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生化章节知识点精华总结


第一章:蛋白质的结构与功能
知识点
1、蛋白质的分子组成----氨基酸分类 等电点 茚三酮反应 紫外吸收性质 2、肽 3、蛋白质的分子结构 4、蛋白质的理化性质

蛋白质的分子组成
1、各种蛋白质的含氮量平均为 16%. 每克样品含氮克数*6.25*100=100g 样品中蛋白质含量 氨基酸是组成蛋白质的基本单位, 组成人体蛋白质的氨基酸有 20 种. COOH | R-----CH-----NH2 2、氨基酸类别 A、非人体蛋白质氨基酸 B、蛋白质氨基酸 (20 种) a、酸性氨基酸: 天冬氨酸、谷氨酸 b、碱性氨基酸 :赖氨酸、精氨酸、组氨酸 c、极性中性氨基酸:苏氨酸、半胱氨酸、丝氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、甲硫氨酸 d、非极性脂肪族氨基酸:甘氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、丙氨酸、脯氨酸、缬氨酸 e、芳香族氨基酸:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 3、氨基酸的酸碱性质 (1) 、氨基酸是两性电解质 R—CH—COOH | NH2 ? R--CH—COOH ? R---CH---COO- ? R---CH---COO| | | NH3+ NH3+ NH2 阳离子 兼性离子 阴离子 PH<PI PH=PI PH>PI (2) 、氨基酸的等电点 在某一 PH 的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈 电中性,此时溶液的 PH 称为该氨基酸的等电点(isoelectric point,pI). (3) 、氨基酸等电点的计算

一氨基一羧基 AA 的等电点计算:pI=(pK?1+pK?2)/2 一氨基二羧基 AA 的等电点计算:pI=(pK?1+pK?R)/2 二氨基一羧基 AA 的等电点计算:pI=(pK?2+pK?R)/2 可见,氨基酸的 pI 值等于该氨基酸的两性离子状态两侧的基团 pK′ 值之和的二分之一。 侧链不含离解基团的中性氨基酸,其等电点是它的 pK1 和 pK2 的算术平均值:pI = (pK1 + pK2 )/2 侧链含有可解离基团的氨基酸,其 pI 值也决定于两性离子两边的 pK 值的算术平均值。 碱性氨基酸:pI = (pKR-NH2 + pK2 )/2 酸性氨基酸:pI = (pK1 + pKR-COO- )/2 4、紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280nm 波长附近。 而大多数蛋白质含有这两个氨基酸,所以测定蛋白质溶液在 280nm 的光吸收值,用于分析 样品中蛋白质的含量。 5、茚三酮反应 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色的化合物,此化合物最大吸收峰在 570nm 波长处。 由于此吸收峰值的大小与氨基酸的释放出的氨量成正比, 因此可以作为氨基酸定量分析方法。 6、肽 氨基酸分子之间脱水缩合而成的化合物称为肽。 连接两个氨基酸分子的酰胺键称为肽键。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,被成为氨基酸残基。

生物活性肽:催产素、促甲状腺素释放激素
NH2—CH--C =O + NH—CH--C =O | | | | | H OH H H OH ↓ O ‖ NH2—CH--C -N—CH--C =O | | | | H H H OH 氨基末端 肽键 羧基末端 N-端 C-端

蛋白质的分子结构
1、蛋白质概况 蛋白质的化学组成:碳(50%) 、氢(7%) 、氧(23%) 、氮(16%) 、硫(0-3%) 、其它元素微量; 蛋白质的平均含氮量为 16%,此为凯氏定氮法测定蛋白质含量的基础。 2、蛋白质分类 a、分类Ⅰ:单纯蛋白质 结合蛋白质=单纯蛋白质+辅基(如细胞色素 C 等) b、分类Ⅱ:纤维状蛋白质(一般不溶于水,如胶原蛋白) 球状蛋白质(可溶性好,如酶及免疫球蛋白等)

细胞色素 C

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电子传递途径(呼吸链)中的核心蛋白 在整个动物界和植物界都高度保守 位于线粒体膜上 以铁卟啉为辅基 细胞色素 C 注射液 药理毒理: 本品是存在于细胞线粒体中的一种以铁卟啉为辅基的蛋白质,目前已能提纯分 离。药用制剂是从动物心脏或酵母中分离出来的,细胞色素是呼吸链的一环。 各种细胞色素按一定顺序排列组成细胞色素体系,其分子中的 Fe3+在有关酶的作用 下,能进行可逆的氧化还原反应,担负传递电子的作用,是细胞呼吸所不可少的。 细胞色素 C 不能透过细胞膜,因此对正常人无作用,但当组织缺氧时,细胞膜通透 性增高,外源性制剂即能进入细胞内,从而发挥其纠正细胞呼吸和物质代谢作用。 适应症 用于各种组织缺氧急救的辅助治疗,如一氧化碳中毒、催眠药中毒、氰化物中毒、 新生儿窒息、严重休克期缺氧、脑血管意外、脑震荡后遗症、麻醉及肺部疾病引起 的呼吸困难和各种心脏疾患引起的心肌缺氧的治疗。

3、蛋白质结构的层次 构象: 指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态; 构象形态间的改变不 涉及共价键的破裂! 每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或三维结构,称之为蛋白质的构象。 维持蛋白质分子构象的作用:盐键、氢键、疏水键、范德华力、二硫键 a、一级结构:蛋白质分子中氨基酸的排列顺序 b、 二级结构: 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该肽链主链骨架原子的相对空间 位置,并不涉及侧链的构象 c、 三级结构: 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维 空间的排布位置 d、四级结构:指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 4、蛋白质的一级结构 一级结构: 蛋白质分子中氨基酸的排列顺序. 氨基酸残基:肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成因而 不在是原来完整的分子,称为氨基 酸残基; 两个氨基酸形成一个肽键时失去一分子水, 因此失去的水分子数比氨 基酸残基数少一个。每个氨基酸残基的平均分子量为 110。这样的一串氨基酸 残基,被称为蛋白质的一级结构。也就是说,它告诉我们这个蛋白质含有哪些 氨基酸, 是怎样连结的。 被连在了一起的氨基酸残基难免与邻居们形成各种各 样的邻里关系。 肽:由两个或多个氨基酸残基通过肽键相连而形成的化合物;肽有寡肽和多肽之分。一条肽 链通常在一端含有一个游离的末端氨基,称为 N-末端,而另一端含有一个游离的末端 羧基称为 C-末端; 蛋白质的一级结构是蛋白质的高级结构的基础. 一级结构测定 基本战略:片段重叠法+氨基酸顺序直测法 要点:a.测定蛋白质的分子量及其氨基酸组分 b. 测定肽键的 N-末端和 C-末端 c. 应用两种或两种以上的肽键内切酶分别在多肽键的专一位点上断裂肽键;也可用

溴化氰法专一性地断裂甲硫氨酸位点,从而得到一系列大小不等的肽段。 d. 分离提纯所产生的肽段,并分别测定它们的氨基酸顺序 e. 将这些肽段的顺序进行跨切口重叠,进行比较分析,推断出蛋白质分子的全部氨 基酸序列。 5、蛋白质的二级结构 主要包括:α -螺旋、β -折叠、β -转角、无规卷曲 (1) -螺旋(α -helix) 、α 特征:1、每隔 3.6 个 AA 残基螺旋上升一圈,螺距 0.54nm; 2、螺旋体中所有氨基酸残基 R 侧链都伸向外侧,链中的全部>C=0 和>N-H 几乎都平 行于螺旋轴; 3、 每个氨基酸残基的>N-H 与前面第四个氨基酸残基的>C=0 形成氢键, 肽链上所有的 肽键都参与氢键的形成。 形成因素:与AA组成和排列顺序直接相关。 多态性:多数为右手(较稳定) ,亦有少数左手螺旋存在(不稳定) ;存在尺寸不同的螺旋。 (2) -折叠(β -pleated sheet) 、β 特征:两条或多条伸展的多肽链(或一条多肽链的若干肽段)侧向集聚,通过相邻肽链主链 上的 N-H 与 C=O 之间有规则的氢键,形成锯齿状片层结构,即β -折叠片。 类别:平行、反平行 模体(motif): 许多蛋白质分子含有两个或三个二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一 个具有特殊功能的空间结构, 称为模体. 如锌指结构. (3) -转角(β -turn) 、β 特征:多肽链中氨基酸残基 n 的羰基上的氧与残基(n+3)的氮原上的氢之间形成氢键,肽 0 键回折 180 。 6、蛋白质的三级结构 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。 三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、 折叠形成的。 结构域: 在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。 结构域通常都是几个超二级结构单元的组合. 7、蛋白质的四级结构 四级结构:具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质,其多肽链间通过次级 键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构(quarternary structure)。 其中,每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基(subunit)。四级结构实际上是指亚基 的立体排布、相互作用及接触部位的布局。 8、稳定蛋白质二级和三级结构的作用力 非共价键(次级键) :氢键 范德华力 疏水作用(突出地位) 离子键(盐键及静电引力) 共价键:二硫键(重要作用)

蛋白质结构与功能的关系
? ? 蛋白质一级结构是空间结构的基础 .蛋白质的一级结构决定了它的二级、 三级结构, 即由一级结构可以自动地发展到二、三级结构. 一级结构相似的蛋白质,其基本构象及功能也相似,例如,不同种属的生物体分离

出来的同一功能的蛋白质,其一级结构只有极少的差别,而且在系统发生上进化位 置相距愈近的差异愈小 . 1、 蛋白质一级结构与功能 一级结构决定高级结构,也决定蛋白质的功能 a、蛋白质一级结构的种属差异与同源性 实例:细胞色素 C b、蛋白质一级结构的变异与分子病 实例:血红蛋白异常病变----镰刀状红细胞性贫血 c、蛋白质前体的激活与一级结构 实例:胰岛素原的激活 2、蛋白质高级构象与功能 高级构象决定蛋白质的功能 a、蛋白质高级构象破坏,功能丧失 实例:核糖核酸酶的变性与复性 b、蛋白质在表现生物功能时,构象发生一定变化(变构效应) 实例:血红蛋白的变构效 应和输氧功能

血红蛋白的功能 血红素与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。 首先一个氧分子与血红素四个亚基中的一个 结合,与氧结合之后的蛋白结构发生变化,造成整个血红素结构的变化,这种变化使得第二 个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红素的另一个亚基结合, 而它的结合会进一步促 进第三个氧分子的结合,以此类推直到构成血红素的四个亚基分别与四个氧分子结合。 而在组织内释放氧的过程也是这样, 一个氧分子的离去会刺激另一个的离去, 直到完全释放 所有的氧分子,这种有趣的现象称为协同效应。 除了运载氧,血红素还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合,结合的方式也与氧完全一 样,所不同的只是结合的牢固程度,一氧化碳、氰离子一旦和血红素结合就很难离开,这就 是煤气中毒和氰化物中毒的原理, 遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒, 比如一氧化碳中毒可以 用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。
2、 蛋白质空间构象与功能的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关, 蛋白质的空间构象是其功能 活性的基础,构象发生变化,其功能活性也随之改变。

蛋白质的理化性质及分离纯化
1. 蛋白质的理化性质 (1) 、两性电离 当蛋白质溶液处于某一 PH 时, 蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,成为兼性离子,净电荷 为零,此时溶液的 PH 称为蛋白质的等电点. 注:体内大多数蛋白质的等电点接近 5.0,而人体体液 PH7.4,因此,大多数蛋白质带负电荷. (2) 、胶体性质 蛋白质分子的颗粒大小在 1-100nm 胶粒范围之内. 可溶性蛋白质分子表面分布着大量极性氨基酸残基, 对水有很高的亲和性, 通过水合作用在 蛋白质颗粒外面形成一层水化层, 同时这些颗粒带有电荷, 因而蛋白质溶液是相当稳定的亲 水胶体。 蛋白质胶体性质的应用 透析法:利用蛋白质不能透过半透膜的的性质,将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋 再置于流水中,小分子杂质被透析出,大分子蛋白质留在袋中,以达到纯化蛋白质 的目的。这种方法称为透析(dialysis) 。

盐析法:在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐,可有效地破坏蛋白质颗粒 的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷,从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀, 这种现象称为盐析(salting out) 。 (3)、变性、沉淀和凝固 a、蛋白质的沉淀 如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失去水化层 (消除相同电荷, 除去水膜) , 蛋白质胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。 蛋白质沉淀:蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀 . 沉淀方法类别: ? 高浓度中性盐(盐析、盐溶) ? 酸硷(等电点沉淀) ? 有机溶剂沉淀 ? 重金属盐类沉淀 ? 生物碱试剂和某些酸类沉淀 ? 加热变性沉淀 b、变性 变性作用: 天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下, 其特定的空间结构被破坏, 从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失, 如酶失去催化活力, 激素丧失活性 称之为蛋白质的变性作用(denaturation)。 变性的实质是次级键(氢键、离子键、疏水作用等)的断裂,而形成一级结构的主键(共价 键)并不受影响. 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅 拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等;化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二 烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上,变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之,注意防止蛋 白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。 变性并非是不可逆的变化,当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部 分恢复其原来的构象及功能,变性的可逆变化称为复性。 许多蛋白质变性时被破坏严重,不能恢复,称为不可逆性变性。 c、凝固 变性后的蛋白质尽管它的化学组成没有改变, 但空间构型已遭破坏, 内部某些特征已发生改 变,因此,原有生物活性也发生变化。同时也不再溶于水,从溶液中凝结沉淀出来,这个过 程叫蛋白质的凝固。 高温灭菌消毒,就是利用加热使蛋白质凝固从而使细胞死亡。 (4)蛋白质的紫外吸收 由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸, 因此在 280nm 处有特征性吸收峰, 可用 蛋白质定量测定。 (5)茚三酮反应和双缩脲反应 茚三酮反应:经水解后产生的氨基酸可发生此反应. 双缩脲反应:蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热,呈现紫色或红色。氨基 酸不出现此反应。蛋白质水解加强,氨基酸浓度升高,双缩脲呈色深度下降, 可检测蛋白质水解程度。 3、 蛋白质的分离纯化 丙酮沉淀 盐析 电泳 透析 层析

第 二 章

核酸的结构和功能

Structure and Function of Nucleic Acid
核酸:是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子,携带和传递遗传信息。 核酸的分类及分布 a、脱氧核糖核酸 (deoxyribonucleic acid, DNA) 90%以上分布于细胞核,其余分布于核外如线粒体,叶绿体,质粒等。 携带遗传信息,决定细胞和个体的基因型(genotype)。 b、核糖核酸(ribonucleic acid, RNA) 分布于胞核、胞液。 参与细胞内 DNA 遗传信息的表达。某些病毒 RNA 也可作为遗传信息的载体。

核酸的化学组成及其一级结构 The Chemical Component and Primary Structure of Nucleic Acid
1、核酸的化学组成 (1) 元素组成:C、H、O、N、P(9~10%) 、 (2) 分子组成 、 —— 碱基(base):嘌呤碱,嘧啶碱 —— 戊糖(ribose):核糖,脱氧核糖 —— 磷酸(phosphate) 2、核苷酸的结构 (1) 核苷(ribonucleoside)的形成 、 碱基和核糖(脱氧核糖)通过糖苷键连接形成核苷(脱氧核苷) 。 核苷:AR, GR, UR, CR 脱氧核苷:dAR, dGR, dTR, dCR (2) 核苷酸(ribonucleotide)的结构与命名 、 核苷(脱氧核苷)和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸) 。 核苷酸:AMP, GMP, UMP, CMP 脱氧核苷酸:dAMP, dGMP, dTMP, dCMP (3) 核苷酸的连接 、 核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链,即核酸。 3、 DNA 的一级结构及功能 定义:核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同,所以也称为碱基序 列。

DNA 的甲基化 原核:多为一些酶切位点的修饰 作用:对自身 DNA 产生保护作用 真核:基因表达调控 特点甲基化的修饰可使 DNA 经过细胞许多代的分裂后,保持稳定。 真核生物 DNA 中,几乎所有甲基化发生在 5’-CG-3’的 C 上,即 5’mCG-3’。

DNA 的二级结构与功能 Dimensional Structure and Function of DNA
1、 DNA 的二级结构——双螺旋结构 (1) 、DNA 双螺旋结构的研究背景 a、 碱基组成分析 Chargaff 规则:[A] = [T] [G] ? [C] b、 碱基的理化数据分析 A-T、G-C 以氢键配对较合理 c、DNA 纤维的 X-线衍射图谱分析 (2) 、DNA 双螺旋结构模型要点(Watson, Crick, 1953) a、DNA 分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成,两链以-脱氧核糖-磷酸-为 骨架,以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为 2nm,形成大沟(major groove)及 小沟(minor groove)相间。 b、碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側,与对側碱基形成氢键配对(互补配对形式:A=T;G?C) 。 c、 相邻碱基平面距离 0.34nm,螺旋一圈螺距 3.4nm,一圈 10 对碱基。 d、氢键维持双链横向稳定性,碱基堆积力维持双链纵向稳定性。 2、DNA 的超螺旋结构 超螺旋结构(superhelix 或 supercoil):DNA 双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。 正超螺旋(positive supercoil) :盘绕方向与 DNA 双螺旋方同相同 负超螺旋(negative supercoil):盘绕方向与 DNA 双螺旋方向相反 意义:DNA 超螺旋结构整体或局部的拓扑学变化及其调控对于 DNA 复制和 RNA 转录过程具有 关键作用。 ①超螺旋 DNA 比松弛型 DNA 更紧密,使 DNA 分子体积变更小对其在细胞内的包装更有利; ②超螺旋能影响双螺旋的解链程序,影响 DNA 分子与其他分子之间的相互作用。 3、DNA 在真核生物细胞核内的组装 真核生物染色体由 DNA 和蛋白质构成,其基本单位是核小体(nucleosome)。 核小体的组成:DNA(约 200bp)+组蛋白:H1、H2A、H2B、H3、H4 4、DNA 的功能 DNA 的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗 传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础。 基因从结构上定义, 是指 DNA 分子中的特定区段, 其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。

RNA 的结构与功能 Structure and Function of RNA
1、 信使 RNA 的结构与功能 (1)、原核生物 mRNA 结构特点 a、多顺反子 (顺反子:由结构基因转录生成的 RNA 序列) b、mRNA 5’端无帽子结构,3’端一般也无多聚 A 尾巴。 c、mRNA 一般也没有修饰碱基。 (2)、真核生物 mRNA 结构特点 a、大多数真核 mRNA 的 5?末端均在转录后加上一个 7-甲基三磷酸鸟苷,同时第一个核苷酸 7 m 的 C?2 也是甲基化,形成帽子结构:m GpppN -。

b、大多数真核 mRNA 的 3?末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚 A 尾。 c、分子中可能有修饰碱基,主要甲基化修饰。 d、分子中有编码区与非编码区。 (3)帽子结构和多聚 A 尾的功能 a、mRNA 核内向胞质的转位 b、mRNA 的稳定性维系 c、翻译起始的调控 (4)、mRNA 的功能 把 DNA 所携带的遗传信息,按碱基互补配对原则,抄录并传送至核糖体,用以决定其合成蛋 白质的氨基酸排列顺序。 2、转运 RNA 的结构与功能 (1) 、tRNA 的一级结构特点 ? 含 10~20% 稀有碱基,如:DHU(双氢尿嘧啶),假尿嘧啶(ψ ) ? 存在局部互补配对的区域,形成局部双链,进而形成茎-环样结构或发荚结构 (2) 、tRNA 的二级结构——三叶草形 ? 氨基酸臂 ? DHU 环 ? 反密码环 ? TΨ C 环 (3) 、tRNA 的三级结构—— 倒 L 形 (4) 、tRNA 的功能:活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译。 3、核蛋白体 RNA 的结构与功能 (1) 、rRNA 的结构 (2) 、rRNA 的功能 :参与组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所。 (3) 、rRNA 的种类(根据沉降系数) 真核生物:5S rRNA 、28S rRNA 、5.8S rRNA 、18S rRNA 原核生物:5S rRNA 、23S rRNA 、16S rRNA S: 大分子物质在超速离心沉降中的一个物理学单位,可间接反映分子量的大小. 4、其他小分子 RNA 及 RNA 组学 (1) 、snmRNAs 除了上述三种 RNA 外,细胞的不同部位存在的许多其他种类的小分子 RNA,统称为非 mRNA 小 RNA(small non-messenger RNAs, snmRNAs)。 snmRNAs 的种类:核内小 RNA、核仁小 RNA、胞质小 RNA、催化性小 RNA、小片段干涉 RNA snmRNAs 的功能 :参与 hnRNA 和 rRNA 的加工和转运。 (2) 、RNA 组学 RNA 组学研究细胞中 snmRNAs 的种类、结构和功能。同一生物体内不同种类的细胞、同一细 胞在不同时间、不同状态下 snmRNAs 的表达具有时间和空间特异性。 5、核酶 某些具有自我催化能力,可以完成 rRNA 的剪接,这类 RNA 称为核酶(ribozyme). 用途: a、抗 H IV 病毒. 20 世纪 90 年代初,人们发现核酶可以有效地在细胞中抑制 HIV 的繁殖, 从那时起开始了基因治疗研究,目前核酶治疗 HIV 感染已进入人类临床阶段。 b、 抗乙肝病毒. 核酶能特异地切割 HBV 前基因组 RNA,使其丧失模板活性,如针对核心抗原 HBcAg mRNA 设计的核酶,可有限的剪切 HBVmRNA.

核 酸 的 理 化 性 质 The Physical and Chemical Characters of Nucleic Acid
1、 紫外吸收 在中性条件下,核酸分子的最大吸收值在 260nm 附近(嘌呤和嘧啶都含有共轭双键) 利用这一性质可以对核酸、核苷酸、核苷和碱基进行定性和定量的分析

OD260 的应用 OD260: 波长 260nm 时的光密度值(A260). 用途: DNA 或 RNA 的定量 DNA 样品的浓度=OD260*核酸稀释倍数*50/1000; DNA 样品的浓度=OD260*核酸稀释倍数*40/1000.
2、DNA 的变性(denaturation) 定义:在某些理化因素作用下,DNA 分子互补碱基对之间的氢键断裂,使 DNA 双螺旋结构松 散,变成单链,即为 DNA 变性. 方法:最常用的是加热.其他方法:过量酸、碱,变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如 乙醇、丙酮等。 变性后其它理化性质变化:OD260 增高、生物活性丧失 DNA 变性的本质是双链间氢键的断裂 增色效应:DNA 变性时其溶液 OD260 增高的现象 解链曲线:如果在连续加热 DNA 的过程中以温度对 A260(absorbance,A,A260 代表溶液在 260nm 处的吸光率)值作图,所得的曲线称为解链曲线。 Tm:变性是在一个相当窄的温度范围内完成,在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值的 50%时的温度称为 DNA 的解链温度,又称融解温度(melting temperature, Tm)。其大小 与 G+C 含量成正比。 3、DNA 的复性与分子杂交 DNA 复性(renaturation): 在适当条件下, 变性 DNA 的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象, 这一现象称为复性。 热变性的 DNA 经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火(annealing) 。 减色效应:DNA 复性时,其溶液 OD260 降低。 分子杂交:在 DNA 复性过程中,如果将不同的 DNA 单链分子放在同一溶液中,或者将 DNA 和 RNA 分子放在一起,双链分子的再形成既可以发生在序列完全互补的核酸分子间, 也可发生在那些碱基序列部分互补的不同的 DNA 之间或 DNA 与 RNA 之间,这种现 象称核酸分子杂交(Hybridization).

全章总结
? ? ? ? ? 核酸的定义,分类和组成(DNA 与 RNA 的组成异同). 核酸的一级结构 核酸的高级结构(双螺旋结构的要点) RNA 的种类及功能 核酸的理化性质(紫外吸收,变性, 解链温度,复性,退火,杂交)

第三章 酶 Enzyme
概念
酶(enzyme):是由活细胞合成的,对其特异底物(substrate)起高效催化作用的生物催化 剂,其化学本质可以是蛋白质或核酸。(重点) 酶促反应:由酶所催化的反应. 底物:在酶催化下,发生化学变化的物质. 产物:在酶催化下,反应后生成的物质.

酶的分子结构与功能
1、酶的分类 (1) 、根据酶蛋白分子的特点: a、单体酶(monomeric enzyme):一般由一条肽链组成 b、寡聚酶(oligomeric enzyme):为寡聚蛋白,≥2 个亚基 c、多酶复合体(multienzyme complex):几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 由数个独立的酶组合起来形成络合体,催化一系列反应。 (如糖代谢、脂代谢) 多酶体系(multienzyme system) :细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的 多酶复合物。 多功能酶(multifunctional enzyme) :一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合,形成 由一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。 (2) 、根据酶的分子组成: a、单纯酶(monomeric enzyme) :仅有多肽链构成的酶。 b、结合酶(conjugated enzyme) :由蛋白质和非蛋白质组成. 单纯酶 :只有蛋白质 结合酶:酶蛋白 + 辅助因子 全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子(金属离子或小分子有机化合物) (蛋白质部分) (非蛋白质部分) 只有全酶有催化作用。 2、辅助因子的分类 a、辅酶(coenzyme)与酶蛋白结合疏松,可用透析、超滤分离 b、辅基(prosthetic group) :与酶蛋白结合紧密,不易分离。 金属离子多为酶的辅基,小分子有机化合物有的属辅酶,有的属辅基。 酶蛋白:决定反应的专一性 辅助因子:传递电子、原子或某些化学基团的作用 3、金属离子的作用 a、组成成分:金属离子与酶蛋白结合紧密,成为酶结构中不可缺少的组成成分。如碳酸酐酶 2+; 含 Zn 谷胱甘肽过氧化酶含硒;羧肽酶 A 含 Zn。 2+ b、连接底物和酶分子的桥梁。如各种激酶依赖 Mg 与 ATP 结合(ATP 是激酶的底物) c、稳定酶蛋白分子构象. 4、小分子有机化合物 小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质, 其作用在反应中传递电子、 质子或一些基

团,多为维生素。(重点)

维生素 维生素:维持细胞正常功能所必需,但需要量很少,动物体内不能合成,必须由食物供给的 一类有机化合物。 水溶性维生素:VB1、VB2、Vpp、VB6、VC、VB12、泛酸、叶酸 脂溶性维生素:VA、VD、VE、VK

4、 酶的活性中心(active center) 酶的活性中心: 酶分子直接与底物结合并催化底物发生化学反应的部位, 称为酶的活性中心。 必需基团(essential group) :与酶的活性密切相关的基团。 结合基团(binding group) :与底物结合,使底物与酶形成具有一定构象的复合物。 催化基团(catalytic group) :催化底物发生化学反应并将其转变成产物。 ?活性中心内的必需基团可同时具有这两方面的功能,还有一些必需基团不参与活性中心的 组成,但是为维持酶活性中心应有的空间构象必需。

酶促反应的特点与机制
1、酶和一般催化剂的共性 a、用量少而催化效率高。 b、它能够改变化学反应的速度,但是不能改变化学反应的平衡点。 c、酶能够稳定底物形成的过渡状态,降低反应的活化能,从而加速反应的进行。 活化能:是指一定条件下,能使 1 摩尔底物全部进入活化状态所需要的自由能 2、 酶促反应的特点(重点) (1) 、高度的催化效率 8 20 酶的催化效率比无催化剂的自发反应速度提高 10 ~10 倍,比无机催化剂的催化效率高 7 13 10 ~10 倍。 2+ 9 如过氧化氢酶催化 H2O2 分解的速度是 Fe 催化其分解速度的 8.3×10 倍。 (2) 、高度专一性

一种酶仅作用于一种或一类化合物, 或一定的化学键, 催化一定的化学反应并产生一定的产 物的特性称为酶的特异性或专一性。 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同,专一性分为三种: a、绝对专一性:酶只能作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构 的产物。这种特异性称为绝对特异性。 如:琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸。 b、 相对专一性:酶作用于一类化合物或一种化学键,这种特异性称相对特异性。 这种选择性不太严格较差(专一性相对较差) 。如磷酸酯酶等。 c、立体异构专一性:酶仅作用于立体异构体中的一种,酶对立体异构物的这种选择称为立 体异构专一性. 根据旋光异构和几何异构的要求可分为: ? 旋光异构专一性:D-,L? 几何异构专一性:顺式和反式 (3) 、酶促反应的可调节性 体内代谢特通过对酶活性的激活或抑制, 对反应途径中的关键酶进行调节, 也可对酶合成进 行诱导或阻遏作用对酶进行的调节。因此体内化学反应得以有精确调控下进行。 (4) 、酶的不稳定性及酶促反应要求严格的环境条件 酶促反应一般是在常温、常压和近中性酸碱度等温和的反应条件下进行的 (5) 、酶促反应无催化副反应 3、酶促反应的机制

(1) 、酶-底物复合物的形成与诱导契合假说 酶与底物相互接近时,其结构相互诱导,相互变形和相互适应,进而相互结合,这一过程称 为酶—底物结合的诱导契合假说。 (了解内容)
(2) 、酶促反应的化学机制 a、 邻近效应与定向排列:由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用, 使底物分 子中参与反应的基团相互接近,并被严格定向定位,使酶促反应具 有高效率和专一性特点。 。 b、多元催化:酶是两性电解质,同一种酶兼有酸、碱双重催化作用。 c、表面效应:疏水环境可排除水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥,防止在底 物与酶之间形成水化膜,有利于酶与底物的密切接触。 底物诱导酶构象变化促使二者结合。 4.酶促反应动力学 酶动力学是研究酶促反应的速度以及各种因素对酶促反应速度的影响机制。 影响酶反应速度的因素:底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂等。 (1) 、底物浓度对反应速度的影响 在其它因素不变的情况下,底物浓度的变化对反应速度的影响(见图)

米-曼氏方程式 Michaelis 和 Menten 根据中间产学说的理论,并借助于反应速度(V)与底物浓度[S] 的曲 线,研究酶的动力学,得出 V 与[S] 的数学公式,称米-曼氏方程式。

Vmax V=

[S]

Km + [S]

Km 即为米氏常数,Vmax 为最大反应速度
Km 与 Vmax 的意义 ? 当反应速度为最大速度一半时,Km 等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

?

Km 表示酶对底物的亲和力。 Km 值愈小,酶与底物的亲和力愈大,酶的催化活性高,不 要很高的底物浓度即可达最大反应速度。反之,亲和力小,催化活性低。 ? Km 值是酶的特征性常数之一,只与酶的结构,酶所催化的底物和反应环境(如温度, pH,离子强度)有关,与酶和底物的浓度无关。不同的酶,Km 值不同(见表) 。范围在 10-6—10-2mmol/L 之间 ? Vmax 是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度呈正比。 (2)、 酶浓度对反应速度的影响 在酶促反应系统中, 当底物浓度大大超过酶的浓度, 使酶被底物饱和时反应速度与酶的浓度 变化成正比关系 (3)、温度对反应速度的影响 温度对酶促反应速度具有双重影响。 升高温度一方面可加快酶促反应速度, 同时也增加酶的 变性。 酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。 (4)、pH 对反应速度的影响 pH 影响极性基团(酶、底物、辅酶)的解离状态, 酶催化活性最大时的环境 pH 称为酶促反应的最适 pH。 (5)、抑制剂对反应速度的影响(掌握) 酶的作用可因多种因素的影响导致催化活性降低或丧失。最多见的有两种情况: ①失活作用: 指一些物理因素或化学制剂破坏了酶分子特定的空间构象, 引起酶活性的丧失, 即酶的变性作用。 ②抑制作用:指抑制剂(凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质)作用于酶的 必需基团或使活性部位的化学性质发生改变,引起酶活性的降低或丧失。 两者有本质区别。 a、不可逆性抑制作用 不可逆性抑制作用:是指抑制剂与酶活性中心的某些必需基团共价结合,导致酶活性丧失。 此种抑制剂不能用一般的物理方法如透析、超滤等方法予以去除。 如有机磷农药(敌敌畏、敌百虫、1059 等)中毒和汞、铅及路易士气中毒等。 b、可逆性抑制作用 可逆性抑制作用:是指抑制剂以非共价键与酶或酶-底物中间复合物可逆性结合,使酶活性 降低或丧失。 这类抑制剂采用透析、超滤等方法可除去,使酶恢复活性。 可逆性抑制作用可分为三种类型:竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用

?

竞争性抑制作用:抑制剂的化学结构与底物相似,能与底物竟争酶活性中心,从而阻 碍酶与底物结合形成中间产物,这种抑制作用称竞争性抑制作用。(见图) 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。 竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度,即提高底物的竞争能力来消除。 酶的竞争性抑制作用按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆: .“竞争”需要双方——底物与抑制剂之间; .为什么能发生“竞争”——二者结构相似; .“竞争的焦点”——酶的活性中心; .“抑制剂占据酶活性中心”——酶活性受抑。 ? 非竞争性抑制作用: 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合, 改变了酶活性中心的构象, 影响酶对底物的催化作用, 使酶—底物—抑制剂复合物不能进一步释放出产物。 这种抑 制作用称为非竞争性抑制作用。 (见图) ? 反竞争性抑制作用:抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合,使中间产物 ES 的量下降, 既减少从中间产物转化为产物的量, 也减少从中间产物解离出游离酶和底物 的量,这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。 (见图) (6) 、激活剂对反应速度的影响 酶的激活剂:使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。如:金属离子、阴离子、有 机化合物。 必需激活剂:有些激活剂对酶促反应是不可缺少的,否则将测不到酶的活性,这类激活剂称 为必需激活剂。如:金属酶中的金属离子 非必需激活剂:有些激活剂不存在时,酶仍有一定的催化活性,这类激活剂称为非必需激活 剂。如:口腔无 Cl-,但淀粉酶可消化淀粉,而胃则有 Cl-,故其消化淀粉能力增强 5、 酶活性测定与酶活性单位 酶活性:是指酶催化化学反应的能力。 酶活性的衡量标准是酶促反应速度的大小。 酶的活性单位:酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需的酶 量 。 酶活性的国际单位(IU) :在最适条件下,每分钟催化 1μ mol 底物减少或 1μ mol 产物生 成所需的酶量为一个国际单位。(1976) 1 催量(1 kat)是指在特定条件下,每秒钟使 1mol 底物转化产物所需的酶量。(1979) -9 Kat 与 IU 的换算:1IU=16.67×10 Kat, 7 1Kat=6×10 IU

酶的调节
体内各种代谢途径的调节主要是对代谢途径中关键酶的调节 1、 酶活性的调节 (1) 、酶原与酶原的激活 酶原:无活性酶的前体称为酶原. 酶原的激活:酶原在一定条件下转变生成有活性酶的过程称为酶原的激活。 酶原的激活的机制: 酶原分子靠近 N 端的一个或几个特定的肽键断裂—→分子构象改变—→ 酶的活性中心形成。(酶的活性中心形成或暴露的过程 )。举例:胰蛋白 酶原(见图) 酶原的激活的意义:

a、防止自身消化:避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化,使酶在特定的部位和环境 中发挥作用,保证体内代谢的正常进行 b、酶原还可以视为酶的储存形式。如凝血因子. (2) 、变构酶 变构调节:某些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位(变构部位或称调节部位) 可逆的结合,使酶发生变构并改变其催化活性。此种调节称为变构调节。 受变构调节的酶叫变构酶. 导致变构的代谢物叫变构效应剂. 变构激活剂:变构效应剂与酶结合后, 使酶反应速度加快。 变构抑制剂:变构效应剂与酶结合后, 使酶反应速度降低。 变构调节的生理意义: 在许多酶促反应中,底物或反应产物本身就是变构剂,因此,通过反应过程中底物或产物 的浓度变化, 可以自动调节酶促反应的进程。 通过变构调节可以使细胞内的代谢反应速率与 细胞的生理活动统一起来。 (3) 、酶的共价修饰调节 酶的共价修饰的概念: 酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合, 从 而改变酶的活性,这一过程称为酶的共价修饰. 酶的共价修饰的方法:磷酸化与脱磷酸化(最常见) 、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基 化、腺苷化与脱腺苷化,以及—SH 与—S—S—的互变等。 共价修饰调节作用可产生酶的连续激活现象,所以具有信号放大效应。 2、 酶含量的调节 (1) 、酶蛋白合成的诱导与阻遏(对代谢的缓慢而长效的调节) 诱导剂:在转录水平上促进酶(常见于分解代谢的酶类)生物合成的化合物。 (诱导作用) 阻遏剂:在转录水平上减少酶(常见于合成代谢的酶类)生物合成的物质。 (阻遏作用) (2) 、酶降解的调控 细胞内酶的降解速度与机体的营养和激素的调节有关。 3、 同工酶 同工酶:指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一 组酶。 (“一同三不同”) 举例:①乳酸脱氢酶 LDH(四聚体)

酶的命名与分类
1、酶的命名 国际系统命名法: 系统名称包括底物名称与反应性质,最后加一个酶字。如果底物不止一个,则在底物之间用 “:”隔开。 2、酶的分类 根据酶促反应的性质,酶可分为六大类: a、氧化还原酶类:催化底物进行氧化还原反应的酶类。如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶等。 b、转移酶类:催化底物分子之间基团转移的酶类。如甲基转移酶、磷酸化酶等 c、水解酶类:催化底物分子进行水解反应的酶类。如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等 d、裂解酶类:催化从底物分子上移去一个基团而形成双键的反应或其逆反应的酶。如醛缩 酶、水化酶、脱水酶、脱羧酶、合酶、裂解酶等。 e、异构酶类:催化底物分子异构反应的酶类。如葡萄糖异构酶、磷酸甘油酸变位酶等。

f、合成酶类:催化两分子底物合成为一分子化合物,同时偶联有 ATP 的磷酸键断裂释能的 酶类。如谷氨酰胺合成酶、丙酮酸羧化酶等。

酶与医学的关系
1、酶与某些疾病的发生 (1)、酪氨酸酶缺陷——白化病 皮乳白色,毛发淡黄或银白色,瞳孔淡红,虹膜淡灰或淡红,半透明视网膜缺乏色素。 (2) 、苯丙氨酸羟化酶缺陷——苯丙酮酸尿症 智力低下,60%患儿有脑电图异常,头发细黄,皮肤色淡和虹膜淡黄色,惊厥,尿有“发霉” 臭味或鼠尿味。 (3) 、胱硫醚合成酶缺陷——同型胱氨酸尿症 多发性血栓形成,晶体脱位,身体瘦长,蜘蛛样指(趾) ,轻中度智力低下 2、酶与疾病诊断 (1) 、酶法分析——酶偶联测定法 原理: 酶促反应的底物或产物都没有在适宜波长的吸收光, 把酶的测定与另一肯定有吸收光 变化的酶促反应相连接。 (2) 、酶活性测定与疾病诊断 ALT(GPT)谷丙转氨酶——肝脏疾患 LDH 同工酶谱——心肌梗塞、肝癌等 碱性磷酸酶——骨与肝脏疾患 酸性磷酸酶——前列腺转移癌 肌酸激酶——心肌梗塞、肌肉疾患 3、酶与疾病治疗 消化酶类, 如胃或胰蛋白酶 抗炎清创酶类, 如木瓜酶 抗氧化酶类, 如过氧化氢酶等 抗栓酶类, 如链激酶 抗肿瘤细胞生长的酶, 如 L-天冬酰氨酶

第四章
生物体内的糖类

糖代谢

1、糖的主要生物学作用: ? 通过氧化释放大量能量,以满足生命活动的需要(淀粉、糖原是重要的生物能源) 。 ? 也可转化为生命必需的其它物质,如蛋白质和脂类、核酸等大分子物质。 ? 碳水化合物可与蛋白质、脂类以共价键结合形成肽聚糖(或糖蛋白)或糖脂,存在 生物膜中,担负着大分子及细胞间的相互识别。 2、糖的分类(据分子的大小分类): 单糖:在温和条件下不能水解为更小的单位。 寡糖(双糖) :水解时每个分子产生 2-10 个单糖残基。 多糖: 能水解成多个单糖分子,属于高分子碳水化合物,分子量可达到数百万。 3、单糖——不能再水解的糖 O 植物体内的单糖主要是戊糖、己糖、庚糖 戊糖主要有核糖、脱氧核糖(木糖和阿拉伯糖) OH 己糖主要有葡萄糖、果糖和半乳糖(甘露糖、山梨糖) H CH2OH 葡萄糖(glucose)——已醛糖(图 1) HO H O H H H 果糖(fructose)——已酮糖 (图 2) H OH OH H OH OH HO H OH H OH O O
HO H H H OH OH OH
HOH2C H H OH H OH CH2OH

OH

图1

OH

图2

4、双糖 以游离状态存在的双糖有蔗糖、麦芽糖和乳糖 。还有以结合形式存在的纤维二糖。 蔗糖是由α -D-葡萄糖和β -D-果糖各一分子按α 、β (1→2)键型缩合、失水形成的,它是 植物体内糖的运输形式 。 麦芽糖是由两个葡萄糖分子缩合、失水形成的。其糖苷键型为α (1→4) 。麦芽糖分子内有 一个游离的半缩醛羟基,具有还原性。 (三)多糖 淀粉(starch) :是植物中养分的储存形式 糖原(glycogen):是动物体内葡萄糖的储存形式 葡聚糖(dextran) :细菌和酵母中葡萄糖的储存形式 纤维素(cellulose):是一种结构多糖

糖的消化和吸收
消化过程参考课本

1、 糖的吸收和利用: 单糖——小肠粘膜吸收——门静脉——肝脏——肝糖原 | 肝静脉——体循环——供机体代谢利用 一般成人肝内约含 100g 肝糖原,仅够禁食 24 小时之用。 肝糖原在调节血糖浓度以维持其稳定中具有重要作用。 当劳动、饥饿、发热时,血糖大量消耗,肝细胞又能把肝糖原分解为葡萄糖进入血液循环, 所以患肝病时血糖常有变化。 2、 葡萄糖的代谢途径

3、体内糖代谢概况 分解代谢: 无氧酵解 有氧氧化 磷酸戊糖途径 糖原的合成和分解 糖异生 血糖 — 糖在体内的利用、运输形式

糖的无氧分解
定义:糖酵解是指在无氧条件下,葡萄糖生成丙酮酸再转变为乳酸的过程。是一切有机体中 普遍存在的葡萄糖降解途径。 糖酵解过程一也叫 Embdem-Meyerhof-Parnas 途径,简称 EMP 途径。在细胞质中进行 1、糖酵解过程 在细胞质中进行,共分两个阶段,每个阶段又分若干反应: 第一阶段:葡萄糖 ? 丙酮酸

(1)葡萄糖 ? 1, 6-二磷酸果糖
H CH2OPO3H2 O H OH H H2O3PO CH2 O 磷酸己糖异构酶 H OH CH2OH OH OH H 己糖激酶 ADP Mg ATP CH2OH OH OH OH H

OH OH H OH 6-磷酸葡萄糖 ADP Mg 己糖磷酸激酶

6-磷酸果糖 ATP Mg

HO CH2 O H

磷酸果糖激酶 ADP

ATP CH2OH H O H OH H OH OH H OH 葡萄糖

H2O3PO CH2 O H OH

CH2OPO3H2 OH OH H

果糖

1,6-二磷酸果糖

此步骤消耗 2 分子 ATP (2)1, 6-二磷酸果糖 ?? 3-磷酸甘油醛

CH2OPO3H2 C O H2O3PO CH2 O H OH CH2OPO3H2 OH OH H 醛缩酶 CH2OH 磷酸二羟丙酮 磷酸丙糖异构酶 CHO CHOH CH2OPO3H2 3-磷酸甘油醛
(3)3-磷酸甘油醛 ?? 2-磷酸甘油酸(氧化和磷酸化偶连)
O COPO3H2 CHOH CH2OPO3H2 1 ,3 -二 酸 油 磷 甘 酸 NADH + H+ NAD
+

96%

1,6-二磷酸果糖

4%

O 磷 甘 酸 酶 酸 油 激 Mg ADP A TP 磷 甘 酸 位 酸 油 变 酶 O COH CHOH CH2OPO3H2 3 -磷 甘 酸 酸 油

CHO CHOH

COH CHOPO3H2 CH2OH 2 -磷 甘 酸 酸 油

CH2OPO3H2 3- 酸 油 磷 甘 醛

此步骤脱下一对 H 并产生一分子 ATP

(4)2-磷酸甘油酸 ?丙酮酸
O COH C OPO3H2 CH2 磷 烯 式 酮 酸 醇 丙 酸 Mg
2+

O 丙 酸 酶 酮 激 ADP Mg
2+

COH CHOH A TP CH2 烯 式 酮 醇 丙 酸

烯 化 醇 酶

O COH CHOPO3H2 CH2OH 2 -磷 甘 酸 酸 油 COOH C O CH3 丙 酸 酮

此步骤产生一分子 ATP 第二阶段:丙酮酸?乳酸 无氧时 COOCOO| | C=O + NADH + H+(来自反应步骤 3) —————— HO-C-H + NAD+ | 乳酸脱氢酶 | CH3 CH3 丙酮酸 L-乳酸 葡萄糖+2Pi+2ADP——2 乳酸+2ATP+2H2O 2、糖酵解中产生的能量 + + 葡萄糖+2Pi+2ADP+2NAD ——2 丙酮酸+2ATP+2NADH+2H +2H2O ? 有氧时, 2NADH 进入线粒体经呼吸链氧化又可产生 5 分子 ATP,再加上由底物水平的磷酸 化形成的 2 个 ATP,故共可产生 2+5=7 分子 ATP ? 无氧时,2NADH 还原丙酮酸,生成 2 分子乳酸,故净产生 2 分子 ATP 3、糖酵解的意义 (1) 、通过糖酵解使葡萄糖降解生成 ATP,为生命活动迅速提供部分能量,尤其对厌氧生物 是获得能量的主要方式。 (2) 、成熟红细胞因无线粒体而完全依赖糖酵解供能。 (3) 、糖酵解途径的许多中间产物可作为合成其他物质的原料(提供碳骨架) ,如磷酸二羟 丙酮等. 4、糖酵解的调控 ? 细胞对酵解速度的调控是为了满足细胞对能量及碳骨架的需求。 ? 在代谢途径中,催化不可逆反应的酶所处的部位是控制代谢反应的有力部位。 ? 糖酵解中有三步反应不可逆,分别由己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化, 因此这三种酶对酵解速度起调节作用。 5、丙酮酸的去路 (1) 、酵母在无氧条件下将丙酮酸转化为乙醇和 CO2 由葡萄糖转变为乙醇的过程称为酒精发酵: + 葡萄糖+2Pi+2ADP+2H ——2 乙醇+2C2O+2ATP+2H2O

(2) 、在无氧条件下,被还原为乳酸。 (3) 、在有氧条件下,丙酮酸进入线粒体生成乙酰 CoA,参加 TCA 循环(柠檬酸循环) ,被 彻底氧化成 CO2 和 H2O。 (4) 、转化为脂肪酸或酮体。当细胞 ATP 水平较高时,柠檬酸循环的速率下降,乙酰 CoA 开始积累,可用作脂肪的合成或酮体的合成。

糖的有氧氧化
概念:在有氧的情况下,葡萄糖氧化生成 CO2 和 H2O 并产生能量的过程,称为有氧氧化. 有氧氧化大致可分为三个阶段: ? 丙酮酸的生成(参见糖酵解: 葡萄糖---丙酮酸) ? 丙酮酸生成乙酰辅酶 A ? 三羧酸循环 1、丙酮酸形成乙酰 CoA 丙酮酸进入线粒体转变为乙酰 CoA, 这是连接糖酵解和三羧酸循环的纽带 + + 丙酮酸+CoA+NAD ——乙酰 CoA+CO2+NADH+H 反应不可逆,分 5 步进行,由丙酮酸脱氢酶复合体催化。 丙酮酸脱氢酶复合体是一个十分大的多酶复合体,包括丙酮酸脱氢酶 E1、二氢硫辛酸乙酰 转移酶 E2、二氢硫辛酸脱氢酶 E3 三种不同的酶及焦磷酸硫胺素(TPP)、硫辛酸,FAD, NAD+,CoA 及 Mg2+六种辅助因子组装而成。

硫胺素焦磷酸酯(TPP VB1) 硫胺素是最早发现的一种维生素.1897,Eijkman 认为脚气病是由于缺乏米糠中的某种成分 引起的,1911 年 Funk 从米糠中提取到这种能治疗脚气病的物质,因为具有胺的性质,称为 “Vitamine”.因结构中含有噻唑环(thiazole),而称为 thiamin,我国译为硫胺素。 缺乏症:神经组织能量供应受到影响,表现为多发性神经炎,典型的缺乏病脚气病。
2、 三羧酸循环 三羧酸循环(tricarboxylic acid cycle), 简称 TCA 循环,亦称为柠檬酸循环.由于它是由 H.A.Krebs(德国)正式提出的,所以又称 Krebs 循环。 三羧酸循环在线粒体基质中进行 TCA 循环的过程

(1) 、乙酰 COA 与草酰乙酸缩合形成柠檬酸 ? 单向不可逆 ? 可调控的限速步骤 ? 氟乙酰 CoA 导致致死常作为杀虫药 (2)、柠檬酸异构化成异柠檬酸 (顺乌头酸 酶) (3)、由异柠檬酸氧化脱羧生成 α -酮戊二酸(异柠檬酸脱氢酶) ? TCA 中第一次氧化作用(脱 H)、脱羧过程 ? 异柠檬酸脱氢酶为第二个调节酶 ? 三羧酸到二羧酸的转变 (4)、α -酮戊二酸氧化脱羧成为琥珀酰 COA( α -酮戊二酸脱氢酶复合体) ? TCA 中第二次氧化作用、脱羧过程 ? α -酮戊二酸脱氢酶复合体与丙酮酸脱氢酶复合体相似 (5)、琥珀酰 COA 转化成琥珀酸,并产生 GTP(琥珀酰 COA 合成酶) ? TCA 中唯一底物水平磷酸化直接产生高能磷酸化合物的步骤 ? GTP+ADP——GDP+ATP (6)、琥珀酸脱氢生成延胡索酸 ? TCA 中第三次氧化的步骤 ? 丙二酸为该酶的竞争性抑制剂 ? 开始四碳酸之间的转变 (7)延胡索酸被水化生成苹果酸 (延胡索酸酶) (8) 、苹果酸脱氢生成草酸乙酰 (苹果酸脱氢酶) ? TCA 中第四次氧化的步骤,最后一步。 ? 至此,一开始消耗的草酰乙酸又生成,再与乙酰 COA 缩合生成柠檬酸,形成三羧酸循 环. 三羧酸循环的总反应式为: + + 乙酰 CoA+3NAD +FAD+GDP+Pi+2H2O——2CO2+3NADH+FADH2+GTP+CoA+3H 循环有以下特点: ? ATP 生成的主要途径.1mol 乙酰 CoA 通过 TCA 循环氧化,可生成 12molATP。因此,1mol 葡萄糖彻底氧化,可净生成 38 或 36molATP(见后详细计算) ? 需氧 ? 单向进行 ? 中间产物的作用及补充.草酰乙酸等中间物起催化剂的作用; 草酰乙酸主要来自糖代谢 中丙酮酸的直接羧化或苹果酸脱氢.(见后反应) 在 TCA 循环中, 个 GTP 产生 1 个 ATP, 个 NADH 及 1 个 FADH2 被电子传递链氧化产生 ATP, 1 3 故(3 ×2.5)+(1.5 ×1)+1=10 个 ATP。 若从丙酮酸开始,加上此步反应 生成的 1 个 NADH,则共产生 10+2.5=12.5 个 ATP。 若从葡萄糖分解开始,共可产生(12.5×2)+7(/5)=32(/30)个 ATP。 可见由糖酵解和 TCA 循环相连构成的糖的有氧氧化途径, 是机体利用糖氧化获得能量的最有 效的方式,也是机体产生能量的主要方式。 三羧酸循环的生物学意义 ? TCA 循环是糖、脂类、蛋白质的最终代谢通路及主要产能阶段.

? TCA 循环是糖、脂类、蛋白质代谢联络的枢纽。 ? TCA 循环既是物质分解代谢的组成部分,亦是物质合成的重要步骤,为其他生物合 成提供原料。 三羧酸循环的调控 三羧酸循环的速度主要取决于细胞对 ATP 的需求量, 另外也受细胞对于中间产物需求的影响。 有 3 个调控部位: (1) 、柠檬酸合成酶(限速酶) ATP、NADH 是该酶的变构抑制剂,高浓度的 ATP 和 NADH 抑制柠檬酸的合成,即抑制三羧 酸循环地进行。高浓度的琥珀酰-CoA 抑制该酶的活性。 (2) 、异柠檬酸脱氢酶 该酶受 ATP 和 NADH 变构抑制,受 ADP 变构促进和 Ca2+激活。 (3) -酮戊二酸脱氢酶 、α 该酶受产物琥珀酰 CoA 和 NADH 抑制,也受高能荷抑制。 3、有氧氧化的调控 ? 丙酮酸脱氢酶复合体 ? 三羧酸循环的调控 ? 巴斯德效应:有氧氧化抑制酵解.

磷酸戊糖途径(PPP 途径)
1、磷酸戊糖途径的反应历程(分两个阶段) (1) 、葡萄糖的氧化脱羧阶段 + + 6-P 葡萄糖+NADP —————— 6-P 葡萄糖酸内酯+ NADPH+H
6-P 葡萄糖脱氢酶

6-P 葡萄糖酸内酯 —————— 6-P 葡萄糖酸(容易进行)
6-P 葡萄糖酸内酯酶

6-P 葡萄糖酸+NADP —————— 5-P 核酮糖+CO2+NADPH+H
6-P 葡萄糖酸脱氢酶

+

+

本阶段总反应: + + 6-P 葡萄糖+2NADP +H2O ————5-P-核酮糖+CO2+2NADPH+2H (2) 、非氧化的分子重排阶段----基团转移反应 5-磷酸核酮糖——————5-磷酸核糖
P-戊糖异构酶

5-磷酸核酮糖——————5-磷酸木酮糖(转酮酶的底物、连接 EMP)
P-戊酮糖异构酶

5-P 木酮糖+5-P 核糖—————— 7-P 景天庚酮糖+3-P 甘油醛
转酮酶

7-P 景天庚酮糖+3-P 甘油醛——————6-P 果糖+4-P 赤藓糖
转醛酶

5-P 木酮糖+4-P 赤藓糖——————6-P 果糖+3-P 甘油醛
转酮酶

本阶段总反应: 3×5-P 核酮糖————2×6-P 果糖 + 1×3-P 甘油醛 6×5-P 核酮糖 ————4×6-P 果糖 + 2×3-P 甘油醛

(3) 、总反应式 + + + 氧化阶段:6×6-P 葡萄糖+12NADP +6H2O———6CO2+12NADPH +12H +6×5-P 核酮糖 非氧化阶段:6×5-P 核酮糖————4×6-P 果糖 + 2×3-P 甘油醛 + + + 总反应:6×6-P 葡萄糖+12NADP +7H2O————6CO2+12NADPH +12H +4×6-P 果糖+2× 3-P 甘油醛 2、磷酸戊糖途径的意义 (1) 、该途径的中间产物为许多物质的合成提供原料. 如:5-P-核糖——核苷酸 4-P-赤藓糖——芳香族氨基酸 (2) 、NADPH 作为多种物质代谢反应的供氢体. ? 细胞的各种合成反应提供氢,比如参与脂肪酸和固醇类物质的合成。 ? 参与体内的羟化反应,如药物和毒物在肝中的羟化反应; ? 在红细胞中保证谷胱甘肽的还原状态。(防止膜脂过氧化;维持血红素中的 Fe2+;) (6-P-葡萄糖脱氢酶遗传缺陷症—贫血病)

糖原的合成和分解
糖原(glycogen):是动物体内糖的储存形式之一,是机体能迅速动用的能量储备。 糖原储存的主要器官及其生理意义: 肌肉:肌糖原,180 ~ 300g,主要供肌肉收缩所需 肝脏:肝糖原,70 ~ 100g,维持血糖水平 糖原的结构特点及其意义: ? 葡萄糖单元以α -1,4-糖苷 键形成长链。 ? 约 10 个葡萄糖单元处形成分枝,分枝处葡萄糖以α -1,6-糖苷键连接,分支增加,溶解 度增加。 ? 每条链都终止于一个非还原端.非还原端增多,以利于其被酶分解。

1、糖原的合成代谢 定义:糖原的合成(glycogenesis) 指由葡萄糖合成糖原的过程。 合成部位 组织定位:主要在肝脏、肌肉 细胞定位:胞浆

分支: 当直链长度达 12 个葡萄糖残基以上时,在分支酶(branching enzyme)的催化下,将距末端 6—7 个葡萄糖残基组成的寡糖链由 ?-1,4-糖苷键转变为 ?-1,6-糖苷键,使糖原出现分支。 糖原合成反应的特点: ? UDPG 是活性葡萄糖基的供体,其生成过程利用 ATP 生成 UTP,焦磷酸水解损失 1 个 高能磷酸键。 ? 糖原引物上每加上一个葡萄糖,需要消耗 2 个高能磷酸键。 ? 糖原合酶(关键酶) :只能促成α -1,4-糖苷键,在该酶作用下,糖链只能延长,不 能形成分支。 ? 分支酶:可将一段糖链,约 6-7 个葡萄糖基转移到邻近的糖链上,以α -1,6-糖苷 键相接,从而形成分支。 2、糖原的分解代谢 定义:糖原分解 (glycogenolysis )习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程 亚细胞定位:胞浆 糖原磷酸化酶:只能分解α -1,4-糖苷键,使非还原端上 G 磷酸化后脱落,距分枝 4 个 G 单位时停止。 脱支酶:具有两种酶的活性: 葡聚糖转移酶:将 3 个葡萄糖基转移到邻近糖链的末端,以α -1,4-糖苷键相连

α -1,6-葡萄糖苷酶: 将以 α -1,6-糖苷键与糖链形成分支的葡萄糖基水解成 游离葡萄糖 3、糖原的合成与分解的调节 合成与分解不是简单的可逆反应 关键酶: 合成途径——糖原合酶 分解途径——磷酸化酶 调节方式:共价修饰和变构调节 生理性调节:激素(胰高血糖素与胰岛素) (1) 、共价修饰调节 磷酸化酶: 磷酸化酶 a(磷酸型) :有活性 磷酸化酶 b(去磷酸) :无活性 糖原合酶: 糖原合酶 a:有活性 糖原合酶 b:磷酸化,无活性。 两种酶磷酸化或去磷酸化后活性变化相反; 此调节为酶促反应,调节速度快; 调节有级联放大作用,效率高; 受激素调节。 (2) 别构调节 、 葡萄糖是磷酸化酶的别构抑制剂 磷酸化酶二种构像——紧密型(T)和疏松型(R) , 其中 T 型的 14 位 Ser 暴露, 便于接受前述 的共价修饰调节。 磷酸化酶 a (R) → 磷酸化酶 a (T) [疏松型] 葡萄糖 [紧密型] 肌肉内糖原代谢的二个关键酶的调节与肝糖原不同 在糖原分解代谢时肝主要受胰高血糖素的调节,而肌肉主要受肾上腺素调节。 肌肉内糖原合酶及磷酸化酶的变构效应物主要为 AMP、ATP 及 6-磷酸葡萄糖。 ATP 及 6-磷酸葡萄糖 AMP +↓ -↓ +↓ 糖原合酶 磷酸化酶 a-P ? 磷酸化酶 b

调节小结 a) 关键酶都以活性、无(低)活性二种形式存在,二种形式之间可通过磷酸化和去磷酸化 而相互转变。 b) 双向调控:对合成酶系与分解酶系分别进行调节,如加强合成则减弱分解,或反之。 c) 双重调节:别构调节和共价修饰调节。 d) 关键酶调节上存在级联效应。 e) 肝糖原和肌糖原代谢调节各有特点: 如:分解肝糖原的激素主要为胰高血糖素, 分解肌糖原的激素主要为肾上腺素。 4、糖原累积症 糖原累积症(glycogen storage diseases)是一类遗传性代谢病,其特点为体内某些器官组 织中有大量糖原堆积。

引起糖原累积症的原因是患者先天性缺乏与糖原代谢有关的酶类。

糖异生作用
概念:各种非糖化合物(乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸等)转变成为葡萄糖或糖原的过程 称为糖异生作用. 肝脏是糖异生的主要器官.肾脏也会发生. 1、糖异生的途径 糖异生作用也是单糖合成的途径, 此途径的大部分反应与糖酵解的逆反应相同, 但有两方面 不同: 克服糖酵解的三步不可逆反应。 糖酵解在细胞液中进行,糖异生则分别在线粒体和细胞液中进行。 (1) 、丙酮酸 → 磷酸烯醇式丙酮酸 胞液 | 线粒体 丙酮酸 ——————|—— → 丙酮酸 ——————→ 草酰乙酸(不能跨越线粒体膜) | 丙酮酸羧化酶 |NADH + H+ | CO2 + ATP + H2O→ADP + Pi ↓

草酰乙酸←苹果酸← |←————————————————苹果酸 |NADH + H+ |磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 ↓GTP→GDP + CO2 磷酸烯醇式丙酮酸 (2) 、1,6-二磷酸果糖 → 6-磷酸果糖 1,6-二磷酸果糖 + H2O ————————→ 6-磷酸果糖 + Pi 果糖 1,6 二磷酸酶 (3) 、6-磷酸葡萄糖 → 葡萄糖 6-磷酸葡萄糖 + H2O ——————→ 葡萄糖 + Pi 葡萄糖 6-p 酶(只存在肝和肾中) 2、底物循环 概念:作用物的互变反应分别由不同的酶催化其单向反应,这种互变循环就称为底物循环。 无效循环:当底物循环中的两种酶活性相等时,不能将代谢向前推进,结果 ATP 分解释放能 量,因而称为无效循环。 3、乳酸循环 概念:肌收缩(尤其是氧供应不足时)通过糖酵解产生乳酸,因为肌肉内糖异生活性低,所 以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后,再入肝,在肝内异生为葡萄糖,葡萄糖入血后又可被肌 肉摄取,这就构成了一个循环,成为乳酸循环,也叫 Cori 循环。 生理意义:避免肌肉生成的乳酸损失,使之回收利用; 防止乳酸堆积引起的酸中毒. 4、糖异生作用的意义 ? 维持血糖浓度稳定; 保证某些主要依赖葡萄糖供能的组织的功能具有重要意义. ? 恢复肝糖储备; 机体摄入的葡萄糖先分解为丙酮酸、乳酸等三碳化合物,后者再异生成糖原的途径

称为三碳途径,也称之为间接途径 ? 调节酸碱平衡.

血糖及其调节
1、血糖 血中的 G,是糖在体内的运输和利用形式。 2、血糖的来源和去路: 食物中糖 ↘ ↗ 氧化产能 肝糖原 → 血糖 → 合成糖原 甘油、乳酸 ↗ (3.9 ~ 6.1 mmol / L) ↘ 转变为非糖物质 ↓>8、9nmol/l 尿糖 3、血糖水平恒定的生理意义 保证重要组织器官的能量供应,特别是某些依赖葡萄糖供能的组织器官。 ? 脑组织不能利用脂酸,正常情况下主要依赖葡萄糖供能; ? 红细胞没有线粒体,完全通过糖酵解获能; ? 骨髓及神经组织代谢活跃,经常利用葡萄糖供能。 4、血糖水平的调节 器官水平的调节 * 主要依靠激素的调节 降低血糖:胰岛素(insulin) 升高血糖:胰高血糖素(glucagon)、糖皮质激素、肾上腺素 (1) 、胰岛素—— 体内唯一降低血糖水平的激素 胰岛素的作用机制: ? 促进葡萄糖转运进入肝外细胞 ; ? 加速糖原合成,抑制糖原分解; ? 加快糖的有氧氧化; ? 抑制肝内糖异生; ? 减少脂肪动员。 (二) 、胰高血糖素—— 体内升高血糖水平的主要激素 胰高血糖素的作用机制: ? 促进肝糖原分解,抑制糖原合成; ? 抑制酵解途径,促进糖异生; ? 促进脂肪动员。 (三) 、糖皮质激素——引起血糖升高,肝糖原增加 作用机制可能有两方面: ① 促进肌肉蛋白质分解,分解产生的氨基酸转移到肝进行糖异生。 ② 抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖,抑制点为丙酮酸的氧化脱羧。 在糖皮质激素存在时, 其他促进脂肪动员的激素才能发挥最大的效果, 间接抑制周围组织摄 取葡萄糖。 (四) 、肾上腺素——强有力的升高血糖的激素 肾上腺素的作用机制 : 通过肝和肌肉的细胞膜受体、cAMP、蛋白激酶级联激活磷酸化酶,加速糖原分解。

主要在应激状态下发挥调节作用。 5、血糖水平异常 (1) 、高血糖及糖尿症 高血糖(hyperglycemia)的定义:临床上将空腹血糖浓度高于 6.9 mmol/L 称为高血糖。 肾糖阈的定义:当血糖浓度高于 8.89~10.00mmol/L 时,超过了肾小管的重吸收能力,则可 出现糖尿。这一血糖水平称为肾糖阈。 高血糖及糖尿的病理和生理原因: a、 持续性高血糖和糖尿,主要见于糖尿病(diabetes mellitus, DM)。 Ⅰ型(胰岛素依赖型) Ⅱ型(非胰岛素依赖型) b. 血糖正常而出现糖尿,见于慢性肾炎、肾病综合征等引起肾对糖的吸收障碍。 c. 生理性高血糖和糖尿可因情绪激动而出现。 (2) 、低血糖 低血糖(hypoglycemia)的定义:空腹血糖浓度低于 3.0mmol/L 时称为低血糖。 低血糖的影响: 血糖水平过低,会影响脑细胞的功能,从而出现 头晕、倦怠无力、心悸等症状,严重时出 现昏迷,称为低血糖休克。 低血糖的病因: ① 胰性(胰岛β -细胞功能亢进、胰岛α -细胞功能低下等) ② 肝性(肝癌、糖原积累病等) ③ 内分泌异常(垂体功能低下、肾上腺皮质功能低下等) ④ 肿瘤(胃癌等) ⑤ 饥饿或不能进食

肝脏的代谢特点: 肝是机体物质代谢的枢纽, 是人体的中心生化工厂。 它的耗氧量占全身耗氧量的 20%, 在糖、 脂、蛋白质、水、无机盐及维生素代谢中具有独特而重要的作用。肝储存的糖原最多,又含 有葡萄糖 6-磷酸酶,分解糖原,以维持血糖含量恒定;还可以进行糖异生作用。而肌肉因 缺乏葡萄糖 6-磷酸酶,不能进行糖异生作用。 心脏的代谢特点: 心脏依次以酮体、乳酸、自由脂酸及葡萄糖为耗用的能源物质,并以有氧氧化途径为主。 脑的代谢特点: 脑是机体耗能非常大的器官,几乎以葡萄糖为唯一供能物质,每天消耗葡萄糖约 100g,由于 脑无糖原储存,其耗用的葡萄糖主要由血糖供应。长期饥饿时,则主要利用肝生成的酮体作 为能源。饥饿两周后耗用酮体可占耗氧量的 60%。 与乳酸、丙酮酸、脂肪酸、氨基酸等能量供应物质相比,葡萄糖通过血液运入脑组织的速度 最快,这显然是脑组织优先利用葡萄糖的重要条件。 肌肉组织的代谢特点: 肌肉组织通常以氧化脂酸为主,在剧烈运动时则以糖酵解产生的乳酸为主,由于肌肉缺乏葡 萄糖 6-磷酸酶,因此肌糖原不能直接分解成葡萄糖提供血糖。 红细胞的能量只能来自葡萄糖的酵解途径。不能利用脂酸及其他糖类。 肾也可进行糖异生和生成酮体,它是除肝外可进行这两种代谢的器官。在正常情况下,肾生 成的糖量仅占肝糖异生的 10%,而长期饥饿时肾几乎与肝生成葡萄糖的量相等。 短期饥饿时代谢的改变 短期饥饿时肝糖原显著减少, 血糖趋于降低, 引起胰岛素分泌减少和胰高血糖素分泌增加后,

引起一系列的变化: (1) 肌肉蛋白质分解加强; (2) 糖异生作用增加; (3) 脂肪动员加强; (4) 酮体生成增多; (5) 组织对葡萄糖的利用降低。 主要能量来源是储存的蛋白质和脂肪,其中脂肪约占能量来源的 85%以上。 长期饥饿时代谢的改变 长期饥饿时代谢的改变与短期饥饿不同: (1) 脂肪动员进一步加强,肝生成大量的酮体; (2) 脑组织利用酮体增加,超过葡萄糖; (3) 肌肉以脂酸为主要能源,以保证酮体优先供 应脑组织; (4) 肌肉蛋白分解减少,乳酸和丙酮酸成为肝糖异生的主要来源; (5) 肾糖异生作用明显增强,几乎和肝相等.
名 词 解 释 糖酵解 糖的有氧氧化 三羧酸循环 糖异生 乳酸循环 磷酸戊糖途径 血糖 思 考 题 1. 请说明为什么糖酵解反应只能净生成 2 个 ATP 分子。 2. 三羧酸循环的生理意义? 3. 磷酸戊糖途径的生理意义是什么? 4. 糖异生如何绕过几个‘能障’ ,需要什么酶的参与? 5. 肝糖原和肌糖原分解有何异同? 6. 简述血糖的来源和去路。


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