反密码子相互作用,首先要求前两个碱基对是标准型的碱基互补, 以保证结合有最大限度的稳定性,第三个碱基则要求不那么严格,可以允许结构上有小 小的波动(即摆动),并允许有某些特异的碱基参与。 13.答:将混合在一起的限制性酶切 DNA 片段,用琼脂糖电泳分开,并变性为单 链 DNA,再转移到一张硝酸纤维素膜上。在膜上的这些 DNA 片段可以用 32P 标记的单 链 DNA 探针杂交。 再用放射自显影方法显示出与探针顺序互补的限制性酶切 DNA 片段 的位置。用这个方法能很容易地将上百万片段中的一个特殊片段鉴定出来,像从一堆干 草中寻找出一颗针一样,十分灵敏有效。 14.答:用凝胶电泳分离 RNA,将其转移到硝酸纤维素膜上,之后用杂交法来鉴定 它,此法称为 Northern 杂交或称 Northern 印迹法。 15.答:是用化学免疫法鉴定蛋白质的技术。用凝胶电泳分离蛋白质,将其转移到 硝酸纤维素膜上,之后用特殊的抗体与对应的蛋白质(抗原)结合染色来鉴定它。这项 技术是鉴定基因表达产物所不可缺少的。 16.答: (1)DNA 聚合酶 I 是一个模板指导酶,具有 5′→3′聚合的功能。 (2) →5′ 外切活力的作用: 3′ DNA 复制过程中如果掺入的是一个错误的核苷酸时, 将抑制 DNA 聚合酶 I 的聚合作用而引发 3′ →5′ 的外切活性,于是就从 3′ 端切除最后 面错配的核苷酸, 聚合酶再发挥聚合作用, 用正确的互补核苷酸取代已被清除的核苷酸, 这种修复称为“校对” 。 (3)5′ →3′ 外切活力的作用:在随后链复制中,由于每一段冈崎片段都含有一段 RNA 的引物, 只有将它除去, 并代之以脱氧核苷酸才能将冈崎片段连接成为连续的 DNA 分子。聚合酶的 5′ →3′ 的核酸外切酶活性就担负着从 5′ 端切去引物 RNA 的功能。 17.答:即将长在培养皿上的菌落或噬菌斑转移到硝酸纤维素膜上用标记探针进行 分子杂交检测。 18.答: (1)高度简并性 (2)通用性 (3)变异性
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(4)具有重叠基因和重叠密码 19.答:结合氨基酸是 tRNA 的重要功能之一,这个过程也称为氨基酸的活化。当 氨基酸结合于 tRNA 以后,就称为氨酰化的 tRNA 或氨基酰 tRNA。 反应式为:氨基酸 + tRNA + ATP→氨基酰–tRNA + AMP + PPi 蛋白质合成过程中, 每个氨基酸在肽链中的位置与 tRNA 所带的氨基酸无直接关系, 只取决于密码子与 tRNA 反密码子的相互作用。当 tRNA 携带着氨基酸去识别 mRNA 上 的密码子并结合时,实际上是两条走向相反的 RNA 分子的结合。 四、论述题 1.答: (1)复制起始:原点 Oric 上有 4 个 dnaA 蛋白结合的部位。当大肠杆菌 dna 基因表达的 dnaA 蛋白结合于 OriC 的 4 个部位上后,dnaB 和 dnaC 也结合上来,DNA 部分解链,复制开始,引物酶加入,合成一段 RNA 引物。 (2)复制的延伸:复制从原点起始,DNA 聚合Ⅲ全酶进入已形成的复制叉上,在 此它利用已合成的引物 RNA 开始复制、延伸子链。在聚合酶Ⅲ全酶的前头,还有一个 rep 蛋白,它像起始部位的 dnaB 蛋白一样是一个解螺旋酶使复制叉得以推进,SSB 再次 保持解链的 DNA 单链处于伸展状态而使之起模板作用,DNA 促旋酶则同时引入负超螺 旋,以避开拓扑学上的危机,以利聚合酶Ⅲ全酶在两条模板不断延伸。两条链同时同方 向合成。 (3)复制的终止:复制具有终止位置。在大肠杆菌里,由于基因组是一环型 DNA, 其复制终止位点大约在起始原点,但详细机理尚不清楚。 2.答:真核生物的转录比原核生物复杂,其主要差别如下: (1)真核生物中转录与翻译处在不同的区域。 在原核生物中 mRNA 的转录与翻译几乎是同步发生的。而真核生物,转录是发生在 细胞核内,翻译则在核外进行。转录合成的 RNA 必须穿出核膜才发挥作用。这种转录 和翻译在空间上和时间上的分隔使得真核生物能够以精巧的方式进行 RNA 的加工、修 饰、拼接,增强了真核生物对基因转录和翻译的调控。 (2)RNA聚合酶不相同。 原核生物中 RNA 由一种聚合酶合成。它由 4 种亚基组成。整个酶的亚基组成是α 2 β β ’σ ,称为全酶。没有σ 亚基的 RNA 聚合酶称为核心酶(α 2β β ′) 。在真核生物 中则有三种类型的 RNA 聚合酶。 (3)启动子不同。 大肠杆菌的启动子中含有两个特征性的序列:-10 顺序和-35 顺序。真核生物的启动 子与原核生物的很相似,也位于转录起始部位的 5′ 端,但存在着几个重要的区域。距起 始部位最近的一个是在-25 处,称为 TATA 盒,与原核的-10 顺序(TATAAT)极为相似, 它是启动子活性所必需的。此外,在-40 和-110 之间还有更多的影响启动的碱基,具体 的生物学功能尚在研究中。 (4)转录后 RNA 的加工修饰不同。 原核生物天然的 mRNA 在转录后已具有充分的功能不用加工修饰。真核生物的 mRNA 在 5′ 和 3′ 两个末端都要受到修饰,分别加“帽子”和“尾巴”的修饰;真核生 物 mRNA 前体物的剪切加工,包括内含子的剪除及留下的片段拼接成成熟 mRNA 等过
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程。真核生物所有的 rRNA 转录物都需要加工,过程与原核相似,即剪切 5′ 和 3′ 末端 和切除转录物中不需要的区域。真核生物 tRNA 的加工过程与原核相似,也是一个大转 录物 (tRNA 前体转录物) 这些转录物可能含有一个或多个 tRNA 的顺序, , 成熟的 tRNA 也是在转录后经剪切加工而成。 3.答:PCR又称多聚酶链式反应,其原理根据DNA在高温下(如95℃)变性,双 链解开为两条单链;降低反应温度,使两条引物在低温下(37℃)分别与两条模板互补 退火,形成局部双链。 PCR的反应过程:包括高温变性、低温退火和中温延伸三个阶段。 (1)高温变性:离心管中,加入适量的缓冲液,微量的模板DNA,人工合成的两 个DNA引物,四种脱氧单核苷酸(dNTP),一种耐热的多聚酶和Mg2+。将上述溶液加 热,使模板DNA在高温下(如95℃)变性,双链解开为两条单链。 (2)低温退火:反应温度,使两条引物在低温下 (37℃) 分别与两条模板互补退火, 形成局部双链。 (3)中温延伸:再升高反应温度至中温(72℃),此时多聚酶以dNTP为原料,以 两引物为复制的起点,在两条模板上合成新的DNA子链。 重复改变反应温度,即高温变性、低温退火和中温延伸三个阶段。以三次改变温度 为一个循环,每一次循环就使欲扩增的 DNA 区段的拷贝数放大一倍,即第一次循环, 每条模板双链 DNA 变为 2 条;第二次循环,则变为 4 条;第三次循环,变成 8 条?? 以几何级数扩增下去。一般样品经 30 次循环.最终使特定 DNA 片段放大了数百万倍。 4.答:(1)转录起始 转录起始于RNA聚合酶结合在被转录的DNA特定区段上。 结合的特定部位称为启动 子,它是20至200个碱基的特定顺序。-10顺序被看作是双螺旋打开形成开放启动复合物 的区域。-35顺序,是酶结合的起始部位。启动子处一旦形成开放启动复合物,RNA聚合 酶就起始转录。聚合酶含有两个核苷酸结合位点,称为起始部位和延伸部位。起始部位 结合三磷酸嘌呤核苷酸ATP或GTP。转录不需要引物,合成的RNA第一个核苷酸常常是 pppA或pppG。起始时第一个核苷酸进入起始部位,延伸部位再填进另一个核苷酸,然后 两个核苷酸结合。在第一个碱基从起始部位释放后,完成起始,并开始延长。 (2)延长过程 当转录起始步骤完成后, 亚基离开聚合酶, σ 形成的核心酶更牢固地结合于模板上, 开始转录的延长。 延长是在含有核心酶、 DNA和新生RNA的一个区域—转录鼓泡里进行, 在“泡”里新合成的RNA与模板DNA链形成一杂交的双螺旋。此段双螺旋长约12bp,相 当于A型DNA螺旋的一转。杂交链中的RNA3′–羟基对进来的核糖核苷三磷酸能进行结 合合成反应,使链不断延长。在“泡”里核心酶始终与DNA的另一链(编码链)结合, 使DNA中约有17个bp被解开。延长速率大约是每秒钟50个核苷酸,转录鼓泡移动170nm 的距离。在RNA聚合酶沿着DNA模板移动的整个过程中形成的RNA–DNA杂交链的长 度及DNA未解开的区域长度均保持不变。 每加入一个核苷酸时, RNA–DNA杂交双链就 旋转一个角度,以便RNA的3′–OH始终停留在催化部位。而且杂交双链12bp的长度恰好 短于双螺旋完整的一转,当形成完整的一转前,RNA因弯曲很厉害即离开了DNA模板, 防止了RNA 5′–末端与DNA相互缠绕打结。 (3)转录终止
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转录有终止点,转录终止出现在 DNA 分子内特定的碱基顺序上。细菌及病毒 DNA 的终止顺序有两个明显的特点: 其一是富含 GC,转录产物极易形成二重对称性结构; 其二是紧接 GC 之后有一串 A(大约 6 个)。按此模板转录出来的 RNA 极易自身互 补,形成发夹状结构,新生的 RNA 链却以几个 U 残基而结束。当 RNA 聚合酶遇到这种 结构特点时就会停止下来。 新生的 RNA 链在某些终止位点上, 不需要其它蛋白因子的协助就自动从 DNA 上释 放下来。但有些终止位点,RNA 链的终止释放还需要 rho 蛋白(ρ 因子)参与。 5.答:胞内蛋白质的生物合成过程包括;翻译起始,肽链延长和肽链合成终止三个 阶段。 (1)翻译起始。 30s 起始复合物的形成:首先在辨认 mRNA 的 S.D 序列后,核糖体 30s 亚基和甲酰 甲硫氨酰–tRNA fMet(fMet–tRNA fMet)与 mRNA 结合,形成 30s 起始复合物。生成此复 合物时需要 GTP 和三种蛋白起始因子—IF–1,IF–2 和 IF–3。这 3 种起始因子都连接 于 30s 上, GTP 稳定这种结合。 fMet–tRNA fMet 结合在 mRNA 的 AUG 上, 最终形成 30s 起始复合物。70s 起始复合物的形成:当 30s 起始复合物形成后,IF–3 释放。50s 亚基 参加进来,引起 GTP 水解释放能量,IF–1 和 IF–2 也释放,最后形成 70s 起始复合物。 形成 70s 复合物后即可进入蛋白质的肽链延长阶段。此时,fMet–tRNA fMet 占据的是核 糖体的 P 位点(肽酰位) ,核糖体的 A 位点(氨基酰位)还空着,并正对着 mRNA 上的 下一个密码子, 为下一个氨基–tRNA 的进入作好了准备。 mRNA 翻译的方向: mRNA 沿 的 5′ →3′ 方向进行。 (2)肽链延长。蛋白质合成的肽链延长阶段包括:进位、肽键的形成和移位三步。 这三步反复循环完成肽链延长。整个循环过程需要三个延长因子:EF–Tu,EF–Ts 和 EF–G。 ① 进位:是指一个氨基酰–tRNA 进入 70s 复合体 A 位的过程。 ② 肽键形成:氨基酸–tRNA 进入 A 位后,核糖体的 P 部位和 A 部位都被占满。 于是 P 位的 fMet–tRNAfMet 的甲酰甲硫氨酸活化的羧基被转到 A 位的氨基酰–tRNA 氨 基酸的氨基上,生成一个二肽酰–tRNA,称为转肽作用。此过程由 50s 核糖体亚基上称 为肽酰转移酶中心的肽酰转移酶催化。 ③ 移位:当肽链形成后,出现无负载的 tRNA 占据着 P 位,二肽酰–tRNA 占据 A 位。接着立即发生三个动作:无负载的 tRNA 自动脱落;二肽酰–tRNA 从 A 位移到 P 位;mRNA 移动三个核苷酸的位置,一个新的密码子正好落入 A 位。这三个动作总称为 移位。 (3)肽链合成的终止 当70s核糖体A位出现mRNA的终止密码子时,就没有氨基酰–tRNA再进入A位点, 肽链延长停止。但合成的多肽仍然接在占据P部位的tRNA上。终止过程是由释放因子参 与下完成的, 使P位上的肽链转移至水中, 形成游离肽链, 同时70s释放出50s核糖体亚基。 此时,另一个被称为核糖体释放因子的成分参与使30s与mRNA分开。脱去肽链的tRNA 与终止因子也离开。分离后的50s、30s又可为合成另一条肽链所用。 6.答:乳糖操纵子包括调节基因、启动基因、操纵基因和结构基因。
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大肠杆菌的lac操纵子受到两方面的调控: 一是对RNA聚合酶结合到启动子上去的调 控(阳性);二是对操纵基因的调控(阴性)。 在含葡萄糖的培养基中大肠杆菌不能利用乳糖,只有改用乳糖时才能利用乳糖的调 控机理是:当在培养基中只有乳糖时由于乳糖是lac操纵子的诱导物,它可以结合在阻遏 蛋白的变构位点上,使构象发生改变,破坏了阻遏蛋白与操纵基因的亲和力,不能与操 纵基因结合,于是RNA聚合酶结合于启动子,并顺利地通过操纵基因,进行结构基因的 转录,产生大量分解乳糖的酶,这就是当大肠杆菌的培养基中只有乳糖时利用乳糖的原 因。 在含乳糖的培养基中加入葡萄糖时, 不能利用乳糖的原因, 即在lac操纵子的调控中, 有降解物基因活化蛋白(CAP),当它特异地结合在启动子上时,能促进RNA聚合酶与 启动子结合,促进转录(由于CAP的结合能促进转录,称为阳性调控方式)。但游离的 CAP不能与启动子结合, 必须在细胞内有足够的cAMP时, CAP首先与cAMP形成复合物, 此复合物才能与启动子相结合。葡萄糖的降解产物能降低细胞内cAMP的含量,当向乳 糖培养基中加入葡萄糖时,造成cAMP浓度降低,CAP便不能结合在启动子上。此时即 使有乳糖存在,RNA聚合酶不能与启动子结合,虽已解除了对操纵基因的阻遏,也不能 进行转录,所以仍不能利用乳糖。 7.答:(1)选择人们所期望的外源基因(称为目的基因); (2)将目的基因与合适的载体DNA(如质粒)在体外进行重组、获得重组体(杂 交DNA); (3)将重组体转入合适的生物活细胞,使目的基因复制扩增或转录、翻译表达出目 的基因编码的蛋白质; (4)从细胞中分离出基因表达产物或获得一个具有新遗传性状的个体。 8.答: (1)核糖体:真核生物核糖体较大,是由 60s 大亚基和 40s 小亚基组成 80s 的核糖体。40s 中含有 18s rRNA,60s 中含有 5s 和 28s rRNA,5.8s rRNA 是真核生物所 特有的。 (2)起始的氨基酸:起始的氨基酸也是甲硫氨酸,是由一种特殊的 tRNA 携带成为 起始的氨基酰–tRNA,命名为 Met–tRNAf。 (3)起始密码子:起始密码子只有 AUG,在起始时由 40s 亚基、Met–tRNAf 和一 些起始因子组成的起始复合物在 mRNA 的 5′–帽子处或其附近与之结合,然后沿着 mRNA 滑动,直至遇上第一个 AUG 密码子。 (4)起始因子:真核生物含有的起始因子比原核生物多得多,相互关系也很复杂。 真核的起始因子现已知有 elF–1 至 elF–6,其中有些还含有多个亚基。 (5)真核生物肽链延长的过程:真核生物肽链延长的过程与原核相似。有多种因子 参与,eEF 表示真核的延长因子。eRF 表示真核生物的释放因子。真核的延长因子共有 eEFl、eEF2 和 eEF3。 9.答: (1)大肠杆菌的启动子:是 20 至 200 个碱基的特定顺序。启动子中含有两 个特征性的序列:-10 顺序和-35 顺序。-10 顺序的右末端离 RNA 转录的第一个碱基约 5 到 10 个碱基。-10 顺序的基本顺序是 TATAATG。-10 顺序被看作是双螺旋打开形成开放 启动复合物的区域。-35 顺序典型的情况下含有 9 个碱基,被认为是酶结合的起始部位。

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启动子常以单位时间内合成 RNA 分子数的多少分为强启动子和弱启动子。据认为强弱 之间的区别就存在于-35 的结构中。 (2)真核生物的启动子:与原核生物的很相似,也位于转录起始部位的 5′ 端,但 存在着几个重要的区域。 距起始部位最近的一个是在-25 处, 称为 TATA 盒 (Hogness 盒) , 与原核的-10 顺序(TATAAT)极为相似,它是启动子活性所必需的。此外,在-40 和-110 之间还有更多的影响启动的碱基,具体的生物学功能尚在研究中。 10.答:目的基因的获得目前普遍采取三种方法: (1)以 mRNA 为模板,用反转录酶合成 cDNA。再以 cDNA 为模板进行 PCR 扩增 DNA。这里,关键是要预先获得目的基因的 mRNA,mRNA 极易降解,所以提取过程中 要防止内源和外源 RNase 对其降解。 (2) 人工合成基因: 现在使用计算机控制的 DNA 合成仪可以合成一定长度的 DNA 片段。只要已知某基因的序列,即可输入编码顺序由 DNA 合成仪合成此序列。 (3)构建基因文库:将编码生物细胞染色体 DNA 分子的全部基因,尽量完整地提 取出来,用某些限制性内切酶处理,使 DNA 成为一定长度的片段并分别与载体(一般 为λ 噬菌体) 连接, 侵染大肠杆菌。 这样, 这些被侵染的大肠杆菌细胞里分别含有总 DNA 中的各种基因片段,只要选用与所需基因互补的 DNA 片段作探针,通过原位杂交、 Southern 杂交等即可从大肠杆菌中筛选出所需要的目的基因。通常把这些含有总 DNA 中各种基因片段的所有大肠杆菌细胞称为基因文库。

B 型题
1.答:反应是由加入的G与前体RNA结合,即攻击外显子与内含子接合的5‘端,使 上游的外显子产生3′–OH末端。 此3′–OH紧接着又去攻击下游外显子与内含子的接合部 位,使两个外显子连接起来形成成熟的RNA,完成加工过程。但同时释放出一段414核 苷酸的内含子。这段核苷酸的3′–OH又攻击邻近的5′ 端形成399核苷酸的环,并释放15 核苷酸的片段。此片段含有反应初期掺入的G。399核苷酸环自行打开成线状分子,其3′ –OH再攻击自身5′ 端,释放出4核苷酸的片段,成为395核苷酸的环。最后,这个环自 行打开成为线状RNA,名为L–19RNA。它是稳定的,但只要有适合的底物即可表现出 活性。 2.答:(1)基因的核苷酸顺序决定了蛋白质中氨基酸的排列次序。DNA重组技术 的出现已使在体外创造特殊的基因突变成为可能。可以利用缺失、插入、移位和替换等 方式使基因突变,来组建具有所希望性质的新基因,从而产生新的蛋白质。 (2) 也可以用寡聚核苷酸定点突变法产生一个氨基酸被替换的突变蛋白质。 蛋白质 的生物学功能是与它的分子结构紧密相联的。而生命正是各种蛋白质功能的综合体现。 定点突变打开了大门,可以去了解蛋白质是如何折叠、如何识别其它分子,如何催化反 应和如何加工信息等。将结构、基因和定点突变技术有机地结合起来,已成为结构生物 学研究的主要趋势。 3. 答: 除了少数外几乎所有的分泌蛋白都在 N–末端含有一段信号序列或称为信号
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肽, 其长度一般为 15–35 个氨基酸残基。 信号肽的中部多含有疏水氨基酸组成的片段 (约 14~20 个氨基酸残基),且没有严格的专一性。 细胞内的信号识别蛋白(SRP),能识别正在合成并将要通过内质网膜的多肽的核 糖体。SRP 与这类核糖体合成的多肽的信号肽相结合,形成 SRP–信号肽–核糖体复合 物,并暂停止多肽链的合成。随即 SRP 将复合体从细胞质引向内质网膜。膜上有 SRP 的受体–停靠蛋白(DP)。DP 与复合体相结合,SRP 释放出来,SRP 可再用于另一个 核糖体的转运。此时,通过一个依赖 GTP 的过程,内质网膜被打开一个通道,信号肽穿 过膜与膜内另一受体 SSR 相结合,核糖体上暂时停止的多肽链又恢复合成延长。这样新 生的肽链就尾随信号肽穿过膜延伸进入内质网。进入内质网的信号肽在蛋白质肽链合成 完成之前,即由内质网内的信号肽酶切除。 4.答:衰减子(a)即色氨酸操纵子中的一个辅助调控结构,可用以终止和减弱转 录。它位于结构基因 trpE 起始密码子前,称为前导序列(L)。衰减子调控,是一种翻 译与转录相偶联的调控机制。即核酸分子和蛋白质分子一样,能以构象的改变起到调节 的作用。 当色氨酸充足时,完整的前导肽(14 肽)可被合成,这时在核糖体参与下,前导序 列形成终止信号,RNA 聚合酶不能通过,阻止转录进行,减少结构基因的表达。 当色氨酸不足时, 由于色氨酸–tRNA 不能形成, 前导肽翻译至色氨酸密码子 (UGG) 处即终止,在核糖体参与下,前导序列不能形成终止信号,RNA 聚合酶可以超越衰减子 而继续转录,结构基因得到表达,产生色氨酸。 5.答:Sanger法DNA顺序测定技术的基本原理,是在反应中加入一种2′,3′–二脱 氧核苷三磷酸(ddNTP),此物质因没有3′–OH,所以不能进行脱氧核苷酸链的延长。 整个测定的程序如下: (1)将被测DNA制成单链模板。分别加入4个反应管中。并在每个管中加入引物、 DNA聚合酶和4种dNTP(其中一种为32P标记)。 (2)在4个管中分别加人ddTTP、ddCTP、ddGTP和ddATP,保温。 (3)反应结束后在4个管中分别形成一些全部具有相同5′–引物端、和分别以ddT、 ddC、ddG、ddA 残基为3′–端结尾的一系列长短不一的混合物。 (4)每种混合物经变性聚丙烯酰胺电泳分离及放射自显影,可见4种混合物形成不 同的电泳迁移条带。每一条带都代表着一段以ddNTP终止的片段。只要按照电泳条带出 现的先后次序即可读出被测DNA的顺序。 Sanger法从引物的3′–端开始能合成约300个核苷酸的排列顺序。是现今分子生物中 最重要的手段之一。 6.答:常见的DNA指纹技术有限制性片段长度多态性、DNA指纹图谱、随机扩增 多态性DNA。 (1)限制性片段长度多态性 真核生物的DNA分子很长,在遗传过程中DNA碱基由于替换、重排、插入、缺失等 原因,在子代DNA中会引起差异形成多态性。当用一种限制性内切酶去切DNA时,DNA 分子会降解成许多长短不等的片段,个体间这些片段是特异的,可能作为某一DNA(或 含这种DNA的生物)所特有的标记。这种方法就称为限制性片段长度多态性(RFLP)。 获得的限制性片段可以用琼脂糖电泳分开观察其多态性。
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(2)DNA指纹图谱 用某一小卫星做探针,可以同时与同一物种或不同物种的众多酶切基因组DNA片段 杂交,获得具有高度个体特异性的杂交图谱,其特异性象人的指纹一样因人而异,故称 为DNA指纹图谱(DNA fingerprint)。DNA指纹图还具有体细胞稳定性,即从同一个体 中不同组织如血液、肌肉、毛发、精液等产生的DNA指纹图是完全一致的。可做为法医 学上鉴别罪犯和确定亲缘关系的工具。医学上用以检测癌变组织中DNA的突变状态等。 也用于对牛、马、猪、鸡、鱼的DNA指纹分析,成为研究畜禽品种或品系的遗传纯度、 遗传距离,为畜禽的遗传育种提供理论依据的有力手段。 (3)随机扩增多态性 DNA 这个方法的优点在于引物设计是随机的,一套引物可用于多个物种基因组多态性分 析。不使用探针,可以免去 DNA 分子杂交,节省时间,降低成本。但要求每个分离群 体所进行的 PCR 扩增和电泳分离有高度的重复性, 所以操作难度大。目前本方法正在应 用和完善过程中。 7.答:随后链模板环绕 DNA 聚合酶全酶,并通过 DNA 聚合酶,然后再折向与未 解链的双链 DNA 在同一方向上,则随后链的合成可以和前导链的合成在同一方向上进 行。

这样,当 DNA 聚合酶沿着随后链模板移动时,由特异的引物酶催化合成的 RNA 引 物即可以由 DNA 聚合酶所延伸。 当合成的 DNA 链到达前一次合成的冈崎片段的位置时, 随后链模板及刚合成的冈崎片段便从 DNA 聚合酶上释放出来。这时,由于复制叉继续 向前运动,便产生了又一段单链的随后链模板,它重新环绕 DNA 聚合酶全酶,并通过 DNA 聚合酶开始合成新的随后链冈崎片段。 通过这样的机制, 前导链的合成不会超过随 后链太多(最后只有一个冈崎片段的长度)。 在 DNA 合成延伸过程中主要是 DNA 聚合酶的作用。当冈崎片段形成后,DNA 聚 合酶通过其 5′ →3′ 外切酶活性切除冈崎片段上的 RNA 引物。同时,利用后一个冈崎片 段作为引物由 5′ →3′ 合成 DNA,然后由 DNA 连接酶将这些片段连接起来形成完整的 DNA 随后链。 8.答:当转录起始步骤完成后,σ 亚基离开聚合酶,形成的核心酶更牢固地结合于 模板上,开始转录的延长。转录泡是一个含有核心酶、DNA 和新生 RNA 的区域,在这 个区域里含有一段解链的 DNA“泡”,所以称为转录泡(transcription bubble)。在“泡”
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里新合成的 RNA 与模板 DNA 链形成一杂交的双螺旋。 此段双螺旋长约 12bp, 相当于 A 型 DNA 螺旋的一转。杂交链中的 RNA3′–羟基对进来的核糖核苷三磷酸能进行结合合 成反应,使链不断延长。在“泡”里核心酶始终与 DNA 的另一链(编码链)结合,使 DNA 中约有 17 个 bp 被解开。 延长速率大约是每秒钟 50 个核苷酸, 转录鼓泡移动 170nm 的距离。在 RNA 聚合酶沿着 DNA 模板移动的整个过程中形成的 RNA–DNA 杂交链的 长度及 DNA 未解开的区域长度均保持不变。这表明:在 RNA 聚合酶后面的 DNA 重新 卷成螺旋的速率和前面被酶解开的速率是一样的。 同时每加入一个核苷酸时 RNA–DNA 杂交双链就旋转一个角度,以便 RNA 的 3′–OH 始终停留在催化部位。而且杂交双链 12bp 的长度恰好短于双螺旋完整的一转,当形成完整的一转前,RNA 因弯曲很厉害即 离开了 DNA 模板,防止了 RNA5′–末端与 DNA 相互缠绕打结。 9.答:真核基因的表达调控与原核一样,也有转录水平调控和翻译水平的调控,以 转录水平调控为最重要。另外,在真核结构基因的上游和下游(甚至内部)也存在着许 多特异的调控成分,也依靠一些特异蛋白因子的结合与否调控基因是否转录。但已经发 现真核基因表达的调控至少在如下方面与原核存在不同的调控机理:基因结构、转录、 核膜分隔、细胞分化等方面。

第十章 生物膜的结构与功能
A 型题
一、名词解释 1. 生物膜:是构成各种细胞器的内膜系统, 如线粒体膜、内质网膜、高尔基体膜等, 统称为生物膜。 2.生物膜的流动性:生理条件下,膜脂多呈流动的液晶态,当温度降到其相变温度 时,膜脂由流动的液晶态转变为类似晶态的凝胶状态,称为膜脂的流动性。 3.简单扩散:小分子和离子由高浓度向低浓度穿越膜的自由扩散过程。 4.促进扩散:物质由高浓度向低浓度的转运过程,也不需要提供能量。但这种物质 的过膜转运需要膜上特异转运载体的参与。 5.主动运输:物质依赖于转运载体,消耗能量并能够逆浓度梯度进行的过膜转运方 式。 6.内吞作用:细胞从外界摄入的大分子或颗粒,逐渐被质膜的一小部分包围,内 陷,然后从质膜上脱落下来,形成细胞内的囊泡的过程。 7.外排作用:细胞内物质先被囊泡裹入形成分泌囊泡,分泌囊泡向细胞质膜迁移, 然后与细胞质膜接触,融合,再向外释放出其内容物的过程。 8.受体:细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的生物大分子。 9.G 蛋白:全称为 GTP 结合调节蛋白,广泛存在于各种组织的细胞膜上。 10.酪氨酸蛋白激酶型受体:包括许多肽类激素和生长因子,通过酪氨酸蛋白激酶
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型受体系统进行细胞信号传递。 二、填空题 1.膜蛋白、膜脂类、膜糖类、水、金属离子 2.磷脂 3.神经鞘氨醇 4.两 5.外周蛋白、内在蛋白 6.静电力、疏水力、范德华力 7.不对称性 8.单向转运、协同转运、同向转运、反向转运 9.简单扩散、促进扩散、主动扩散 10.内吞作用、外排作用、分泌蛋白通过内质网的转运 11.Ⅰ型为配体门控通道型、Ⅱ型为 G 蛋白偶联型、Ⅲ型为酪氨酸吉酶型、Ⅳ型 为 DNA 转录调节型受体系统 12.cAMP–PKA 13.甘油二酯 14.IP3、Ca2+ 15.Ca2+/钙调蛋白依赖性蛋白激酶 三、简答题 1.答: (1)大多数膜磷脂与膜糖脂分子被排列在一双层结构中,此脂类双层具有双 重作用:既是整合膜蛋白的溶剂,又是通透性屏障。 (2)小部分膜脂类为一些特殊的膜蛋白所必需,它们能特异地与后者相互作用。膜 脂类并非随机分布在单层结构中,而是组成“脂岛”与特异蛋白接触或缔和在一起。 (3)除非被特有的相互作用所牵制,在脂类基质中膜蛋白均可侧向自由扩散,但它 们不能从膜的一侧向另一侧自由翻转。 2.答: (1)可以专一性地与其相应的配体可逆结合。 (2)受体与配体之间存在高亲和力。 (3)受体与配体两者结合可以

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